El metabolisme cel·lular i els enzims 1 - Ames

El metabolisme cel·lular i els enzims 1
El metabolisme cel·lular i els enzims
CONTINGUTS
1 El metabolisme cel·lular
2 El control del metabolisme
3 Els enzims
4 Els coenzims
5 Les vitamines
6 Nomenclatura i classificació dels enzims
Els enzims són catalitzadors que acceleren la velocitat de les reaccions químiques cel·lulars. Molts enzims actuen
trencant els enllaços interns de les molècules del substrat amb el qual interaccionen. Pràcticament tots els enzims
són proteïnes i, per tant, estan constituïts per aminoàcids.
• Per què no seria possible la vida si no hi haguessin reaccions químiques en els éssers vius, tant dintre de les seves
cèl·lules com fora d’elles, si es tracta d’organismes pluricel·lulars?
• Penses que les reaccions químiques que es produeixen a l’interior de les cèl·lules es donen totes constantment
o només quan es donen determinades circumstàncies?
Molècula de substrat acoplant-se al centre actiu de l’enzim ribonucleasa.
917501de007a028.indd 7 27/5/09 11:35:49
7

O 2
H 2O
Altres
funcions
Les reaccions metabòliques produeixen
l’energia necessària per dur a terme
totes les activitats dels éssers vius.
CO 2
8
3
Energia
2
Matèria orgànica
senzilla
Esquema del metabolisme d’una cèl·lula
eucariota animal.
1. Els nutrients orgànics, elaborats per altres
organismes, es prenen del medi i s’incorporen
a la cèl·lula. 2. Una part d’aquesta matèria
orgànica s’utilitza als mitocondris, on es produeix
el catabolisme. Utilitzant oxigen, s’obté energia
i substàncies inorgàniques (aigua i diòxid
de carboni). 3. Com a resultat del catabolisme
es produeix diòxid de carboni, que és perjudicial
i s’expulsa fora de la cèl·lula. 4. Amb l’energia
procedent del catabolisme i les substàncies
orgàniques senzilles se sintetitzen grans
molècules orgàniques (anabolisme).
4
Matèria orgànica complexa
1
1
El metabolisme cel·lular
1.1. El concepte de metabolisme
El metabolisme cel·lular és el conjunt de reaccions químiques que es produeixen
a l’interior de les cèl·lules i que condueixen a obtenir matèria per créixer i energia
per dur a terme les tres funcions vitals (nutrició, reproducció i relació).
La matèria s’inverteix per créixer, desenvolupar-se o, simplement, per mantenir la
seva estructura ja que, a causa de la inestabilitat molecular, els organismes han
d’estar constantment renovant la seva estructura. Per exemple, els humans renovem
quasi tots els nostres àtoms cada dos anys.
L’energia es guarda en els enllaços químics de les substàncies de reserva energètica
o, si es necessita, es transforma en energia mecànica per moure, energia calorífica
per mantenir la temperatura, energia elèctrica per generar un impuls nerviós, energia
lluminosa per emetre llum a la nit, etc.
Donat que les cèl·lules realitzen el metabolisme per si mateixes, es diu que són
autopoiètiques (del grec auto, que significa ‘per si mateix’ i de poiein, que significa
‘fer’); aquest procés és l’essència de la vida, ja que sense ell la vida no és possible.
En sentit ampli s’accepta que la digestió dels aliments, la circulació de nutrients
i l’intercanvi de gasos en l’aparell respiratori puguin ser considerats com un metabolisme
extracel·lular.
Les diferents reaccions químiques del metabolisme s’anomenen vies metabòliques
i les molècules que hi intervenen s’anomenen metabòlits.
Totes les reaccions del metabolisme estan regulades per unes proteïnes anomenades
enzims, que són específics per a cada metabòlit inicial o substrat i per a cada
tipus de transformació. Les substàncies finals d’una via metabòlica s’anomenen
productes. Les petites vies que hi ha entre les grans vies metabòliques reben el
nom de metabolisme intermediari.
En el metabolisme es poden distingir dos tipus de vies metabòliques: una de degradació
de matèria orgànica o catabolisme i una altra de construcció de matèria
orgànica o anabolisme.
• El catabolisme és la transformació de molècules complexes en altres de més
senzilles, procés en el qual s’allibera energia, que s’emmagatzema als enllaços
fosfat d’una molècula anomenada adenosinatrifosfat (ATP).
• L’anabolisme és la síntesi de molècules orgàniques complexes a partir d’altres
biomolècules més senzilles, per a la qual cosa es necessita subministrar energia,
proporcionada pels enllaços fosfat de l’ATP. Les molècules de l’ATP poden procedir
de les reaccions catabòliques, de la fotosíntesi (en les algues, les plantes,
les algues i els bacteris fotosintètics) o de la quimiosíntesi (en uns determinats
tipus de bacteris).
Reaccions catabòliques Reaccions anabòliques
• Són reaccions de degradació.
• Són reaccions d’oxidació.
• Desprenen energia.
• Malgrat que es parteix de substrats diferents,
gairebé sempre donen els mateixos
productes (àcid pirúvic, CO 2, H 2O, etanol
i pocs més). Per tant, hi ha convergència
en els productes.
• Són reaccions de síntesi.
• Són reaccions de reducció.
• Necessiten energia.
• Malgrat que es parteix dels mateixos
substrats, com que hi ha molts processos
diferents, apareixen molts tipus
de productes. Per tant, hi ha divergència
en els productes.
917501de007a028.indd 8 27/5/09 11:35:50
unitat 1

1.2. L’adenosinatrifosfat (ATP)
L’adenosinatrifosfat o ATP és un nucleòtid de gran importància en el metabolisme,
ja que pot actuar com a molècula energètica, perquè és capaç d’emmagatzemar
o cedir energia amb molta facilitat, gràcies als seus dos enllaços esterfosfòrics,
que són capaços d’emmagatzemar, cadascun, 7,3 kcal/mol.
Quan s’hidrolitza, es trenca el darrer enllaç esterfosfòric (desfosforilació) i es produeix
ADP (adenosinadifosfat) i una molècula d’àcid fosfòric (H3PO4), que se sol
simbolitzar com a Pi; a més, s’allibera l’energia esmentada abans:
El metabolisme cel·lular i els enzims
ATP 1 H2O → ADP 1 Pi 1 energia (7,3 kcal/mol)
L’ADP també és capaç de ser hidrolitzat, de manera que es trenca l’altre enllaç esterfosfòric,
amb la qual cosa s’alliberen unes altres 7,3 kcal/mol i es produeix AMP
(adenosinamonofosfat) i una molècula d’àcid fosfòric:
ADP 1 H 2O → AMP 1 Pi 1 energia (7,3 kcal/mol)
La síntesi d’ATP es pot fer de dues maneres:
• Fosforilació al nivell del substrat. És la síntesi d’ATP gràcies a l’energia que
s’allibera d’una biomolècula (substrat) quan es trenca algun dels seus enllaços
rics en energia, com passa en determinades reaccions de la glicòlisi i del cicle de
Krebs. Els enzims que regulen aquests processos s’anomenen quinases.
• Per mitjà d’enzims del grup de les ATP-sintetases. És la síntesi d’ATP per
mitjà d’uns enzims especials anomenats ATP-sintetases que hi ha a les crestes
dels mitocondris i als tilacoides dels cloroplasts, quan un flux de protons (H 1 )
travessa aquests enzims.
Es diu que l’ATP és la moneda energètica de la cèl·lula, ja que representa la manera
de tenir emmagatzemat un tipus d’energia d’ús immediat. En totes les reaccions
metabòliques en les quals es necessita energia per a la biosíntesi de molècules,
s’utilitza l’ATP, com també en la contracció muscular, en el moviment cel·lular (ciliar
i flagel·lar), en el transport actiu a través de les membranes, etc. De vegades
s’utilitzen per a la mateixa finalitat altres nucleòtids semblants com ara el GTP
(guanidinatrifosfat), l’UTP (uridinatrifosfat) o el CTP (citidinatrifosfat).
Quan l’energia no es necessita immediatament, la cèl·lula utilitza un altre tipus de
biomolècules que són capaces d’emmagatzemar molta més energia per gram, com
ara el midó que s’acumula en els plasts de les cèl·lules vegetals, el glicogen que
s’acumula en el citosol de les cèl·lules dels músculs i del fetge dels mamífers, i els
triacilglicèrids (greixos) que s’acumulen en el citosol de les cèl·lules del teixit adipós.
El midó i el glicogen aporten 4 kcal per gram, els triacilglicèrids, 9 kcal/g, i en
canvi, l’ATP només aporta 0,014 kcal/g.
N
NH2
N
N N
O
O O O
5
5
5
CH2 2 O 2 P 2 O , P 2 O , P 2 OH
OH OH OH
Adenosinatrifosfat (ATP) Adenosinadifosfat (ADP)
H2O
H2O
H2O
N
NH2
N
N N
ATP ADP 1 Pi 1 energia (7,3 kcal/mol)
H2O
O
Model tridimensional d’una molècula d’ATP.
Estructura de l’ATP i reacció
de la desfosforilació en ADP. Com que l’ATP
es troba dissolt, tots els grups 2OH
representats, en realitat, estan ionitzats
com a àcids alliberant protons (H 1 ).
O O O
5
5
5
CH2 2 O 2 P 2 O , P2 OH 1 HO 2 P2 OH 1 E
OH OH OH
917501de007a028.indd 9 27/5/09 11:35:59
àcid
fosfòric
Energia
9

