Influence de facteurs biotiques et abiotiques, induits et ... - IRD
Influence de facteurs biotiques et abiotiques, induits et ... - IRD
Influence de facteurs biotiques et abiotiques, induits et ... - IRD
You also want an ePaper? Increase the reach of your titles
YUMPU automatically turns print PDFs into web optimized ePapers that Google loves.
43<br />
essentiels, peuvent induire <strong>de</strong>s modifications <strong>de</strong> la structure<br />
tridimentionnelle <strong>et</strong> provoquer une perte <strong>de</strong> son activité, s'il s'agit d'une<br />
enzyme, ou une modification <strong>de</strong> ses caractéristiques <strong>de</strong> sensibilité à la<br />
chaleur, aux agents chimiques, à la digestion par exemple.<br />
Les aci<strong>de</strong>s aminés présentent une absorption importantes aux<br />
longueurs d'on<strong>de</strong>s inférieures à 230 nm (lien peptidique) <strong>et</strong> certains<br />
d'entre eux absorbent entre 250 <strong>et</strong> 350 nm en raison <strong>de</strong> la présence <strong>de</strong><br />
"chromophores" tels que le radical phényle (Tyr) ou le noyau indole<br />
(Trp) (WEIL, 1987).<br />
La séquence d'événements consécutifs à l'exposition d'une<br />
protéine aux U.V. comprend : l'excitation <strong>de</strong>s électrons du groupe<br />
chromophore, la rupture <strong>de</strong> liaisons, <strong>de</strong>s changements <strong>de</strong> configuration<br />
avec création <strong>de</strong> radicaux libres ou émission d'électrons<br />
(phosphorescence, fluorescence). Les électrons émis en milieu aqueux<br />
peuvent agir à distance du groupe chromophore <strong>et</strong> provoquer <strong>de</strong>s<br />
altérations plus nombreuses <strong>et</strong> surtout plus permanentes. Ils peuvent<br />
notamment réagir avec l'oxygène dissous pour former 02-, radical très<br />
réactionnel vis-à-vis <strong>de</strong> l'enzyme lui-même <strong>et</strong> entraîner <strong>de</strong>s altérations<br />
variant d'un événement négligeable à une totale inactivation<br />
(GROSSWEINER, 1976).<br />
La durée <strong>de</strong> vie <strong>de</strong>s radicaux libres est <strong>de</strong> quelques secon<strong>de</strong>s en<br />
milieu aqueux à 20° mais elle peut atteindre plusieurs jours, voire<br />
plusieurs années, si la protéine est anhydre (par exemple dans une<br />
poudre lyophilisée).<br />
Un rayonnement est inactivant s'il ém<strong>et</strong> à une longueur d'on<strong>de</strong><br />
absorbée par un chromophore présent dans la protéine (le résidu<br />
tyrosyle absorbe à 250 nm, le résidu phénylalanyle à 273 nm <strong>et</strong> le<br />
résidu tryptophyle à 295 nm). Cependant tous les résidus d'une certain<br />
type ne subissent pas la photolyse dans un même temps. Le<br />
microenvironnement moléculaire <strong>et</strong> la structure tertiaire jouent un rôle<br />
protecteur qui s'amenuise avec l'augmentation <strong>de</strong> l'intensité ou <strong>de</strong> la<br />
durée <strong>de</strong> l'irradiation.