Influence de facteurs biotiques et abiotiques, induits et ... - IRD
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modification chimique <strong>de</strong>s bases. La fréquence <strong>de</strong> la formation <strong>de</strong> ces<br />
lésions dépend entre autre <strong>de</strong> la dose d'U.V.C administrée.<br />
Les cellules saines sont capables <strong>de</strong> tolérer un certain nombre <strong>de</strong><br />
lésions produites sur leurs molécules d'ADN par <strong>de</strong>s agents chimiques ou<br />
<strong>de</strong>s rayons U.V. ou ionisants, car elles disposent d'un mécanisme <strong>de</strong><br />
réparation par excision-resynthèse (SARASIN <strong>et</strong> al. 1988) : les anomalies<br />
<strong>de</strong> structure <strong>de</strong> l'ADN sont principalement détectées <strong>et</strong> éliminées par un<br />
système enzymatique complexe dans lequel interviennent <strong>de</strong>s réparases,<br />
<strong>de</strong>s polymérases <strong>et</strong> <strong>de</strong>s ligases. Ce système <strong>de</strong> réparation a cependant<br />
<strong>de</strong>s limites <strong>et</strong> il existe pour chaque cas un seuil au-<strong>de</strong>là duquel les<br />
lésions,. trop nombreuses, <strong>de</strong>viennent létales.<br />
3.2 INACTIVATION PHOTOCHIMIQUE DES PROTEINES<br />
L'activité biologique d'une molécule protéique est généralement<br />
liée a un p<strong>et</strong>it nombre d'aci<strong>de</strong>s aminés résiduels <strong>et</strong> à la conformation<br />
macromoléculaire déterminée par la résultante <strong>de</strong>s interactions inter- <strong>et</strong><br />
.intramoléculaire.<br />
La configuration quaternaire est sous la dépendance <strong>de</strong>s<br />
interactions entre les chaînes latérales <strong>de</strong>s aci<strong>de</strong>s aminés : les groupes<br />
Rolaires aci<strong>de</strong>s ou basiques formant le pôle hydrophile alors que les<br />
résidus aromatiques <strong>de</strong> la phénylalanine (PhA), <strong>de</strong> la tyrosine (Tyr) <strong>et</strong><br />
du; tryptophane (Trp) sont généralement plus internalisés dans la<br />
protéine globulaire où ils constituent le core hydrophobe. Leurs<br />
interactions maintiennent le pepti<strong>de</strong> dans une conformation compacte,<br />
même en solution aqueuse, comme l'est le milieu biologique, <strong>et</strong><br />
participent ainsi à la stabilisation <strong>de</strong> la protéine (BURLEY <strong>et</strong> PETSKO,<br />
1985).<br />
La relation entre structure, conformation <strong>et</strong> fonction détermine<br />
les caractéristiques <strong>de</strong> la protéine.<br />
Des altérations, localisées en <strong>de</strong>s sites considérés comme non