10
Activitats
1 Què creus que passaria si l’energia
que enclouen els enllaços
dels compostos orgànics no
s’alliberés gradualment
i s’emmagatzemés en milions
de molècules d’ATP, sinó
que s’alliberés de manera sobtada?
2 Quina és la diferència més
important entre la fotosíntesi
i la quimiosíntesi?
3 En general, què subministren
a la cèl·lula els processos catabòlics?
4 Què diferencia els organismes
litòtrofs dels organòtrofs?
Esmenta’n exemples.
1.3. Els tipus de metabolisme
Per créixer i desenvolupar-se, tots els éssers vius necessiten incorporar matèria, i
per això requereixen tota mena d’àtoms. D’aquests, els més importants són els
àtoms de carboni, que, gràcies als enllaços covalents, formen l’esquelet de totes
les biomolècules orgàniques.
Segons la font de carboni hi ha dos tipus de metabolisme.
• Quan la font és diòxid de carboni (CO 2) atmosfèric (és a dir, la forma oxidada
del carboni o carboni inorgànic), es parla de metabolisme autòtrof.
• Si la font és la mateixa matèria orgànica, com ara metà, glucosa, greixos, etc. (és
a dir, formes més o menys reduïdes del carboni o carboni orgànic), es parla de
metabolisme heteròtrof.
Pel que fa a les fonts d’energia per a les reaccions metabòliques, si la font d’energia
és la llum, es parla de fotosíntesi, mentre que si es tracta d’energia despresa en
reaccions químiques, es parla de quimiosíntesi.
Tipus d’organismes
segons el seu
metabolisme
Fotolitòtrofs
(o fotoautòtrofs)
Fotoorganòtrofs
(o fotoheteròtrofs)
Quimiolitòtrofs
(o quimioautòtrofs)
Quimioorganòtrofs
(o quimioheteròtrofs)
Modalitats del metabolisme.
2
Origen
de l’energia
Origen
del carboni
Exemples
Llum CO 2 Plantes superiors, algues, cianobacteris,
bacteris porprats del sofre i bacteris verds
del sofre
Llum Orgànic Bacteris porprats no sulfuris
Reaccions
químiques
Reaccions
químiques
CO 2
El control del metabolisme
2.1. Els biocatalitzadors i les hormones
Bacteris nitrificants i bacteris incolors del
sofre
Orgànic Animals, fongs, protozous i molts bacteris
A les cèl·lules constantment tenen lloc nombrosos tipus de reaccions químiques.
Unes estan encaminades a sintetitzar noves molècules, i d’altres, a degradar les
existents. Com que les substàncies que hi intervenen són molt estables a temperatura
ambient, si no fos perquè se les ajuda a interactuar, o no reaccionarien o bé ho
farien tan lentament que la vida no seria possible. Aquesta dependència d’ajuda
representa, paradoxalment, un gran avantatge, ja que permet a la cèl·lula regular
quines reaccions s’han de donar i en quin moment, és a dir, el control bioquímic
del metabolisme.
El control bioquímic es realitza amb unes substàncies que permeten les reaccions,
són els biocatalitzadors o enzims.
En els organismes pluricel·lulars, com que moltes cèl·lules han de fer funcions o
produir substàncies que no són per al benefici propi de la cèl·lula sinó per al benefici
de l’organisme, hi ha, a més, un altre tipus de control bioquímic, l’anomenat
sistema hormonal o sistema endocrí.
Les hormones són unes molècules secretades per determinades glàndules que actuen
com a missatgers químics específicament sobre determinades cèl·lules, i així
en regulen el metabolisme intern.
917501de007a028.indd 10 27/5/09 11:35:59
unitat 1

2.2. L’activitat dels catalitzadors
Moltes substàncies químiques, quan reaccionen, desprenen energia calorífica; són
les anomenades reaccions exergòniques. Això es pot comprovar experimentalment
observant com augmenta la temperatura del medi en el qual es produeix la
reacció. Aquest despreniment es dóna perquè l’energia lliure total de les substàncies
reaccionants (reactius) és superior a l’energia lliure de les substàncies produïdes
(productes). L’energia lliure (G) es defineix com l’energia que té un sistema
per poder realitzar un treball i depèn de l’energia continguda en els enllaços interns
de les molècules i del grau de desordre d’aquestes molècules. Malgrat que l’energia
lliure dels reactius sigui superior a la dels productes, la reacció no es dóna espontàniament,
ja que primer cal subministrar prou energia per debilitar els enllaços
dels reactius i així possibilitar-ne la ruptura.
Aquest pas intermedi, que requereix una aportació d’energia, rep el nom d’estat de
transició. És l’estat en què hi ha tantes possibilitats que les molècules finalment
formin el producte com que retrocedeixin i quedin com a molècules de substrat.
L’energia, expressada en calories, necessària per dur 1 mol de molècules d’una
substància, a una temperatura determinada, fins a l’estat de transició s’anomena
energia d’activació.
Energia lliure
estat
inicial
Energia d’activació.
A manera d’analogia, una reacció química és comparable a l’acció de baixar per una
rampa que surt d’una finestra un sac que hi ha a terra. No s’ha de fer gens de força
perquè caigui, ja que cau sol; però fins que l’objecte no s’apugi fins a l’ampit de la
finestra, el descens no s’iniciarà. Això explica, per exemple, per què el paper de
cel·lulosa, que és n(C6H12O6), no crema espontàniament malgrat la presència d’oxigen
a l’aire, i sí que ho fa si s’escalfa.
El metabolisme cel·lular i els enzims
estat
de transició
Energia d’activació de la reacció sense catalitzador
estat
final
Avanç de la reacció
Energia d’activació de la reacció amb
catalitzador
Variació global d’energia lliure
en la reacció
(C 6H 12O 6)n 1 6nO 2 → 6nCO 2 1 6nH 2O 1 energia calorífica
Continuant amb el símil anterior, per poder baixar molts sacs per la finestra en poc
temps hi ha dues solucions: posar moltes persones que treballin molt ràpidament, és
a dir, gastar molta energia, o bé rebaixar l’ampit de la finestra perquè sigui més fàcil
llançar-los. Igualment, per accelerar una reacció química també hi ha dues solucions:
afegir-hi escalfor, i amb això augmenta l’estat de vibració de les molècules dels reactius
i, per tant, la possibilitat que es trenquin els enllaços interns del substrat i es
formin molècules de producte, o bé afegir-hi un catalitzador, és a dir, una substància
que disminueixi l’energia d’activació necessària per arribar a l’estat de transició.
Un augment excessiu de temperatura pot provocar la mort dels éssers vius, per això
en els organismes se segueix el segon mecanisme, és a dir, el concurs de catalitzadors
biològics o biocatalitzadors. Les molècules que exerceixen aquesta funció són
els enzims.
S’ha de fer molta menys força per llançar
un objecte si l’ampit de la finestra és més baix.
917501de007a028.indd 11 27/5/09 11:36:00
11

12
3
Els enzims
Els enzims són els biocatalitzadors, és a dir, els catalitzadors de les reaccions
biològiques. Actuen rebaixant l’energia d’activació i, per tant, augmentant (accelerant)
la velocitat de la reacció. Aquesta es pot mesurar per la quantitat de producte
que es forma per unitat de temps. Excepte els ribozims, tots els enzims són proteïnes
globulars, solubles en aigua, que es difonen bé en els medis interns, i que
poden actuar d’una manera intracel·lular, és a dir, a l’interior de la cèl·lula on s’han
format, o extracel·lular, és a dir, a la zona on se secreten, com passa amb els enzims
digestius.
Els ribozims són uns RNA (com l’RNA L19) capaços de catalitzar uns altres RNA,
als quals treuen o afegeixen nucleòtids, sense consumir-se ells mateixos. Així doncs,
són enzims i, per tant, són l’excepció a la idea que tots els enzims són proteïnes. Es
considera que la primera matèria viva era un RNA; que després van aparèixer les
proteïnes, en les quals es va delegar la funció enzimàtica, i els DNA, en els quals es
va delegar la funció d’emmagatzemar la informació perquè eren molt més estables.
Els enzims compleixen les dues característiques de tots els catalitzadors:
• Són substàncies que acceleren molt la reacció, fins i tot en concentracions molt
petites. Això no vol dir que s’obtingui més producte, sinó que gràcies als enzims
se n’obté la mateixa quantitat però en menys temps.
• No es consumeixen durant la reacció; per això, quan aquesta acaba n’hi ha la
mateixa quantitat que al principi.
A més, a diferència dels catalitzadors no biològics, els enzims presenten les quatre
característiques següents:
• Són molt específics, i això els permet actuar en una reacció determinada sense
alterar-ne d’altres.
• Sempre actuen a temperatura ambient, és a dir, a la temperatura de l’ésser viu.
• Són molt actius. Alguns aconsegueixen augments de la velocitat de reacció de
més d’un milió de vegades, molt superior als catalitzadors no biològics.
• Tenen un pes molecular molt elevat, molt superior als catalitzadors no biològics.
Segons l’estructura que presenten, es poden distingir dos tipus d’enzims: els enzims
estrictament proteics, que poden estar constituïts per una o més cadenes
polipeptídiques, i els holoenzims, que són els enzims constituïts per una fracció
polipeptídica anomenada apoenzim i per una fracció no polipeptídica anomenada
cofactor.
cofactor
Inorgànic Orgànic
Ió metàl·lic Coenzim
(Mg 21 , Zn 21 , K 1 ...) (ATP, NAD 1 , NADP 1 ...)
Els cofactors poden ser inorgànics o orgànics. Són cofactors inorgànics els ions
metàl·lics, que generalment es troben en petites quantitats (menys del 0,1 %); és a
dir, que són oligoelements. Per exemple, el Mg 21 en les cinases (com la que regula
la reacció: glucosa 1 ATP → glucosafosfat 1 ADP) i el Zn 21 en els enzims carboxipeptidases.
Els cofactors orgànics s’anomenen coenzims. Els coenzims més importants
són l’ATP, el NAD 1 , el NADP 1 , el coenzim A (CoA) i les vitamines.
917501de007a028.indd 12 27/5/09 11:36:00
unitat 1

