TEMA24

Tema 24

Aminoácidos y proteínas.

Biosíntesis proteica. Enzimas y

coenzimas. Las vitaminas

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Temario: Orden 9 de septiembre de 1993

Tema 24: Aminoácidos y proteínas. Biosíntesis proteica.

Enzimas y coenzimas. Las vitaminas

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INDICE

1. INTRODUCCIÓN ....................................................................................................................................... 3

2. LOS AMINOÁCIDOS ............................................................................................................................. 3

2.1 Propiedades de los Aa ........................................................................................................................ 4

2.2. Clasificación de los Aa ....................................................................................................................... 5

3. LAS PROTEINAS ....................................................................................................................................... 7

3.1. El enlace peptídico ............................................................................................................................ 7

3.2. Estructura de las proteínas ............................................................................................................... 7

3.3. Propiedades de las proteínas. ........................................................................................................ 10

3.4. Funciones de las proteínas. ............................................................................................................. 11

3.5. Clasificación de las proteínas. ......................................................................................................... 12

4. BIOSINTESIS PROTEICA ......................................................................................................................... 13

4.1. El código genético ........................................................................................................................... 13

4.2. Etapas del proceso de traducción. ................................................................................................ 13

5. LAS ENZIMAS ......................................................................................................................................... 16

5.1. Concepto, propiedades y composición química de las enzimas. .................................................. 16

5.2. Nomenclatura y clasificación de las enzimas. .................................................................................17

5.3. Cinética enzimática. ........................................................................................................................ 19

5.4. Factores que influyen en la actividad enzimática. ........................................................................ 20

5.5. Inhibición de la actividad enzimática. ............................................................................................. 21

5.6. Enzimas alostéricas. ....................................................................................................................... 22

6. LAS VITAMINAS ..................................................................................................................................... 23

6.1. Clasificación de las vitaminas. ........................................................................................................ 23

7. BIBLIOGRAFÍA ........................................................................................................................................ 25

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1. INTRODUCCIÓN

Las proteínas (del griego proteicos, primario) son las macromoléculas más abundantes de la célula,

llegando a constituir el 50% del peso en seco de la misma. Son macromoléculas orgánicas

compuestas por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N) y en algunos casos azufre

(S).

Son macromoléculas formadas por la unión de unidades básicas o monómeros denominados

aminoácidos (Aa), que se enlazan formando una cadena mediante un tipo de enlace denominado

enlace peptídico. La secuencia de Aa está codificada por el genoma de un organismo, por lo que

tienen una vital importancia desde el punto de vista evolutivo y son el último término, la expresión

de los genes de la célula llevando a cabo un gran número de funciones en los seres vivos.

En este tema estudiaremos las principales características y funciones de las proteínas y los

monómeros que las componen, los Aa. También expondremos los principales procesos asociados a

la síntesis proteica y dedicaremos un apartado dedicado a un tipo específico de proteínas, las

enzimas, y sus cofactores, las vitaminas.

Aunque los constituyentes esenciales de la célula son contenidos transversales de la materia de

Biología y Geología, atendiendo a la legislación, este tema puede contribuir principalmente para el

desarrollo de los contenidos del “Bloque 1. Los seres vivos: composición y función” en Biología de 1º

de Bachillerato y “Bloque 1. La base molecular y fisicoquímica de la vida” de Biología en 2º de Bch,

según lo establecido en el RD 1105/2014 por el que se establece el currículo básico de la Educación

Secundaria Obligatoria y del Bachillerato.

2. LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son las unidades fundamentales de las proteínas. Químicamente se trata de

compuestos orgánicos que poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo ácido carboxílico (-COOH)

unidos a un átomo de carbono central, llamado carbono alfa, al cual también se unen un átomo de H

y una cadena lateral o R.

Algunos aminoácidos se pueden sintetizar a partir de otras moléculas, sin embargo, otros deben ser

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ingeridos en la dieta. Estos últimos se denominan aminoácidos esenciales, que en el caso de la

especie humana son ocho: fenilalanina, treonina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, triptófano y

valina.

2.1 Propiedades de los Aa

Los Aa tienen una serie de propiedades que enumeramos a continuación:

Estereoisomería: Todos los aminoácidos excepto la glicina, presentan un carbono asimétrico

(Cα), es decir, forma enlaces con cuatro grupos distintos (grupo carbonilo, amino, un H y

una cadena lateral). Estos grupos pueden orientarse en el espacio de forma distinta

denominados estereoisómeros. Cada aminoácido presenta dos configuraciones espaciales

denominadas estereoisómeros D y L, según el grupo amino se halle situado a la derecha o a

la izquierda, respectivamente. Todos los aminoácidos proteicos son de la serie L.

