these - Université de Franche-Comté

Figure 19 : Structure monomérique et structure finale « en bouquet de fleurs » de la protéine
SP-A.
Source : www.dea-cardiopneumo.org doc_telechargementbiblio_rbourbon.pdf
Entourant un domaine amphipathique, on retrouve une partie terminale hydrophile avec
l’extrémité COOH. A l’autre extrémité, on trouve un domaine très semblable au collagène
(figure 19). C’est cette structure particulière qui explique les différents rôles de la protéine.
Elle possède une fonction mécanique grâce à l’interaction avec des PPL en présence de
calcium permettant ainsi l’agrégation des PPL. Elle permet aussi la formation de myéline
tubulaire en association avec SP-B. Elle possède un rôle métabolique, avec un contrôle du
turn-over extracellulaire du surfactant (celui se trouvant à la surface des alvéoles). Elle
stimule aussi l’activité des macrophages alvéolaires dont nous avons parlé précédemment.
(6, 8)
Elle pourrait contrôler l’endocytose, et le recyclage des composés du surfactant. SP-A
pourrait une fois secrétée agir comme un feed back négatif afin de réguler la synthèse, et la
sécrétion du surfactant. (8)
Elle agit en présence de calcium, de SP-B, et SP-C pour favoriser la transformation des corps
lamellaires en myéline tubulaire. (8)
.
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