Quan els cofactors, en lloc de trobar-se units dèbilment a la fracció proteica (apoenzim),
s’hi troben units fortament, s’anomenen grups prostètics, com ara el grup
hemo dels enzims citocromoxidases, el grup hemino de les peroxidases, etc. La
necessitat d’oligoelements i vitamines en la dieta és deguda al fet que són cofactors
de diversos enzims.
Alguns enzims no són actius fins que no actuen sobre ells altres enzims o ions.
Aquests enzims s’anomenen zimògens o proenzims. Un exemple és el pepsigen,
que el HCl transforma en pepsina. Alguns enzims es presenten en formes moleculars
diferents, són els anomenats isoenzims. Uns són més aptes per a les cèl·lules
d’uns òrgans i d’altres per a les d’altres, o uns per a les primeres etapes de la vida i
els altres per a les següents.
3.1. L’activitat enzimàtica
La substància sobre la qual actua un enzim s’anomena substrat. Els enzims actuen
de dues maneres diferents, segons si es tracta de reaccions en què hi ha un sol
substrat o de reaccions en què hi ha dos o més tipus de substrats que s’uneixen a
l’enzim per reaccionar.
Un sol substrat
En les reaccions en què hi ha un sol substrat (S), l’enzim (E) actua fixant el substrat
a la seva superfície (adsorció) per mitjà d’enllaços febles. Així es forma l’anomenat
complex enzim-substrat (ES). D’aquesta manera es generen tensions que debiliten
els enllaços interns del substrat; per això, per arribar a l’estat de transició del
complex enzim-substrat, l’anomenat complex activat, es requereix molta menys
energia que per arribar a l’estat de transició del substrat sol. Finalitzada la transformació,
queda el complex enzim-producte (EP), que s’escindeix i allibera l’enzim
intacte (E) i el producte (P).
Activitat enzimàtica en reaccions amb un sol substrat.
El metabolisme cel·lular i els enzims
S 1 E → ES → EP → E 1 P
Aminoàcids de fixació Aminoàcids catalitzadors
Enzim (centre actiu)
Enllaços forts
Complex enzimàtic
Enllaços febles
Producte A
Enzim 1 substrat
Enzim 1 productes
Substrat
Producte B
917501de007a028.indd 13 27/5/09 11:36:01
13

14
Activitats
Dos substrats
En les reaccions en què hi ha dos substrats (A i B) que reaccionen entre si, els enzims
(E) actuen atraient les molècules reaccionants cap a la seva superfície (adsorció),
de manera que augmenta la possibilitat que es trobin i, en conseqüència,
que la reacció es produeixi. Els enzims, un cop feta la transformació dels substrats
en els productes (C i D), se n’alliberen ràpidament per tornar a actuar.
A 1 B 1 E → ABE → CDE → C 1 D 1 E
De vegades, l’enzim atrau primer un substrat i se’n queda una part; després atrau
el segon substrat i hi uneix aquesta part. Aquest mecanisme s’anomena «pingpong».
A 1 E → AE → C 1 E’ // B 1 E’ → BE’ → D 1 E
Activitat enzimàtica en reaccions amb dos substrats. Activitat enzimàtica en reaccions amb dos substrats successius.
5 En un substrat sempre hi ha unes molècules que presenten
més energia d’activació que d’altres, és a dir, que són més properes
a l’estat de transició, i hi són més abundants les que tenen
una energia d’activació mitjana. L’addició d’un catalitzador fa
que el percentatge de molècules que han arribat a l’estat de transició
sigui més alt. Sobre aquesta base, indica en quins nombres
de les gràfiques adjuntes s’han de posar els textos següents:
a) Nombre de molècules.
b) Energia interna.
Substrat A
c) Energia d’activació sense enzim.
d) Energia d’activació amb enzim.
Producte D
Enzim 1 substrat
Complex enzimàtic
Enzim 1 productes
e) Molècules que han arribat a l’estat de transició.
Substrat B
Enllaços febles
Enllaços
forts
Producte C
3
3
Substrat A
Producte C
Enllaços forts
2
2
1 1 2 2 3 3 4 4 5 15 1 1 1 2 2 3 34 4 5 15
4 4
5 5
3
3
Substrat B
Enzim 1 substrat
Complex enzimàtic
Complex enzimàtic
Complex enzimàtic
Enllaços febles
Producte D
917501de007a028.indd 14 27/5/09 11:36:02
2
2
1
unitat 1

3.2. El centre actiu de l’enzim
L’activitat catalitzadora dels enzims s’inicia amb la formació del complex enzimsubstrat
(ES). Aquesta unió es duu a terme gràcies als radicals d’uns quants aminoàcids
que estableixen enllaços amb el substrat (i amb el grup prostètic si n’hi ha),
el fixen i després trenquen algun dels seus enllaços.
La regió de l’enzim que s’uneix al substrat rep el nom de centre actiu.
Els centres actius tenen les característiques següents:
• Constitueixen una part molt petita del volum total de l’enzim.
• Tenen una estructura tridimensional en forma de cavitat que facilita que el
substrat hi encaixi i impedeix que altres molècules hi accedeixin.
• Estan formats per aminoàcids que, encara que estiguin distants en la seqüència
polipeptídica, a causa dels plecs d’aquesta, queden propers.
• Els radicals d’alguns d’aquests aminoàcids presenten una afinitat química
pel substrat, per això l’atrauen i hi estableixen enllaços febles. Això facilita que,
un cop es trenca un dels enllaços, els productes resultants es poden separar del
centre actiu amb facilitat.
En la cadena polipeptídica d’un enzim es poden distingir tres tipus d’aminoàcids:
• Aminoàcids estructurals. Són els que no estableixen enllaços químics amb el
substrat. Constitueixen la major part de l’enzim i, per tant, són els responsables
de la forma de l’enzim. Per exemple, en el lisozim de 129 aminoàcids, 124 són
estructurals i tan sols 5 no ho són.
• Aminoàcids de fixació. Són els que estableixen enllaços febles amb el substrat
i el fixen.
• Aminoàcids catalitzadors. Són els que estableixen enllaços, febles o forts (covalents),
amb el substrat, i provoquen la ruptura d’algun dels seus enllaços. Per
tant, són els responsables de la seva transformació.
Els aminoàcids de fixació i els catalitzadors es troben al centre actiu de l’enzim.
Unió d’un substrat al centre actiu d’un enzim.
El metabolisme cel·lular i els enzims
H
O
CH2
a
C
H
SUBSTRAT
H
N
O
H
CH2
C
N
O
C
Enllaç que s’ha de trencar
N
O H
a, b, c, d 5 aminoàcids de fixació Aminoàcid catalitzador que formarà un
enllaç covalent inestable amb el substrat
O -
C
C
b c
C
O
H
O
C
CH2
C
O
H
N
Ponts d’hidrogen
d
Centre actiu de l’enzim
917501de007a028.indd 15 27/5/09 11:36:02
15