Isomería óptica. Los aa tienen actividad óptica, es decir, son capaces de desviar el plano de

luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos. Si un aminoácido desvía el plano

de luz polarizada hacia la derecha, se denomina dextrógiro (+) y si lo hace hacia la izquierda,

levógiro (-). Este tipo de isomería es independiente de las formas L y D

Los aminoácidos presentan carácter anfótero, es decir, cuando están en disolución se

pueden ionizar y pueden actuar como ácidos o como bases según el pH del medio. Un Aa

totalmente protonado tiene dos grupos que se pueden ionizar y ceder protones (grupo

amino y carboxilo). Cada una de estas reacciones es un equilibrio químico con una pK

característica. El valor de pH donde el Aa tiene carga neta neutra se denomina punto

Isoeléctrico.

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pk1

pk2

Los Aa básicos y ácidos tienen tres pKs al contener grupos amino y carboxilo en sus cadenas laterales

respectivamente.

2.2. Clasificación de los Aa

Hay 20 Aa proteinogénicos, es decir que forman la totalidad de las proteínas que se conocen. Estos

se clasifican en tres grupos atendiendo a la naturaleza de su cadena lateral: neutros, ácidos y básicos.

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3. LAS PROTEINAS

Las proteínas son macromoléculas de enorme tamaño, por tanto, de elevado peso molecular. Se

trata de polímeros formados por la unión de aminoácidos. Si se unen dos aminoácidos, se obtiene un

dipéptido, si son tres, un tripéptido, etc. Si el número de aminoácidos es inferior a 10 se habla de

oligopéptido, y si es superior a 10 se denomina polipéptido. Sólo cuando un polipéptido está

formado por más de 50 aminoácidos o su peso molecular es mayor de 5.000, se habla de proteína.

3.1. El enlace peptídico

Los aminoácidos se unen entre sí para formar péptidos y proteínas mediante un enlace denominado

enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido

y el grupo amino del siguiente, perdiéndose una molécula de agua.

El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un doble enlace, es decir, presenta una

cierta rigidez que inmoviliza en el mismo plano a los átomos que lo forman por lo que sólo puede

haber un cierto giro a nivel del carbono alfa.

3.2. Estructura de las proteínas

La actividad biológica de una proteína depende en gran medida de la disposición espacial de su

cadena polipeptídica. Efectivamente, la cadena polipeptídica a medida que se va sintetizando sufre

una serie de plegamientos hasta adquirir una estructura tridimensional determinada, que puede

tener hasta cuatro niveles, de complejidad creciente, cada uno de los cuales se construye a partir del

nivel anterior; son las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Estructura primaria.

Es la secuencia lineal de aminoácidos que forman la proteína. Por lo tanto, nos indica qué

aminoácidos componen la cadena polipeptídica y en el orden en que se encuentran unidos. Está

codificada por el genoma

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Siempre existe un extremo con un aminoácido cuyo grupo amino está libre y otro extremo con un

aminoácido con su grupo carboxilo libre. Por convenio, los aminoácidos de la cadena se numeran

comenzando por el que posee el extremo amino libre.

Estructura secundaria.

Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos o estructura primaria. A medida

que se sintetizan las cadenas polipeptídicas en los ribosomas, se pliegan hasta adoptar la

configuración espacial más estable, la estructura secundaria.

Hay dos tipos de estructura secundaria:

a). α-hélice.

La cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre si misma gracias a la capacidad de rotación del

carbono alfa, originando una hélice, que se mantiene gracias a los puentes de H formados entre el

grupo -NH de un aminoácido y el grupo -CO del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena lineal. La

α-hélice presenta 3,6 aminoácidos por cada vuelta.

Al formarse la α-hélice todos los grupos -CO quedan orientados en la misma dirección, mientras que

los -NH se orientan en dirección contraria y los radicales (R) quedan dirigidos hacia el exterior de la α-

hélice.

b) Conformación β o lámina plegada.

En esta configuración la cadena polipeptídica se pliega en zigzag (actuando como punto de

plegamiento los carbonos alfa), de tal forma que diferentes tramos de la cadena quedan

enfrentados, y se unen mediante puentes de H, que, en este caso, también se establecen entre los

grupos -NH y -CO de aminoácidos antes distantes.

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Los radicales de los aminoácidos se disponen alternativamente por encima y por debajo de esta

estructura.

Estructura terciaria.

