Le bois raméal et la pédogénèse - Chemin faisant

Groupe de Coordination sur les Bois Raméaux
Département des Sciences du Bois e de la Forêt
Université Laval, Québec, Canada
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Le bois raméal et la pédogénèse...
Professeur Gilles Lemieux, 1990
microorganisme vivant actuellement. Enfin, les organismes et les mécanismes par
lesquels les macromolécules de lignine se dégradent sont tout à fait exceptionnels.
Bien que des études microbiologiques portant sur la biodégradation de
la lignine se poursuivent depuis de nombreuses années, l'année 1983 doit être
considérée comme une année charnière dans ce domaine. Pour la première fois,
on met en évidence le rôle des peroxydases fongiques dans la dégradation de la
lignine. L'histoire et la signification de cette découverte a été largement analysée
par Kirk et Farrell [1987]. Depuis peu, la dégradation de la lignine par les
bactéries attire de plus en plus l'attention des chercheurs (Vicuna [1988]) et on
rapporte l'activité de peroxydase chez Streptomyces viridisporus (Ramachantra et
alli [1988]). Toutefois, les bactéries décomposent la lignine incomplètement et
lentement si on les compare aux pourritures blanches (Basidiomycètes). Ici les
mécanismes de dégradation de la lignine sont très différents de ceux de
l'attaque fongique; le principal effet réside dans la mise en solution des
hydrocarbones complexes à poids moléculaire élevé (fraction humique). La
majorité des progrès de la connaissance ont été réalisés par l'étude d'un fungus
responsable de la pourriture blanche, Phanerochaete chrysosporium
(Hyménomycète).
Les enzymes qui dégradent la lignine
Deux groupes de recherche indépendants rapportèrent presque
simultanément la découverte d'une enzyme capable de dégrader la lignine, soit
Glenn et allii [1983] ansi que Tien & Kirk [1983.] Cette découverte a été précédée
par une étude de réaction de rupture du noyau Ca-Cß d'un modèle dimétrique
par cultures lignolytiques. L'activité responsable de cette réaction fut identifiée
comme provenant d'une seule protéine avec un poids moléculaire de 42,000
Daltons et un pl de 3,5. Il a été noté que l'enzyme en question dépolymérisait la
lignine de bouleau en présence de H 2 O 2 . L'enzyme a été identifiée comme une
peroxydase (Harvey et allii [1985]; Kuila et allii ([1985]). La production, la
purification, la caractérisation physique et cinétique, de même que la
cristallisation et l'activité catalytique de ces lignoperoxydases, ont été étudiés en
profondeur (Kirk et Farrell [1987]).
Un an plus tard, c'est au tour de Kuwahara et allii [1984] de découvrir
une autre peroxydase dans un milieu extracellulaire de culture de Phanerochaete
chrysosporium . Cette peroxydase montra une dépendance absolue aux ions de
manganèse. L'enzyme fut appelée peroxydase Mn(II)-dépendante dans la
mesure où elle oxyde Mn(II) en Mn(III) qui, a son tour oxyde divers substrats par
les mécanismes d'oxydation à un électron. Le rôle que joue cette enzyme demeure