16
3.3. L’especificitat dels enzims
Tan sols els substrats que tenen la forma adequada poden accedir al centre actiu;
tan sols els que poden establir un enllaç amb els radicals dels aminoàcids fixadors
es poden fixar, i tan sols els que presenten un enllaç susceptible de trencar-se proper
als radicals dels aminoàcids catalítics poden ser alterats. Tot això origina una
alta especificitat entre l’enzim i el substrat. Per explicar aquesta especificitat, el
1890 E. Fisher va proposar el model de la complementarietat, amb el símil «com
la clau (substrat) i el pany (enzim)».
Actualment s’ha vist que alguns enzims, quan estableixen els enllaços amb el substrat,
modifiquen la forma dels centres actius per adaptar-se millor al substrat, és a
dir, solament són complementaris després d’haver-s’hi unit; és l’anomenat model
de l’ajust induït. En aquests casos, en lloc del símil de «la clau i el pany» és més
adequat el símil «com el guant (enzim) s’adapta a la mà (substrat)». Quan la in-
teracció també comporta una modificació de la forma del substrat resulta més
adequat el símil de «l’encaixada de mans entre dues persones».
L’especificitat es pot donar en diversos graus:
• Especificitat absoluta. Es dóna quan l’enzim tan sols actua sobre un substrat;
per exemple, la ureasa actua sobre la urea.
• Especificitat de grup. Es dóna quan l’enzim reconeix un grup de molècules
determinat; per exemple, la β-glucosidasa, que actua sobre tots els β-glucòsids.
• Especificitat de classe. És la menys específica, ja que l’actuació de l’enzim no
depèn del tipus de molècula, sinó del tipus d’enllaç; per exemple, les fosfatases
separen els grups fosfat de qualsevol tipus de molècula.
Especificitat entre l’enzim i el substrat.
Model de la complementarietat
Símil de la clau (substrat) i el pany (enzim)
Model de l’ajust induït. Quan l’enzim modifica la seva forma
per adaptar-se al substrat. Símil del guant (enzim) i la mà (substrat)
Model de l’ajust induït. Quan tant l’enzim com el substrat modifiquen
la seva forma per a poder-se complementar. Símil de l’encaixada de mans.
917501de007a028.indd 16 27/5/09 11:36:02
unitat 1

3.4. La cinètica de l’activitat enzimàtica
En una reacció enzimàtica amb una concentració d’enzim constant, si s’augmenta
la concentració de substrat es produeix un augment de la velocitat de reacció.
Aquest increment en la velocitat de reacció es dóna perquè, com que hi ha més
molècules de substrat per unitat de volum, s’augmenta la probabilitat de trobada
entre el substrat i l’enzim.
Si es va augmentant la concentració del substrat, arriba un moment en què la velocitat
de reacció deixa de créixer, és a dir, s’arriba a la velocitat màxima (V màx). Això
és degut al fet que totes les molècules d’enzim ja estan ocupades per molècules de
substrat, formant el complex enzim-substrat, fet que s’anomena saturació de l’enzim.
En la major part dels enzims, la representació gràfica d’aquests valors dóna
una hipèrbole. A partir d’aquest comportament enzimàtic, Leonor Michaelis i Maud
Menten van definir una constant, anomenada constant de Michaelis-Menten
(KM), que és la concentració del substrat en la qual la velocitat de reacció és la meitat
de la velocitat màxima. La KM depèn del grau d’afinitat que hi ha entre l’enzim i
el seu substrat.
Sobre aquesta afinitat van proposar l’equació següent per poder calcular, a partir de
la Vmàx i la KM, la velocitat de la reacció enzimàtica segons les diferents concentracions
de substrat.
[S]
V 5 Vmàx · –––––––
KM 1 [S]
Activitats
6 Observa la figura a i indica quina relació hi ha entre
la velocitat de reacció i la concentració de l’enzim
(en cada corba es duplica). Raona la resposta.
7 Observa la figura b i indica quina relació hi ha entre
la velocitat de reacció i la concentració del substrat
(en cada corba es duplica). La concentració d’enzim
és la mateixa en tots els casos. Raona la resposta.
8 El gràfic de la figura c correspon a dos enzims
que actuen sobre el mateix substrat. Digues quin
gràfic correspon a l’enzim que presenta
més afinitat.
9 Observa amb atenció la figura d i contesta
les preguntes següents: a) Per què augmenta P
i disminueix S? b) Per què augmenta E mentre
disminueix ES? c) Per què hi ha una segona escala
per indicar les concentracions de E i ES?
10 En una reacció enzimàtica en què la concentració
de substrat és de 4 mil·limols (mM), es transformen
2,5 micromols (mM) per minut, i la K M és de 4,5 mM.
Quants mols es formarien en un minut si
la concentració del substrat tan sols fos de 0,5 mM?
El metabolisme cel·lular i els enzims
Velocitat de la reacció
Km
Vmàx
1
–– Vmàx
2
Concentració del substrat [S]
a
2 Vmàx
V màx
1
– Vmàx
2
c
Variació de la velocitat
de reacció segons
la concentració del substrat.
Velocitat de la reacció b Producte format en mols/litre
Concentració del substrat [S] Temps
Velocitat de la reacció
d
100
[S]
100
[E]
10
S S
P P
50
50
0 0 0 0
Concentració del substrat [S] Temps
917501de007a028.indd 17 27/5/09 11:36:03
ES
ES
E
5
E
10
5
17

18
Activitats
11 Quins efectes produeix
en els radicals de l’enzim el pH
del medi perquè sigui més o menys
eficaç?
12 L’amilasa salival hidrolitza l’amilosa,
un dels components del midó.
En la figura s’observa l’estructura
del polisacàrid amilosa, com l’enzim
trenca els enllaços O-glicosídics
i allibera molècules del disacàrid
maltosa. Tenint en compte
que el polisacàrid amilosa
es tenyeix de blau marí
amb el reactiu Lugol i el disacàrid
maltosa redueix el reactiu
de Fehling, que passa així de blau
a vermell, escriu els passos
que seguiries (protocol)
en un experiment per saber si una
amilasa determinada és o no activa,
és a dir, per saber si provoca o no
aquesta reacció.
O
O
O
O
H2O
O
O
Velocitat de la reacció
O
O O
O
a2amilasa
O
maltosa maltosa
O
O
Augment
de la mobilitat
molecular
3.5. Els factors que afecten l’activitat enzimàtica
La velocitat de reacció que aconsegueix un enzim, a més de dependre de la concentració
del substrat, depèn d’altres factors com ara la temperatura, el pH i la presència
d’inhibidors.
a) Influència de la temperatura. Si se subministra a una reacció enzimàtica energia
calorífica, les molècules augmenten la mobilitat i, per tant, el nombre de
trobades moleculars; per això augmenta la velocitat a què es forma el producte.
Hi ha una temperatura òptima per a cada enzim, per a la qual l’activitat enzimàtica
és màxima. Si la temperatura augmenta més, es produeix la desnaturalització
d’una part de les molècules de l’enzim, és a dir, la pèrdua de la seva estructura
terciària i, fins i tot, de la secundària. Amb això perd la seva activitat
enzimàtica i, com que hi ha menys molècules d’enzims actius, la velocitat de la
reacció disminueix. Si la temperatura no disminueix, aquest procés continua
fins a la desnaturalització de totes les molècules enzimàtiques i la reacció ja no
es dóna.
b) Influència del pH. Els enzims presenten dos valors límit de pH entre els quals
són eficaços. Traspassats aquests valors, els enzims es desnaturalitzen i deixen
d’actuar. Entre els dos límits hi ha un pH òptim en el qual l’enzim presenta la
màxima eficàcia. El pH òptim està condicionat pel tipus d’enzim i de substrat,
perquè el pH influeix en el grau d’ionització dels radicals del centre actiu de
l’enzim i també en el dels radicals del substrat.
c) Inhibidors. Els inhibidors són substàncies que disminueixen l’activitat d’un
enzim o bé li impedeixen completament actuar. Poden ser perjudicials o beneficiosos,
com ara la penicil·lina, que és un inhibidor dels enzims que regulen la
síntesi de la paret bacteriana i per això és útil contra les infeccions bacterianes,
i l’AZT, que és un inhibidor de la transcriptasa inversa i per això retarda el desenvolupament
de la sida.
La inhibició pot ser de dos tipus: irreversible i reversible.
• Inhibició irreversible o enverinament de l’enzim. Té lloc quan l’inhibidor
o verí es fixa permanentment al centre actiu de l’enzim, n’altera l’estructura i,
per tant, l’inutilitza.
• Inhibició reversible. Té lloc quan no s’inutilitza el centre actiu, sinó que tan
sols se n’impedeix temporalment el funcionament. N’hi ha dues modalitats:
la competitiva i la no competitiva.
a b
10 ° 20 ° 30 ° 50 ° 60 °
Temperatura
òptima
Una petita part de les molècules
d’enzims s’han desnaturalitzat
a causa de la temperatura
La major part de les molècules
d’enzims s’han desnaturalitzat
a causa de la temperatura
Variació de la velocitat d’una reacció catalitzada per un enzim deguda a un canvi de temperatura (gràfica a) o d’un canvi de pH
(gràfica b).
Velocitat de la reacció
Comença la disminució
dels radicals àcids
ionitzats necessaris
de l’enzim
La proteïna
ja s’ha
desnaturalitzat
Comença la disminució
dels radicals bàsics
ionitzats necessaris
de l’enzim
La proteïna
ja s’ha
desnaturalitzat
Temperatura °C pH
917501de007a028.indd 18 27/5/09 11:36:03
unitat 1