Es la configuración espacial definitiva que adopta la cadena polipeptídica, y de la que depende la

función de la proteína. Ya que la estructura secundaria se pliega sucesivamente, como un ovillo,

hasta formar la estructura terciaria. Esta se mantiene por los enlaces entre las cadenas laterales (R)

de los aminoácidos.

Los enlaces pueden ser de 4 tipos:

Puentes disulfuro. Son enlaces covalentes, por lo tanto, fuertes, entre dos grupos -SH de dos

aminoácidos cisteína.

Fuerzas electrostáticas entre grupos R con carga opuesta (-NH3+ y COO-).

Puentes de hidrógeno. Se establecen entre grupos polares localizados en las cadenas

laterales

Fuerzas de Van der Waals y atracciones hidrofóbicas entre radicales apolares.

En la estructura terciaria de una proteína se pueden encontrar tramos que presentan estructura

secundaria (α -hélice y conformación β) y tramos sin forma regular.

En general, se puede decir que existen dos tipos de estructuras tridimensionales proteicas:

GLOBULARES. Poseen un alto grado de plegamiento y adoptan formas esféricas. Son

solubles en agua. Ej: la mioglobina.

FIBROSAS. El plegamiento de la cadena polipeptídica es menor, por lo que estas proteínas

presentan formas alargadas y son insolubles en agua. Ej: la queratina del pelo, uñas, plumas,

etc.

Estructura cuaternaria.

En ocasiones existe otro nivel estructural superior, la estructura cuaternaria. Esto sólo ocurre cuando

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la proteína está formada por varias cadenas polipeptídicas, denominadas en este caso subunidades

proteicas o protómeros.

Los enlaces que mantienen la estructura cuaternaria son del mismo tipo que los que mantienen la

terciaria.

La estructura cuaternaria de las proteínas (o la terciaria, en aquellas que sólo presentan esta

estructura), es la responsable de su actividad biológica.

La hemoglobina y las inmunoglobulinas, entre otras, tienen estructura cuaternaria.

3.3. Propiedades de las proteínas.

Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de la naturaleza de los radicales (R) de los

aminoácidos.

Solubilidad. Las proteínas son macromoléculas solubles en agua cuando tienen forma

globular. Aunque debido a su elevada masa molecular forman dispersiones coloidales. La

solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales (R), que, al ionizarse, establecen

puentes de H con las moléculas de agua que rodean a la proteína, formando una capa de

solvatación, que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su

precipitación.

Desnaturalización. Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen las estructuras

secundaria, terciaria y cuaternaria, conservándose solamente la primaria. La proteína pasa a

adoptar una conformación lineal, por lo que disminuye su solubilidad, llegando incluso a

precipitar. La desnaturalización provoca la pérdida de la actividad biológica de la proteína.

La desnaturalización puede producirse por medios físicos: calor excesivo, radiación

ultravioleta; o químicos como variaciones de pH, cambios en la concentración salina, etc. Si

el agente desnaturalizante actúa durante poco tiempo o con poca intensidad, la

desnaturalización es reversible, la proteína adopta su configuración original y recupera su

actividad biológica. Pero si los cambios ambientales son intensos y persistentes, la

desnaturalización es irreversible. Ejemplos de este tipo son la coagulación de la albúmina de

la clara del huevo por el calor o la desnaturalización de la caseína de la leche al cortarse (por

cambios en el pH).

Especificidad. A diferencia de los glúcidos y de los lípidos, las proteínas son moléculas

específicas, es decir, cada especie biológica posee Proteínas distintas a las de otros

organismos. Incluso proteínas que presenta la misma función y una estructura

tridimensional semejante suelen tener una secuencia peptídica algo diferente en distintos

organismos. Este hecho posee una gran importancia, ya que el análisis de las semejanzas

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que existen entre algunas proteínas de diversos seres vivos permite establecer el

parentesco evolutivo entre especies. La especificidad proteica se da incluso en individuos de

una misma especie, como se pone de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos en

los trasplantes.

3.4. Funciones de las proteínas.

Las proteínas son moléculas capaces de adoptar una gran variedad de estructuras tridimensionales,

lo que les permite llevar a cabo numerosas funciones.

Función estructural. Las proteínas son las sustancias con las que se construyen la mayoría de

las estructuras celulares. Ejemplos: las glucoproteínas de las membranas celulares, las

histonas asociadas al ADN o las proteínas de los microtúbulos del citoesqueleto. A nivel

histológico se pueden citar las queratinas del pelo y uñas, o el colágeno del tejido

conjuntivo, cartilaginoso y óseo.

