Influence de facteurs biotiques et abiotiques, induits et ... - IRD

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essentiels, peuvent induire des modifications de la structure
tridimentionnelle et provoquer une perte de son activité, s'il s'agit d'une
enzyme, ou une modification de ses caractéristiques de sensibilité à la
chaleur, aux agents chimiques, à la digestion par exemple.
Les acides aminés présentent une absorption importantes aux
longueurs d'ondes inférieures à 230 nm (lien peptidique) et certains
d'entre eux absorbent entre 250 et 350 nm en raison de la présence de
"chromophores" tels que le radical phényle (Tyr) ou le noyau indole
(Trp) (WEIL, 1987).
La séquence d'événements consécutifs à l'exposition d'une
protéine aux U.V. comprend : l'excitation des électrons du groupe
chromophore, la rupture de liaisons, des changements de configuration
avec création de radicaux libres ou émission d'électrons
(phosphorescence, fluorescence). Les électrons émis en milieu aqueux
peuvent agir à distance du groupe chromophore et provoquer des
altérations plus nombreuses et surtout plus permanentes. Ils peuvent
notamment réagir avec l'oxygène dissous pour former 02-, radical très
réactionnel vis-à-vis de l'enzyme lui-même et entraîner des altérations
variant d'un événement négligeable à une totale inactivation
(GROSSWEINER, 1976).
La durée de vie des radicaux libres est de quelques secondes en
milieu aqueux à 20° mais elle peut atteindre plusieurs jours, voire
plusieurs années, si la protéine est anhydre (par exemple dans une
poudre lyophilisée).
Un rayonnement est inactivant s'il émet à une longueur d'onde
absorbée par un chromophore présent dans la protéine (le résidu
tyrosyle absorbe à 250 nm, le résidu phénylalanyle à 273 nm et le
résidu tryptophyle à 295 nm). Cependant tous les résidus d'une certain
type ne subissent pas la photolyse dans un même temps. Le
microenvironnement moléculaire et la structure tertiaire jouent un rôle
protecteur qui s'amenuise avec l'augmentation de l'intensité ou de la
durée de l'irradiation.