– Inhibició reversible competitiva. És la que es produeix quan la molècula de
l’inhibidor és similar al substrat i competeix amb aquest en fixar-se al centre
actiu. Quan es fixa l’inhibidor, l’enzim queda bloquejat i el substrat no s’hi pot
fixar fins que l’inhibidor no se’n va. La disminució de la velocitat de reacció es
proporcional a la concentració de l’inhibidor.
– Inhibició reversible no competitiva. És la que es produeix quan l’inhibidor
es fixa al complex enzim-substrat i n’impedeix la separació dels productes, o
bé s’uneix a l’enzim i impedeix l’accés del substrat al centre actiu.
Tipus d’inhibició.
Inhibidor
a Inhibició irreversible. L’inhibidor s’uneix
permanentment a l’enzim.
Inhibidor
3.6. Els enzims al·lostèrics
Els enzims al·lostèrics són els que poden adoptar dues formes estables diferents.
Una és la configuració activa de l’enzim, i l’altra, la configuració inactiva. A més
del centre actiu, aquests enzims tenen almenys un altre lloc, anomenat centre
regulador, al qual es pot unir una substància determinada, anomenada lligand.
Sovint una sola de les configuracions presenta afinitat pel lligand, i en aquests casos
és la presència del lligand la que determina el canvi de configuració en l’enzim,
l’anomenada transició al·lostèrica.
Es coneixen dos tipus de lligands segons la configuració induïda que afavoreixen:
els activadors o efectors, i els inhibidors. En alguns enzims hi ha dos o més centres
reguladors als quals s’uneixen lligands de diferents tipus, cadascun dels quals
provoca una disminució d’afinitat de l’enzim per l’altre. En aquests casos es parla
de multimodulació.
Centre actiu Centre regulador Lligand
Conformació-a que no
presenta afinitat pel lligand
El metabolisme cel·lular i els enzims
Enzim
Enzim
b Inhibició reversible competitiva.
L’inhibidor s’uneix temporalment
a l’enzim.
Substrat
c Inhibició reversible no competitiva.
L’inhibidor no permet l’alliberació
dels productes.
d Inhibició reversible no competitiva.
L’inhibidor no permet la fixació
del substrat.
Conformació-b inestable
que presenta afinitat pel lligand
Inhibidor
Activitats
13 A partir de la taula següent, fes
la representació de les tres
gràfiques i indica quina correspon
a presència d’inhibidor competitiu,
quina a inhibidor no competitiu
i quina a absència d’inhibidor.
[S] (mM) (a) Velocitat (b) Velocitat ( C) Velocitat
Conformació-b estabilitzada
Transició al·lostèrica. La presència de lligand fa que la concentració d’enzims amb conformació-β sense lligand disminueixi. Per restablir
l’equilibri, una part dels enzims amb conformació-α passen a conformació-β; és a dir, la presència de lligand produeix la transició al·lostèrica.
Enzim
Inhibidor
Enzim
1
2
5
10
20
2,3
4,3
6,5
7,7
8,9
1,2
2,1
3,9
5,8
7,1
0,8
1,2
1,9
2,5
2,8
14 Per què un enzim que actua sobre
la glucosa pot no ser eficaç
sobre la galactosa?
917501de007a028.indd 19 27/5/09 11:36:04
19

20
3.7. El cooperativisme
a b
enzim
Estat inhibit (T)
centre regulador
centre actiu
activador
La velocitat de reacció en enzims al·lostèrics
amb cooperativisme.
Els enzims al·lostèrics solen estar formats per diverses subunitats moleculars anomenades
protòmers. Cada protòmer posseeix un centre actiu i almenys un centre
regulador. En molts enzims, quan al centre regulador s’uneix una molècula anomenada
activador o lligand, la configuració del protòmer varia, de manera que fa
funcional el centre actiu. La variació en la configuració d’aquest protòmer es transmet
instantàniament als altres protòmers associats, que es fan, al seu torn, actius.
Aquest efecte s’anomena transmissió al·lostèrica. D’aquesta manera, l’enzim passa
d’estat inhibit (T) a un estat actiu o catalític (R).
Com que perquè un enzim al·lostèric actuï és necessària la unió d’un o més lligands
i després la unió del substrat, la velocitat de reacció en funció de la concentració de
substrat no augmenta tan ràpidament com en els enzims no al·lostèrics. En canvi,
si aquest enzim és una subunitat i la seva transformació a l’estat actiu es transmet
al·lostèricament a totes les altres subunitats, són nombroses les que sobtadament
comencen a actuar, fet que s’anomena cooperativisme. Amb això es produeix un
canvi de velocitat de reacció molt gran, l’anomenada «llei del tot o res».
En les reaccions catalitzades per enzims al·lostèrics amb cooperativisme la representació
gràfica de la relació entre la velocitat de reacció i la concentració del substrat
no és una hipèrbole, sinó una corba sigmoïdal (corba en «S»).
Transmissió al·lostèrica
(és instantània)
Activitats
Estat catalític (R)
Velocitat
de reacció
Vmàx
Enzim normal
Enzim al·lostèric actuant
en cooperativisme
Concentració de substrat [S]
15 Com seria la velocitat de reacció si els enllaços entre enzims i substrat fossin covalents?
16 Què succeiria si els enzims es gastessin en les reaccions que acceleren?
17 Les reaccions que desprenen energia s’anomenen exergòniques, i les que absorbeixen
energia, endergòniques. De quin tipus són les reaccions de síntesi de matèria orgànica
(anabòliques) i les de degradació de matèria orgànica (catabòliques) que formen
el metabolisme?
18 Què succeiria si l’energia alliberada en una reacció bioquímica es desprengués en forma
de calor? De quina manera s’emmagatzema? Hi ha cap cas en què s’alliberi en forma de llum?
19 Quin avantatge pot tenir el fet que una via metabòlica estigui controlada per un enzim
al·lostèric en lloc d’estar-ho per un de no al·lostèric?
20 Quin avantatge pot significar el fet que una reacció estigui controlada per un enzim
que presenta cooperativisme en lloc d’estar controlada per un enzim que no en presenta?
917501de007a028.indd 20 27/5/09 11:36:05
unitat 1

3.8. La regulació de les vies metabòliques
La cèl·lula pot regular que es doni o no una via metabòlica de dues formes. Una és
augmentant o disminuint la síntesi dels enzims que intervenen a partir dels gens
que les codifiquen, atès que molts enzims tenen una estabilitat relativament curta,
d’unes quantes hores.
Una altra manera és regulant l’activitat dels enzims. L’al·losteria permet l’autoregulació
de l’activitat enzimàtica. N’hi ha dos casos:
• Regulació per retroinhibició o inhibició feed-back. És la que es dóna quan la
configuració inicial de l’enzim és l’activa. En aquest tipus de regulació el producte
final és el que es fixa al centre regulador, actua com a inhibidor i provoca la
transició al·lostèrica de l’enzim a la seva forma inactiva.
• Regulació per inducció enzimàtica. És la que es dóna quan la configuració
inicial de l’enzim és la inactiva. En aquest tipus de regulació la substància inicial
és la que es fixa al centre regulador i provoca la transició al·lostèrica de l’enzim
a la seva forma activa, per la qual cosa aquest comença a actuar sobre el substrat.
E1 E2 E3 Substrat A B C
Inhibició de l’enzim E1 gràcies al producte final (retroinhibició)
Activador
(5 efector)
E1 E2 E3 Substrat A B C
Activació de l’enzim E1 gràcies al substrat inicial
El metabolisme cel·lular i els enzims
Inhibidor
Vies metabòliques autoregulades per enzims al·lostèrics.
3.9. La disposició espacial dels enzims
En les vies metabòliques, el producte generat per un enzim és el substrat de l’enzim
següent; per això, per augmentar l’eficiència del sistema, es donen la compartimentació,
els complexos multienzimàtics i la inclusió d’enzims a les membranes.
• Compartimentació. Consisteix a separar amb membranes els llocs on es duen
a terme les vies metabòliques que no es vol que es relacionin. Per exemple, mentre
la síntesi dels àcids grassos es fa al citosol, la seva degradació es fa als mitocondris.
D’aquesta manera és més fàcil regular cadascuna de les vies.
• Complex multienzimàtic. És l’associació de diversos enzims que actuen successivament
en una via. El complex supramolecular resultant és més eficaç que si els
enzims estiguessin dispersos en el medi. Un exemple de complex multienzimàtic
és el complex piruvatdeshidrogenasa, que passa l’àcid pirúvic a acetil-CoA.
• Inclusió a les membranes. Alguns enzims i alguns complexos multienzimàtics
estan englobats ordenadament a les membranes, de manera que es facilita la
unió entre els successius productes i els successius enzims. Per exemple, els dos
complexos multienzimàtics que fan les dues últimes etapes de la cadena respiratòria
es troben així a la membrana de les crestes mitocondrials.
Complex multienzimàtic
de la piruvatdeshidrogenasa.
Activitats
21 Quantes maneres hi ha de poder
impedir l’acció d’un enzim?
22 Una catàlisi enzimàtica reversible
es pot convertir en irreversible
si s’augmenta la concentració
d’enzims?
23 Per què s’anomenen verins
els inhibidors irreversibles?
24 Observa les gràfiques a) i b), i indica
en cadascun quina corba correspon
a la reacció amb inhibidor i quina
a la que no hi ha inhibidor.
25 Quines frases pertanyen a a) o a b)?
1) Gràcies a l’inhibidor, encara
que s’augmenti la concentració
de substrat, no s’assoleix la velocitat
màxima. 2) Malgrat l’inhibidor,
si s’augmenta la concentració
de substrat, s’assoleix la velocitat
màxima. 3) És un cas d’inhibició
competitiva. 4) És un cas d’inhibició
no competitiva.
917501de007a028.indd 21 27/5/09 11:36:05
a
b
Velocitat de la reacció
Velocitat de la reacció
1
2
3
4
21