Función de transporte. Además de las proteínas transportadoras de las membranas

celulares, que regulan el paso de moléculas, hay otras proteínas extracelulares que

transportan sustancias por el organismo, como por ejemplo la hemoglobina (transporta el

oxígeno en la sangre de los vertebrados), o la mioglobina (transporta el oxígeno en el

músculo estriado), o las lipoproteínas del plasma sanguíneo (transportan lípidos).

Función defensiva. Las inmunoglobulinas o anticuerpos que son capaces de defender a los

organismos contra las infecciones. La trombina o el fibrinógeno, que contribuyen a la

formación del coágulo en una herida.

Función hormonal. Hay algunas hormonas de naturaleza proteica, como la insulina del

páncreas, que regula el metabolismo de la glucosa, o la hormona del crecimiento, secretada

por la hipófisis.

Función contráctil. La actina y la miosina llevan a cabo la contracción y relajación en el

músculo estriado.

Función enzimática. Las reacciones químicas que tienen lugar en la célula están catalizadas

por enzimas, que aumentan la velocidad de dichas reacciones. Todas las enzimas son

proteínas.

Función de reserva. Algunas proteínas almacenan aminoácidos a la espera de que sean

utilizados por la célula. Ejemplos: la ovoalbúmina de la clara del huevo, la caseína de la leche,

etc.

Función homeostática. Algunas proteínas sanguíneas, como la seroalbúmina, regulan el pH,

gracias a su capacidad amortiguadora.

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3.5. Clasificación de las proteínas.

Las proteínas se clasifican en dos grandes grupos:

Holoproteínas o proteínas simples.

Están formadas únicamente por aminoácidos. Según su estructura tridimensional se subdividen en:

- Proteínas fibrosas. Son insolubles en agua y desempeñan funciones estructurales.

Pertenecen a este grupo: la queratina, el colágeno, la actina, la miosina, la elastina

- Proteínas globulares. Son solubles en agua y realizan funciones dinámicas. Pertenecen a

este grupo: las albúminas (ovo, lacto y seroalbúmina), las globulinas, etc.

Heteroproteínas o proteínas complejas

Están formados por una parte proteica (grupo proteico) y otra no proteica denominada grupo

prostético. Según la naturaleza del grupo prostético, a su vez, se clasifican en:

- Glucoproteínas. Su grupo prostético es un glúcido unido covalentemente a la cadena

polipeptídica. Se encuentran en las membranas celulares, donde desempeñan una función

antigénica. Las inmunoglobulinas son también glucoproteínas. También se incluyen en este

grupo el mucus protector de los aparatos respiratorio y digestivo., así como algunas

hormonas.

- Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido fosfórico. La caseína de la leche y la vitelina

de la yema de huevo pertenecen a este grupo.

- Lipoproteínas. Tienen un lípido como grupo prostético. Muchas lipoproteínas forman parte

de la membrana plasmática; sin embargo, existe un grupo especial de lipoproteínas

presentes en el plasma sanguíneo, que se encargan de transportar lípidos (colesterol,

triglicéridos,) por el torrente circulatorio desde su lugar de absorción, el intestino, hasta los

tejidos adiposos.

- Cromoproteínas. Tienen como grupo prostético una sustancia coloreada (pigmento). Este

grupo prostético puede contener la porfirina, como sucede en la hemoglobina (contiene

Fe2+ que le da color rojo), mioglobina y citocromos. Por el contrario, en otros pigmentos no

figura la porfirina, como en la hemocianina (desempeña una función semejante a la

hemoglobina en algunos invertebrados y contiene Cu 2+ que le da color azul)

- Nucleoproteínas. Su grupo prostético es un ácido nucleico. Se consideran núcleo-proteínas

la asociación entre el ADN y las histonas para formar la cromatina.

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4. BIOSINTESIS PROTEICA

La biosíntesis de proteínas se realiza en el ribosoma a partir de una molécula de ARNm en un proceso

que lleva el nombre de traducción La molécula de ARNm lleva la información para determinar la

secuencia de Aa que formarán la cadena peptídica. Tres nucleótidos (codón) del ARNm determinan

un Aa de la cadena y la correspondencia entre codones y Aa es lo que se denomina código genético.

A continuación, veremos las principales características del código genético y el proceso de

traducción y biosíntesis proteica.

4.1. El código genético

El problema que se planteó durante el inicio del estudio del proceso de biosíntesis de proteínas fue

cómo pasar de un lenguaje de 4 letras (A, G, C y U) de los ácidos nucleicos a otro formado por 20

letras (los 20 aminoácidos que forman las proteínas). Se necesitaba un "diccionario" con el que

poder realizar la traducción; este diccionario es el código genético.

Experimentalmente se comprobó que cada 3 bases del ARNm se codifica un aminoácido. Existen 61

codones o tripletes codificadores de aminoácidos y 3 (UAA, UAG y UGA) llamados codones de stop y

determinan el fin del proceso de traducción. Hay también un codón (AUG) que, además de codificar

para el aminoácido metionina, es la señal de comienzo.

El código genético tiene las siguientes características:

- Es universal. Es el mismo código para todos los organismos conocidos, incluidos los virus;

así, por ejemplo, el codón UUG codifica para el aminoácido leucina, tanto en los procariontes

como en los eucariontes, lo mismo ocurre con todos los codones. Este hecho indica que el

código ha tenido un solo origen evolutivo. Recientemente se ha descubierto que esta

universalidad tiene excepciones: concretamente, las mitocondrias, algunos protozoos y las

micoplasmas (bacterias) utilizan u código genético ligeramente diferente.

- El código genético está degenerado. Este término indica que la mayor parte de los

aminoácidos, a excepción de la metionina y el triptófano, están codificados por más de un

codón (generalmente sólo se diferencian en la última letra). Esto supone una ventaja,

puesto que un cambio de un nucleótido, en muchas ocasiones, puede no alterar el orden de

los aminoácidos de una proteína.

- Es un código sin solapamientos. Los tripletes están dispuestos de manera lineal y continua,

sin que entre ellos existan espacios y sin que compartan ninguna base nitrogenada.

4.2. Etapas del proceso de traducción.

La traducción se desarrolla de la misma manera en las células procariotas y eucariotas, aunque

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existen algunas diferencias. Se describe a continuación el proceso en procariotas, donde ha sido

mejor estudiado.

Activación de los aminoácidos.

Antes de que se inicie la síntesis de proteínas es preciso que los aminoácidos que van a ser unidos se

activen. En esta fase previa, que tiene lugar en el citoplasma y no en los ribosomas, cada aminoácido

se une a una molécula de ARNt específica para dar lugar a un aminoacil-ARNt. Esta unión la realiza la

enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y requiere energía (ATP).

El aminoácido queda unido por su grupo carboxilo al extremo 3' del ARNt (concretamente al grupo -

OH del extremo 3' del último nucleótido, que siempre lleva adenina).

Iniciación

En primer lugar, el ARNm se une por su extremo 5' a la subunidad menor del ribosoma. A

continuación, se fija el primer aminoacil ARNt, cuyo anticodón es UAC (complementario al codón

iniciador, AUG). El aminoácido unido a este primer ARNt es la formil metionina (aunque en los

eucariontes es la metionina). Todas las proteínas inician su síntesis con uno de estos aminoácidos,

pero posteriormente suelen ser eliminados.

Por último, a este complejo de iniciación (subunidad pequeña del ribosoma + el ARNm + el primer

aminoacil-ARNt) se le une la subunidad mayor del ribosoma. La porción de ARNm cubierta por el

ribosoma corresponde a dos codones. Sobre el primero de ellos, AUG, ya está situado el aminoacil-

ARNt correspondiente, en el lugar denominado sitio P (de peptidil, ya que es el lugar donde se

localiza el ARNt que lleva unida la cadena peptídica en formación). La zona donde se encuentra el

segundo codón es el sitio A (de aminoacil, ya que es el lugar en el que se acopla cada nuevo

aminoacil-ARNt).

El proceso de iniciación requiere la ayuda de unos factores proteicos de iniciación (FI) y precisa

energía, que se obtiene por la hidrólisis del GTP (formándose GDP + P).

Elongación.

La elongación consiste en el alargamiento de la cadena proteica y se inicia cuando un segundo

aminoacil-ARNt, cuyo anticodón es complementario al codón situado a continuación del iniciador,

"entra" en el ribosoma y ocupa el sitio A que estaba libre.

El siguiente paso es la formación de un enlace peptídico entre los dos aminoácidos (soltándose el

primer aminoácido de su ARNt), gracias a la enzima peptidil transferasa, localizada en la subunidad

mayor del ribosoma. A continuación, se produce la translocación del ribosoma, es decir, se desplaza

a lo largo del ARNm en sentido 5' -> 3'. Como este desplazamiento es exactamente de tres bases, el

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primer ARNt abandona el ribosoma, y el peptidil-ARNt, que todavía se mantiene unido a su codón,

pasa a ocupar el sitio P, quedando el sitio A libre. Sobre él se fijará un nuevo aminoacil- ARNt, y se irá

alargando la cadena proteica.

El proceso de elongación requiere unos factores de elongación (FE) y energía, que la proporciona el

GTP.

Terminación.