22
4
Els coenzims
Un coenzim és un cofactor orgànic que s’uneix a un apoenzim (part proteica
d’un enzim) amb enllaços febles durant el procés catalític. Els coenzims actuen
com a donadors o receptors de grups químics, és a dir, són transportadors de
grups químics. En conseqüència, a diferència de l’apoenzim, el coenzim sí que es
modifica durant la reacció.
La unió coenzim-apoenzim és temporal i similar a la unió substrat-enzim, per la
qual cosa el coenzim es pot considerar com un segon substrat. Si la unió fos forta
i permanent, no s’anomenaria «coenzim», sinó «grup prostètic». Molts coenzims
són vitamines o presenten vitamines com a constituents de la seva estructura.
Els coenzims no solen ser específics d’un sol tipus d’apoenzim, sinó que en alguns
casos es poden unir a molts tipus d’apoenzims (de vegades, més de cent), cadascun
amb una funció diferent. Es poden distingir dos tipus de coenzims, els d’oxidació
i reducció i els de transferència.
4.1. Coenzims d’oxidació i reducció
Són els que transporten protons (H 1 ) i electrons (e 2 ). El nom prové del fet que
oxidació és la pèrdua d’electrons i reducció n’és el guany. Els més importants són
la nicotinamida-adenina-dinucleòtid (NAD 1 ), la nicotinamida-adenina-dinucleòtid-fosfat
(NADP 1 ), la flavina-adenina-dinucleòtid (FAD) i el grup hemo de
la citocromoxidasa.
Per exemple, la reacció del NAD 1 és: NAD 1 1 2H 1 1 2e 2 → NADH 1 H 1 .
N
NH 2
N
Adenina
N
N
N
NH2 Adenina
N
N
o
OH OH
FAD (flavina-adenina-dinucleòtid)
H3C O
O O
N N
CH2 O P O P 2 O CH CH CH CH 2 CH
OH OH OH OH OH
Ribosa
N
o
O OH
HO – P=O
OH
H 3 C
Flavina
CH2 – O – P – O – 2 P – O – CHN
+
NADP (nicotinamida-adenina-dinucleòtid-fosfat)
Coenzims d’oxidació-reducció. El FAD conté riboflavina, que és la vitamina B 2. El NADP 1 i el NAD 1
contenen nicotinamida, un derivat de la vitamina B 3. La nicotinamida presenta un nitrogen ionitzat
amb càrrega positiva (N 1 ); d’aquí prové la càrrega positiva que presenten el NADP 1 i el NAD 1 .
O
OH
O
OH
N
O
C
Nucleòtid de flavina
Nicotinamida
Un derivat de l’àcid
nicotinic o vitamina B3
O
C
NH2 o
OH OH
NH
Ribosa
Vitamina B 2
o riboflavina
917501de007a028.indd 22 27/5/09 11:36:06
unitat 1

4.2. Coenzims de transferència
Són els que transporten radicals. Els més importants són l’adenosinatrifosfat (ATP)
i l’acetil-CoA (CoA2SH). L’ATP actua transportant grups fosfat (2H2PO4) per
donar-los a altres molècules. A més, l’ATP també es pot unir a diversos enzims catabòlics
al·lostèrics, i aleshores en disminueix l’afinitat pel substrat, és a dir, actua com
a inhibidor. En canvi, l’ADP es pot unir a aquests mateixos enzims i aleshores n’augmenta
l’afinitat pel substrat, és a dir, actua com a activador. L’acetil-CoA (CoA2SH)
actua transportant grups acetil (2CO2CH 3). En la seva composició intervé l’àcid
pantotènic o vitamina B 5.
5
Les vitamines
Les vitamines són glúcids o lípids senzills que, en general, els animals no poden
sintetitzar o ho fan en una quantitat insuficient, i per això les han d’ingerir en la
dieta. Les plantes i els bacteris sí que poden sintetitzar-les. Els animals, de vegades,
no les troben formades del tot en els aliments, sinó en forma de provitamines, que
necessiten transformacions posteriors per crear les vitamines; per exemple les vitamines
A i D. En altres casos, la flora bacteriana és la que aporta les vitamines, com
passa amb la vitamina K i algunes B. La importància de les vitamines radica en el
fet que són coenzims o bé que són imprescindibles per sintetitzar-los.
Les vitamines són substàncies làbils, que s’alteren amb facilitat amb els canvis de
temperatura, la llum o els emmagatzematges prolongats. Per exemple, la cocció
dels aliments redueix a la meitat la quantitat de vitamines, per això és necessari
ingerir aliments crus, com ara fruita i amanides.
Les vitamines es classifiquen, segons la solubilitat, en liposolubles i hidrosolubles.
• Vitamines liposolubles. Són de naturalesa lipídica i, per tant, solubles en dissolvents
orgànics. En els animals es troben en el teixit adipós. Són d’aquest grup
les vitamines A, D, E i K. La vitamina A protegeix els epitelis i és necessària per
a la recepció visual. Quan n’hi ha dèficit s’afavoreix l’aparició d’infeccions dels
epitelis i de trastorns visuals. La vitamina D regula l’absorció del calci. Quan
n’hi ha dèficit es donen deficiències en els ossos, com el raquitisme dels infants
i l’osteomalàcia dels adults. En canvi, l’excés provoca calcificacions al ronyó, el
fetge i el cor. Per sintetitzar-la a partir de la provitamina és necessària la insolació
de la pell. La vitamina E actua com a antioxidant i la vitamina K coopera en els
processos de coagulació de la sang.
• Vitamines hidrosolubles. Són solubles en aigua i, per tant, es difonen molt bé
per la sang. Pertanyen a aquest grup les vitamines del complex B (B 1, B 2, B 3, B 5,
B 6, B 8, B 9 i B 12) i la vitamina C. Les diferents vitamines B actuen en moltes vies
metabòliques i en la formació de glòbuls vermells. Si n’hi ha dèficit s’afavoreix
la degeneració de les neurones, la debilitat muscular, la inapetència i l’anèmia. La
vitamina C intervé en la síntesi del col·lagen. Si n’hi ha dèficit es dóna l’escorbut,
que es manifesta per hemorràgies de les genives i caiguda de les dents.
El metabolisme cel·lular i els enzims
Enzim
Adenosina-trifosfat (ATP)
Glucosa
Complex enzim-substrat
Enzim
L’ATP actuant com a donador de grups fosfat
a la glucosa.
Activitats
Adenosina-difosfat (ADP)
Glucosa-6-fosfat
26 Per què els animals ens poden
servir com a font vitamínica si no
produeixen vitamines?
27 A quins teixits animals es troben
les vitamines liposolubles? Per què?
28 Quins són els aliments
que contenen un nombre més alt
de vitamines?
29 Quines vitamines produeix l’ésser
humà?
30 Quines vitamines estan
relacionades amb la insolació?
917501de007a028.indd 23 27/5/09 11:36:06
23

24
1
a)
2
3
4
5
6
1 a) Oxidases. b) Deshidrogenases.
2 Transferases.
3 Hidrolases.
4 Liases.
21 31
e 2
31 21
1
e 2
5 Isomerases.
H2O
ATP
6 Lligases o sintetases.
b)
H2
NAD 1 NADH 1 H 1
H2
H
ADP 1 P
1
OH
6
Nomenclatura i classificació dels enzims
Per anomenar un enzim, primer s’esmenta el nom del substrat; a continuació, el nom
del coenzim, si n’hi ha, i, finalment, la funció que fa; per exemple, el malonat-CoAtransferasa,
el succinat-flavino-deshidrogenasa, etc. Generalment tan sols s’utilitza el
nom del substrat acabat en -asa; per exemple, sacarasa, maltasa, etc. Però alguns
enzims conserven la denominació antiga, com ara la tripsina, la pepsina, etc.
Els enzims es classifiquen en sis classes, segons la funció que exerceixen:
• Oxidoreductases. Catalitzen reaccions d’oxidació o reducció del substrat. Els
tipus més importants són les oxidases i les deshidrogenases. Les deshidrogenases
separen àtoms d’hidrogen del substrat. Per exemple, la NAD-reductasa de la
cadena respiratòria. Utilitzen coenzims com el NAD 1 , el NADP 1 o el FAD. Les
oxidases oxiden el substrat quan n’accepten els electrons; per exemple, les citocromoxidases
de la cadena respiratòria.
• Transferases. Transfereixen radicals d’un substrat a un altre sense que en cap
moment aquests radicals quedin lliures; per exemple, la glucocinasa que transfereix
un grup fosfat des de l’ATP fins a la glucosa.
• Hidrolases. Trenquen enllaços amb l’addició d’una molècula d’aigua que s’escindeix
i aporta un 2OH a una part i un 2H a l’altra. A aquest grup pertanyen els
enzims digestius com ara les peptidases (trenquen enllaços peptídics), les esterases
(trenquen enllaços estèrics), les amidases (trenquen enllaços C2N), etc.
• Liases. Separen grups sense intervenció d’aigua (sense hidròlisi), i generalment
originen enllaços dobles a la molècula, o bé afegeixen grups (CO2, H20, 2NH2)
a molècules amb enllaços dobles (2CO2, 2C 5 C2), que generalment els
perden; per exemple, les desaminases retiren grups amino i originen enllaços
dobles.
• Isomerases. Catalitzen reaccions d’isomerització, és a dir, de canvi de posició
d’algun grup d’una part a una altra de la mateixa molècula.
• Lligases o sintetases. Catalitzen la unió de molècules o grups amb l’energia
proporcionada per la desfosforilació d’ATP. A aquest grup pertanyen la major
part de les polimerases.
Activitats
31 Raona a quina classe pertany cadascun dels enzims que intervenen en les reaccions
químiques següents:
a
c
O
R 2 CO 2 O 2 CH2
HO 2 CH
HO 2 CH2
LIPASA
H2O
HOOC 2 CH2 2 CH 2 COOH
NH2
R 2 C
O
OH
1
HO 2 CH2
HO 2 CH
HO 2 CH2
ASPARTASA
b
O
NH2 2 C 2 NH2
H2O
UREASA
HOOC 2 CH 5 CH 2 COOH 1 NH3
CO2 1 2 NH3
Acilglicèrid Àcid gras Glicerina Urea Amoníac
Àcid aspàrtic Àcid fumàric Amoníac
917501de007a028.indd 24 27/5/09 11:36:07
unitat 1