La terminación de la cadena proteica tiene lugar cuando el ribosoma llega a un lugar del ARNm

donde se encuentra un codón de terminación (UAA, UGA o UAG), que no es reconocido por ningún

ARNt y sí por unos factores de liberación (FR), de naturaleza proteica, que se sitúan en el sitio A y

hacen que la peptidil-transferasa separe, por hidrólisis, la cadena polipeptídica del ARNt. También en

este proceso se utiliza la energía que proporciona el GTP.

Al final del proceso de traducción se libera la cadena proteica que, conforme se ha ido sintetizando,

ha adquirido su estructura secundaria y terciaria características, las dos subunidades ribosómicas

separadas y el ARNm, que generalmente se destruye inmediatamente.

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5. LAS ENZIMAS

5.1. Concepto, propiedades y composición química de las enzimas.

Las enzimas son proteínas globulares (a excepción de las ribozimas que es RNA con actividad

catalítica), que actúan como biocatalizadores de las reacciones biológicas. Las enzimas cumplen las

dos características de todos los catalizadores: Son sustancias que aceleran las reacciones Y no se

consumen durante las mismas, es decir, al terminar la reacción, la enzima queda libre y puede volver

a ser utilizada.

Además, a diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas presentan una gran

especificidad.

Atendiendo a su composición, se pueden distinguir dos tipos de enzimas:

- Enzimas exclusivamente proteicas. Es decir, formadas sólo por aminoácidos. Pueden estar

constituidas por una o más cadenas polipeptídicas.

- Holoenzimas. Enzimas formadas por una parte proteica, llamada apoenzima, y una parte no

proteica, denominada cofactor. El cofactor puede ser un catión metálico (Fe, Cu, Mg, Zn, ...)

o una molécula orgánica compleja, que recibe el nombre de coenzima. La mayoría de las

coenzimas se unen débilmente a la enzima, pero otros se unen estrechamente, mediante

enlaces covalentes, en este caso, la coenzima recibe el nombre de grupo prostético.

Se denomina sustrato al ligando que se une a la enzima y que va a sufrir la reacción química

catalizada por ella. El centro de unión del sustrato se denomina centro activo. Se trata de una

cavidad cuya organización espacial determina la especificidad de la enzima. El centro activo es una

pequeña región de la proteína total y suele contener aminoácidos de fijación, que establecen enlaces

no covalentes con el sustrato, y aminoácidos catalíticos, que son los que llevan a cabo la catálisis

enzimática, atacando químicamente al sustrato.

Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción química porque disminuyen la energía de

activación requerida por ésta. En cualquier reacción química los reactivos deben colisionar y las

colisiones moleculares deben ocurrir con una orientación adecuada. A una temperatura dada, sólo

algunas moléculas poseen la energía cinética necesaria para producir choques efectivos. Cuando

tiene lugar la reacción, un número suficiente de moléculas tienen la energía necesaria y consiguen un

estado activado (estado de transición) en el cual se transforman en productos. La energía requerida

para alcanzar el estado de transición se denomina energía de activación.

Las enzimas disminuyen la energía de activación dado que aproximan las moléculas del reactivo

(sustrato) al unirse al centro activo y favorecen también una orientación adecuada para las

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colisiones. Ambos efectos hacen que aumente extraordinariamente la probabilidad de alcanzar el

estado de transición, lo que aumenta la velocidad de reacción.

La catálisis enzimática implica, como puede deducirse, la formación de un complejo intermedio entre

la enzima y su sustrato o sustratos. Éstos deben unirse al centro activo del enzima, formando el

denominado complejo enzima-sustrato (ES). Una vez ocurrida la reacción, los productos se separan

del centro activo y la enzima queda lista para unir nuevas moléculas de sustrato.

5.2. Nomenclatura y clasificación de las enzimas.

Los nombres que originalmente se dieron a las enzimas, fueron a gusto de sus descubridores, como

por ejemplo la pepsina del jugo gástrico, la tripsina del jugo intestinal, o la ptialina de la saliva.

Nombres que nadan nos indican acerca del tipo de sustrato sobre el que actúan, ni el tipo de

reacción que catalizan. Posteriormente se les dio nombres que indicaban el sustrato sobre el que

actuaban, al que se añadía el sufijo "-asa". Así se nombraron amilasa, sacarasa, lipasa. Pero dado el

gran número de enzimas que han terminado por descubrirse, en la actualidad alrededor de dos mil,

ha sido preciso adoptar una nomenclatura más sistematizada. En esta nueva nomenclatura, la

primera parte indica el sustrato sobre el que actúa; la segunda el tipo de reacción que cataliza, y la

tercera y última, el sufijo "-asa", específico de todas las enzimas. Ejemplo la ARN-polimerasa.

La nomenclatura recomendada por la Comisión Internacional de Enzimas (IEC), organismo que

cataloga las enzimas conocidas, consiste en un código de cuatro números, que hacen referencia a la

clase en que está incluida, a la subclase, a la subdivisión y a la enzima concreta de que se trate. Por

ejemplo, la malonato coenzima-A transferasa es la enzima 2.8.3.3.

Aunque más precisa, esta nomenclatura no resulta cómoda y se utiliza menos que la anterior. Según

el tipo de reacción que catalizan las enzimas se clasifican en seis clases:

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5.3. Cinética enzimática.

En todas las reacciones enzimáticas el sustrato (S) es convertido en producto (P). Para ello, en

primer lugar, el sustrato se une a la enzima (E), formándose el complejo enzima-sustrato (ES). El

resultado de esta unión es que el sustrato se transforma en otra molécula llamada producto, que se

separa de la enzima, la cual queda libre para volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato.

E + S --------> ES ---------> E + P

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. La velocidad de

un enzima se determina midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.

Por tanto, la velocidad de la reacción se expresa en cantidad de materia (moles, μmoles, gr, etc) o en

concentración (M, μM, etc) por unidad de tiempo.

Si en una reacción enzimática mantenemos constante la concentración de E y aumentamos

progresivamente la concentración de S, la velocidad de reacción aumenta rápidamente, ya que, al

haber más moléculas de sustrato, aumenta la probabilidad de encuentro entre S y E. Pero llega un

momento en que, a pesar de que la concentración de S siga aumentando, la velocidad no varía, es

decir, se llega a una velocidad máxima (Vmáx). Esto se debe a que todas las moléculas de la E se

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encuentra formando el complejo E-S, lo que se denomina saturación de la enzima.

Este hecho llevó a Michaelis y Menten a formular una ecuación para calcular la velocidad de una

reacción enzimática según las distintas concentraciones de sustrato.

V =

K

V max

m

[S]

[S]

V= velocidad de reacción; Vmax= velocidad máxima de reacción; [S]= concentración de S; KM=

constante de Michaelis-Menten

La constante KM es la [S] a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. Esta

constante es característica de cada enzima y proporciona una idea de la afinidad de la enzima por el

sustrato; a menor KM, mayor afinidad, ya que alcanza antes la velocidad semimáxima.

5.4. Factores que influyen en la actividad enzimática.

Las reacciones catalizadas por enzimas no se producen siempre a la misma velocidad. Entre los

factores que pueden modificar la velocidad de dichas reacciones se pueden citar las siguientes:

- La concentración del sustrato. (Vista en el apartado anterior).

- La temperatura. A medida que aumenta la temperatura, aumenta también la actividad

enzimática. Esto es lógico, ya que el aumento de temperatura aumenta la movilidad de las

moléculas y, por tanto, la posibilidad de encuentro enzima-sustrato. Existe una temperatura

óptima para la cual la actividad enzimática es máxima. Pero por encima de ésta, se dificulta

la unión enzima-sustrato y además llega un momento (en general entre 50 y 60ºC) en el que

la enzima se desnaturaliza y pierde su actividad enzimática.

- El pH. Las enzimas sólo actúan dentro de unos valores límite de pH. Entre estos límites, está

el pH óptimo, en el cual la enzima presenta su máxima eficacia. Traspasados esto límites, la

enzima se desnaturaliza, ya que los aminoácidos se ionizan provocando cambios en la

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estructura tridimensional de la enzima. La mayor parte de las enzimas poseen un pH óptimo

próximo a la neutralidad. Hay sin embargo casos como la pepsina del jugo gástrico, cuyo pH

óptimo es de 2, mientras que el pH óptimo de la tripsina presente en el jugo pancreático es

de 7,8.

5.5. Inhibición de la actividad enzimática.

La inhibición consiste en la pérdida o en la disminución de la actividad enzimática, debido a que la

enzima se une a un compuesto llamado inhibidor.

Los inhibidores pueden ser perjudiciales o beneficiosos. Por ejemplo, la penicilina, es un inhibidor de

las enzimas que regulan la síntesis de la pared bacteriana, por lo que es útil contra las infecciones

bacterianas, y el AZT, que es un inhibidor de la transcriptasa inversa, por lo que retrasa el desarrollo

del SIDA. Pero también hay inhibidores que se han utilizado como armas biológicas. Es el caso del

"gas nervioso" DFP, un compuesto que inhibe irreversiblemente la enzima colinesterasa, molécula

fundamental en el proceso de transmisión del impulso nervioso a los músculos. Como consecuencia

de esta inhibición, la muerte de las personas que inhalan el gas es prácticamente instantánea.