Test de la unitat
32 Com s’anomenen els enzims constituïts per una cadena
polipeptídica i un altre tipus de molècula, àtom o ió?
a) Coenzims. d) Cofactors.
b) Grups prostètics. e) Apoenzims.
c) Holoenzims.
33 En quines condicions de pH es dóna la millor eficiència d’un enzim?
a) Quan el pH del medi és lleugerament inferior a 7.
b) Quan el pH del medi és lleugerament superior a 7.
c) Quan el pH del medi és igual a 7.
d) Quan el pH del medi afavoreix el contacte entre l’enzim i el substrat.
e) Quan el pH del medi afavoreix el contacte entre l’enzim
i el producte.
34 Com es denomina la part de l’enzim que contacta amb el substrat?
a) Centre al·lostèric. d) Centre de reacció.
b) Centre regulador. e) Centre actiu.
c) Complex enzimàtic.
35 Quina de les frases següents és la correcta sobre com influeix
la temperatura en l’eficiència dels enzims?
a) Com més temperatura, hi ha una major eficiència enzimàtica.
b) Com més temperatura, sempre hi ha una menor eficiència
enzimàtica.
c) La temperatura no influeix en la major o menor eficiència
enzimàtica.
d) Si se supera una certa temperatura, l’enzim es desnaturalitza
i perd eficiència.
e) Si se supera una certa temperatura o si es baixa per sota d’una
certa temperatura, l’enzim es desnaturalitza i perd eficiència.
36 Quina de les frases següents és la correcta sobre com influeix el pH
en l’eficiència dels enzims?
a) Com més pH, hi ha una major eficiència enzimàtica.
b) Com més pH, hi ha una menor eficiència enzimàtica.
c) El pH no influeix en la major o menor eficiència enzimàtica.
d) Si se supera un cert pH, l’enzim es desnaturalitza i perd eficiència.
e) Si se supera un cert pH o si es baixa per sota d’un altre pH
determinat, l’enzim es desnaturalitza i perd eficiència.
37 Quina de les frases següents és la correcta sobre l’actuació dels enzims?
a) Provoquen que es formi més producte.
b) Provoquen que es formi la mateixa quantitat de producte,
però en menys temps.
c) Provoquen que es formi més producte i en menys temps.
d) Possibiliten que es formi un producte que sense ells mai no
es formaria.
e) Provoquen que es formi un producte diferent
del que es formaria sense ells.
38 Quina de les frases següents sobre la velocitat de reacció
d’una reacció regulada per un enzim és la correcta?
a) La velocitat disminueix si s’augmenta la concentració del substrat.
b) La velocitat disminueix si s’augmenta la concentració
del substrat fins a arribar a una concentració a partir de la qual
ja no disminueix més.
El metabolisme cel·lular i els enzims
c) La velocitat augmenta si s’augmenta la concentració del substrat.
d) La velocitat augmenta si s’augmenta la concentració del substrat
fins a arribar a una concentració a partir de la qual ja no
augmenta més.
e) La velocitat de reacció no varia segons la concentració
del substrat, sinó segons la concentració d’enzims.
39 Quina de les fórmules següents és la correcta per calcular
la constant de Michaelis-Menten (KM)?
a) V 5 V màx ? (K M 1 [S]) / [S] d) V 5 V màx ? [S] / (K M 1 [S])
b) V 5 V màx ? K M / (K M 1 [S]) e) V màx 5 V ? K M / (K M 1 [S])
c) V màx 5 V ? [S] / (K M 1 [S])
40 Què caldria fer per aconseguir que en un procés controlat
enzimàticament la velocitat de reacció augmentés el doble?
a) Duplicar la concentració de substrat.
b) Duplicar la concentració d’enzims.
c) Augmentar la temperatura el doble.
d) Disminuir a la meitat la concentració de substrat.
e) Disminuir a la meitat la concentració d’enzims.
41 Quan un enzim al·lostèric passa de l’estat inactiu a l’estat actiu
(l’anomenada transició al·lostèrica)?
a) Quan un substrat s’uneix al seu centre actiu.
b) Quan un lligand activador s’uneix al seu centre actiu.
c) Quan un substrat s’uneix al seu centre regulador.
d) Quan un lligand activador s’uneix al seu centre regulador.
42 Quina de les frases següents no correspon al cooperativisme?
a) Es tracta de proteïnes amb estructura quaternària que presenten
dues o més subunitats anomenades protòmers.
b) Quan al centre regulador d’un protòmer s’associa un lligand
activador, passa de l’estat inactiu a l’estat actiu.
c) Quan un protòmer adopta la conformació activa, indueix
que tots els altres protòmers també ho facin; és l’anomenada
transmissió al·lostèrica.
d) La transmissió al·lostèrica explica que el cooperativisme segueixi
la «llei del tot o res».
e) La corba que relaciona la velocitat de reacció amb
la concentració de substrat en una regulació
amb cooperativisme presenta forma d’hipèrbole.
43 Quina de les frases següents sobre les vitamines no és correcta?
a) No es poden sintetitzar en l’organisme, per la qual cosa
s’han d’ingerir en la dieta.
b) Són glúcids o lípids i no n’hi ha cap de naturalesa proteica.
c) La seva importància radica en el fet que són indispensables
per sintetitzar determinats coenzims.
d) Actuen allà on són secretades.
e) Són molt sensibles a la calor i al pas del temps.
44 Quina de les frases següents sobre les hormones és correcta?
a) S’han d’ingerir en la dieta.
b) Són glúcids o lípids i no n’hi ha cap de naturalesa proteica.
c) Són indispensables per sintetitzar determinats coenzims.
d) Actuen allà on són secretades.
e) Són molt sensibles a la calor i al pas del temps.
917501de007a028.indd 25 27/5/09 11:36:07
25