La inhibición puede ser de dos tipos:

Inhibición irreversible

Tiene lugar cuando el inhibidor se fija permanentemente (por enlaces covalentes) al centro activo de

la enzima, alterando su estructura y, por tanto, inutilizándola.

Inhibición reversible

Tiene lugar cuando la enzima vuelve a tener actividad una vez eliminada la sustancia inhibidora. En

este caso, la unión del inhibidor con la enzima se realiza por enlaces no covalentes (iónicos o puentes

de H) más fáciles de romper.

Según el lugar de unión a la enzima se diferencian dos tipos de inhibición reversible: competitiva y no

competitiva.

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Inhibición reversible competitiva. En ella el inhibidor es una molécula similar al sustrato, por

lo que se une al centro activo impidiendo la unión del sustrato. Existe una competencia

entre ambos para ocupar el centro activo. Si se fija el inhibidor, la enzima queda bloqueada.

Por tanto, el sustrato no puede fijarse hasta que el inhibidor se vaya. La velocidad de la

reacción disminuye en función de la concentración de inhibidor.

Inhibición reversible no competitiva. El inhibidor se une a la enzima, pero en una zona

distinta del centro activo. Esta unión modifica la estructura de la enzima, dificultando el

acoplamiento del sustrato. En ocasiones, el inhibidor se une al complejo E-S, una vez creado

éste, e impide la liberación del producto.

5.6. Enzimas alostéricas.

Son aquellas enzimas que pueden adoptar dos formas distintas. Una es la conformación activa de la

enzima (en la que la afinidad por el sustrato es alta) y otra la conformación inactiva (en la que dicha

afinidad es baja). El paso de una forma a otra se logra con la unión de ciertas moléculas, llamadas

ligandos, a determinados lugares de la superficie enzimática (distintos al centro activo) que son

conocidos como centros reguladores.

Existen ligandos inhibidores y ligandos activadores, que al unirse a la enzima modifican la estructura

de la proteína impidiendo o favoreciendo la unión con el sustrato.

Un ejemplo de regulación alostérica es la retroalimentación o inhibición feed-back. Tiene lugar

cuando el producto final de una serie de reacciones, actúa como ligando inhibidor de la primera

enzima. Con lo cual dicho producto al estar en exceso inhibe su propia síntesis.

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6. LAS VITAMINAS

Las vitaminas son otro grupo de biocatalizadores indispensables para el buen funcionamiento del

metabolismo de los seres vivos. Aunque las plantas y las bacterias pueden sintetizarlas, los animales

no, por ello deben ingerirlas en la dieta, como tales o como sustancias transformables en vitaminas:

las provitaminas. Hay algunas excepciones como las ratas y las aves que son capaces de sintetizar la

vitamina C o los rumiantes que sintetizan vitaminas del grupo B.

Las vitaminas se necesitan en pequeñas cantidades, pero su déficit en la alimentación puede generar

trastornos y enfermedades muy graves, incluso mortales, que se denominan avitaminosis, si la

carencia vitamínica es total, e hipovitaminosis, si la carencia es parcial.

6.1. Clasificación de las vitaminas.

Debido a la gran heterogeneidad que presentan en su composición química, las vitaminas se

clasifican tradicionalmente según su solubilidad en dos grupos:

Liposolubles. A este grupo pertenecen las vitaminas A, D, E y K. Todas ellas son insolubles en

agua, pero solubles en disolventes orgánicos. Algunas son también lípidos. Una ingestión

excesiva de este tipo de vitaminas puede provocar su acumulación en los órganos grasos del

cuerpo, como el hígado, trastorno denominado hipervitaminosis.

Hidrosolubles. Son solubles en agua y no se acumulan, ya que se eliminan rápidamente por

la orina. Sin embargo, al no almacenarse, es más fácil que se produzca un déficit de este tipo

de vitaminas. A este grupo pertenecen las vitaminas C y las del complejo B (8 vitaminas).

Todas las del grupo B desempeñan la función de coenzimas.

A continuación, se muestra un cuadro con las principales características de las distintas vitaminas.

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7. BIBLIOGRAFÍA

Alberts, B. y cols (2004). Biología molecular de la célula. Ed. Omega Barcelona.

Cooper GM. (2002). La Célula. Ed. Marbán.

Lehninger, A.L. (2006). Principios de bioquímica. Ed. Omega Barcelona.

Stryer, Lubert (2007). Bioquimica (6ª ed.). Ed Reverte Barcelona.

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