26
Prepara la selectivitat
45 Qualsevol de nosaltres, sense fer cap esforç extraordinari, consumeix diàriament entre 1.000 i 2.000 kcal. Obtenim aquesta energia
de la degradació dels aliments que ingerim, però podem resistir sense ingerir aliment durant un període relativament llarg de temps
(al voltant de dos mesos de mitjana). Això és gràcies als nostres magatzems d’energia. Una persona de 75 kg de pes i de constitució
corporal normal, emmagatzema als seus teixits unes 150.000 kcal.
1) Calcula quina quantitat d’ATP caldria per emmagatzemar aquesta energia, sabent que 1 mol d’ATP pesa 507 g i en hidrolitzar-se
a ADP 1 Pi genera 7,3 kcal. A la vista dels resultats, creus que l’ATP és un bon magatzem d’energia? Per què?
2) Pel que fa a l’emmagatzematge d’energia metabòlica:
a) Construeix una taula en la qual indiquis, per al cas dels mamífers i per al cas de les plantes superiors, quins compostos utilitzen
les cèl·lules com a magatzem d’energia i a quin lloc de la cèl·lula s’emmagatzemen aquests compostos.
b) En el cas dels mamífers, quins teixits emmagatzemen aquests compostos en major quantitat?
PAU, juny 2000.
46 L’amilasa salival és un enzim capaç d’hidrolitzar el midó. En la taula es mostren els resultats obtinguts en un estudi de l’efecte
de la temperatura sobre l’acció de l’amilasa salival. Per a això, s’incuba midó amb amilasa salival durant el temps indicat (minuts).
En cada cas, es posa de manifest la presència de midó per la reacció amb Lugol, indicat amb el signe 1.
minuts -10 °C 10 °C 20 °C 30 °C 40 °C 50 °C 60 °C
0 1 1 1 1 1 1 1
2 1 1 1 1 2 1 1
4 1 1 1 2 2 1 1
6 1 1 1 2 2 1 1
8 1 1 1 2 2 1 1
10 1 1 1 2 2 1 1
12 1 1 2 2 2 1 1
14 1 1 2 2 2 1 1
16 1 1 2 2 2 1 1
18 1 1 2 2 2 1 1
20 1 2 2 2 2 1 1
1) Dóna una interpretació biològica dels resultats: Dibuixa un gràfic que indiqui com es relaciona l’activitat enzimàtica
amb la temperatura i explica què és la temperatura òptima d’un enzim.
2) Interpreta els resultats del tub mantingut a 210 ºC. Què tenen a veure aquests resultats amb l’ús dels congeladors domèstics
per evitar la descomposició dels aliments?
PAU, setembre 2000.
47 En diversos tubs d’assaig hi col·loquem la mateixa quantitat d’un substrat (S) i la mateixa quantitat d’un enzim (E) que és capaç
de transformar aquest substrat en un producte (P). Als diversos tubs, però, l’acidesa (pH) és diferent. Incubem tots els tubs a 37 ºC durant
10 minuts i mesurem l’activitat enzimàtica per la quantitat de producte aparegut (mil·limols) per unitat de temps (minuts). Els resultats
es recullen en la taula següent:
Acidesa (pH) 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
Activitat enzimàtica
(mil·limol/minut)
1) a) Representa els resultats en un gràfic.
4 32 65 79 67 41 16 2 1 0
b) Explica les causes dels resultats d’aquest experiment. A quin orgànul de la cèl·lula creus que pot actuar aquest enzim?
2) a) Quines són les variables independent i dependent d’aquest experiment?
b) En aquest experiment es controla el pH però també es controlen altres factors: [S], [E], temperatura, temps...
Per què cal fer-ho?
PAU, juny 2001.
917501de007a028.indd 26 27/5/09 11:36:07
unitat 1

48 En una recerca que pretenia estudiar com la temperatura afecta el trencament del midó per acció de l’enzim a-amilasa (present a la
saliva) es van seguir els passos següents:
a) Preparació de 5 dissolucions de midó (totes amb la mateixa concentració) i 5 dissolucions d’a-amilasa (la concentració d’a-amilasa
també era la mateixa en cada dissolució).
b) Incubació de cadascuna de les 5 dissolucions de midó i d’a-amilasa a diferents temperatures (25, 30, 35, 40, 45 ºC).
c) Ajust del pH de les dissolucions per tal que fos el mateix en tots els casos.
d) Mescla de cada dissolució de midó amb la corresponent (igual temperatura) d’a-amilasa.
e) Valoració de la hidròlisi: a intervals de 2 minuts, durant un període de 12 minuts, s’extreia una gota de la barreja i es dipositava
en unes tires de paper de filtre a sobre una gota de Lugol per tal d’identificar la presència de midó.
El dibuix mostra els resultats que es van obtenir.
1) a) A partir dels resultats obtinguts, indica a quina temperatura o temperatures es produeix el trencament del midó més ràpidament
i el temps que triga a aparèixer el resultat negatiu.
b) Interpreta els resultats de l’experiment.
2) Identifica, en aquest experiment, quines poden considerar-se les variables independent i dependent. Per què creus que es va vigilar
que la concentració de midó i la concentració d’a-amilasa i el pH fossin els mateixos en totes les dissolucions?
3) En un experiment anàleg es va investigar la influència de l’acidesa (pH) sobre l’activitat de l’a-amilasa. El gràfic següent mostra
els resultats obtinguts. Interpreta la informació que subministra el gràfic.
El metabolisme cel·lular i els enzims
2 4 6
Temps
8 10 12 minuts
25° C
2 4 6 8 10 12 minuts
Temps
Activitat de l’enzim
(% sobre la màxima activitat)
100
75
50
25
0
//
30° C
35° C
40° C
45° C
positiu (presència de midó)
4 5 6 7 8 9
Acidesa
(unitats de pH)
positius parcials (menor quantitat de midó)
negatiu (absència de midó)
PAU, setembre 2001.
917501de007a028.indd 27 27/5/09 11:36:07
27

28
Laboratori
Reconeixement de la catalasa
La catalasa és un enzim present a les cèl·lules dels teixits animals
i vegetals. L’objectiu d’aquesta pràctica és demostrar-ne
l’existència i estudiar-ne l’activitat. En la darrera etapa de la cadena
respiratòria, l’enzim citocromoxidasa cedeix quatre electrons (4e 2 )
a una molècula d’oxigen (O2), que s’uneix a quatre protons (4H 1 ); així
es formen dues molècules d’aigua (4e 2 1 O2 1 4H 1 → 2H2O),
i es desprèn energia, que s’inverteix a formar ATP. Però inevitablement
sempre hi ha una molècula d’oxigen que tan sols rep un electró
i es forma un radical superòxid (e 2 1 O 2 → O 2 2 ), que és molt tòxic.
Per això l’enzim superòxid dismutasa el transforma en H 2O 2 (2O 2 2 1
1 2H1 → H2O2 1 O2). Com que el peròxid d’hidrogen (H2O2) també
és molt tòxic, un altre enzim anomenat catalasa el descompon en aigua
i oxigen.
H202 1 H2O2 1 2H20 1 02
catalasa
La presència de catalasa s’aprofita per utilitzar l’aigua oxigenada
com a desinfectant de les ferides, ja que nombrosos dels bacteris
patògens són anaeròbics i moren en ambients rics en oxigen.
Material Productes químics
Bisturí o fulla d’afaitar.
Dos tubs d’assaig per a cada teixit.
Gradeta per a tubs d’assaig.
Bec.
Un tap de suro foradat.
Termòmetre (0 a 100 °C).
Desenvolupament de la pràctica
Teixits animals (fetge, carn).
Teixits vegetals (patata,
tomàquet).
Peròxid d’hidrogen al 3 % (aigua
oxigenada comercial).
1. Col·loca en un tub d’assaig aproximadament el mateix
pes de cadascun dels teixits, prèviament trossejats. Afegeix-hi 5 ml
de peròxid d’hidrogen i anota el que passa.
2. Repeteix el mateix procés utilitzant els teixits prèviament bullits
en aigua durant deu minuts. Explica els resultats obtinguts.
3. Posa en un tub d’assaig 10 ml de peròxid d’hidrogen i anota’n
la temperatura inicial. Afegeix-hi una mica de fetge triturat. Posa-hi
el tap, que ha de portar el termòmetre al forat. Deixa’l mig obert
perquè els gasos puguin sortir. Anota les variacions de temperatura
cada trenta segons, durant uns cinc minuts.
4. Repeteix el punt anterior tres vegades i fes la mitjana de les tres
temperatures obtingudes per a cada temps. Fes-ne un gràfic
i explica’n els resultats.
Practica
49 Els teixits frescos contenen catalasa? Per què?
50 Què ha passat en els teixits cuits? Per què?
51 Per què augmenta la temperatura amb el temps?
52 Per què deixa d’augmentar a partir d’un temps determinat?
53 Per què ha estat recomanable repetir un altre cop l’última
experiència?
54 Quines conclusions es poden deduir del gràfic?
55 Per què l’aigua oxigenada és un bon desinfectant?
Reconeixement de la vitamina C
La vitamina C es caracteritza per la capacitat d’oxidar-se, que passa
a àcid deshidroascòrbic gràcies a la pèrdua de dos hidrògens, que són
captats per substàncies oxidants, com el diclorfenol-indofenol. Aquest
colorant és de color vermell en medis àcids, i blau en medis bàsics.
Material Productes químics
Tubs d’assaig i una gradeta.
Comptagotes.
Bec.
Desenvolupament de la pràctica
Suc de llimona i de taronja.
Dissolució de 0,2 g de 2,6
diclorfenol-indofenol en 100 ml
d’aigua (s’ha de preparar
amb 24 hores d’antelació).
1. Col·loca 2 ml dels sucs naturals de llimona i taronja als tubs d’assaig
i afegeix-hi una gota de diclorfenol-indofenol.
2. Observa el procés de canvi de color vermell (medi àcid) a transparent
quan el diclorfenol-indofenol capta els hidrògens de l’àcid ascòrbic
i es transforma en àcid deshidroascòrbic.
3. Repeteix els dos passos anteriors, però prèviament fes bullir el suc
durant deu minuts.
4. Comprova la presència o no de vitamina C en refrescos i sucs
de fruites comercials.
56 Es pot excloure la presència de vitamina C dels sucs naturals?
57 Es pot excloure la presència de vitamina C en algun
dels refrescos comercials analitzats?
58 Creus que la vitamina C és un àcid o una base? Com ho
comprovaries?
59 La vitamina C s’ha comportat com un oxidant
o com un reductor? Per què?
60 Són una bona font de vitamina C, els aliments cuits?
61 Per què l’escorbut era una malaltia freqüent dels mariners?
917501de007a028.indd 28 27/5/09 11:36:08
unitat 1