Histologia basica de Leslie Gartner

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MATRIZ EXTRACELULAR
asociados a la membrana celular potencian la
adhesión delacelula a la MEC y pueden actuar
como moleculas receptoras.
. Las glucoproteínas (glucoproteínas de adhesión
celular) son unas proteínas de gran tamaño que
portan residuos de azúcares. Presentan varios
dominios de unión específicos para ciertas
integrinas y moleculas de la MEC, lo que hace
posible la adhesión mutua de las celulas y los
elementos que integran esta matriz. Las
glucoproteínas mejor conocidas son:
. Fibronectina, un gran dímero con forma de V y un
peso cercano a 440.000 Da que fabrican algunas
celulas del tejido conjuntivo, como los
fibroblastos. Posee sitios de unión específicos para
un gran número de integrinas, por lo que potencia
la adhesión de las celulas a la MEC. La fibronectina
plasmatica, una forma soluble de fibronectina
presente en el torrente circulatorio, participa en la
coagulación, la fagocitosis y la cicatrización.
. La laminina, una glucoproteína de gran tamaño
de origen epitelial (950.000 Da) se compone de
tres cadenas polipeptídicas. Suele localizarse en la
cara epitelial de la lamina basal y presenta sitios de
unión para algunos componentes de esta
estructura, así como para integrinas.
. La entactina (nidógeno) se une a la laminina y al
colageno de tipo IV; esta glucoproteína potencia
la adhesión entre la laminina y la lamina basal.
. La tenascina es una glucoproteína de elevado peso
molecular (1.700 kDa) que se compone de seis
polipeptidos y remeda una araña con seis patas que
salen de una masa central; posee sitios de unión
para fibronectina y sindecano, un proteoglucano
de membrana. Generalmente aparece en el tejido
conjuntivo embrionario, en el que define ciertas
rutas para la migracióndelascelulas embrionarias.
. La osteopontina se encuentra en el hueso, en el
que esta implicada en la calcificación, y se une a
integrinas de los osteoclastos.
. La condronectina ylaosteonectina son
semejantes a la fibronectina, aunque aparecen
en el cartílago y el hueso, respectivamente.
Presentan sitios de unión para celulas de ambos
tejidos, así como para moleculas presentes en la
MEC de cada uno de estos tejidos.
Fibras
Tradicionalmente, se ha considerado que las fibras de
la MEC eran las fibras de colageno, las fibras reticulares
y las fibras elasticas, aunque en la actualidad se
sabe que las fibras reticulares corresponden, en realidad,
a fibras de colageno de tipo II.
El colageno, que representa alrededor del 25%
de las proteínas del organismo, es una molecula inelastica
y confiere resistencia a la tensión al tejido
conjuntivo no calcificado. Se distinguen, aproximadamente,
25 tipos de colageno con arreglo a la secuencia
aminoacídica, que se asignan a tres tipos en funcióna
la modalidad de polimerización:formador de fibrillas,
asociado a fibrillas y formador de redes. Algunos autores
han descrito proteínas similares a colageno.
. Colagenos formadores de fibrillas (los mas
abundantes de los cuales son los tipos I, II, III, V y
XI), organizados en moleculas filiformes que se
asocian para formar estructuras flexibles similares a
un cable cuya resistencia a la tensión supera a la del
acero inoxidable. Se denominan, tambien, fibras
blancas por su coloración blanca.
. Colagenos asociados a fibrillas (tipos IX y XII),
localizados sobre las fibrillas de colageno, que
facilitan su interacción con otras fibrillas de
colageno y con elementos de la MEC.
. Colagenos formadores de redes (tipos IV y VII),
que no presentan una estructura filiforme, sino que
crean una malla similar al fieltro que representa el
componente principal de la lamina densa de la
lamina basal (tipo IV) y las fibrillas de anclaje
(tipo VII), las cuales colaboran en la unión dela
laminabasalalalamina reticular del tejido conjuntivo.
. Proteínas similares a colageno, entre las que
figuran las de tipo XVII (asociadas a los
hemidesmosomas) y las de tipo XVIII (situadas
en la lamina basal de los vasos sanguíneos).
ESTRUCTURA DEL COLÁGENO FORMADOR DE FIBRILLAS
En muestras no teñidas, las fibras de colageno son
incoloras y presentan un tamaño muy largo, si bien
su diametro apenas alcanza los 10 mm, en la microscopia
óptica. En el microscopio electrónico, se observa
un bandeado transversal distintivo a intervalos de
67 nm junto a estrías longitudinales, lo que indica que
se componen de fibras mas delgadas de un diametro
comprendido entre 10 y 300 nm. Estas finas fibrillas
estan formadas por tropocolageno:
. Muchas subunidades de tropocolageno se alinean
de extremo a final y unas junto a otras.
. Una molecula de tropocolageno, de 280 nm de
longitud y 1,5 nm de diametro, se compone de
tres cadenas alfa enroscadas entre sí (fig. 4.2).
. La cadena alfa contiene unos 1.000 aminoacidos;
cada tercer aminoacido de esta secuencia es un
residuo de glicina.
. Las cadenas alfa presentan un gran número de
residuos de hidroxiprolina, que mantienen unidas
a dichas cadenas; hidroxilisina, que une las
moleculas de tropocolageno entre sí, yprolina, la
cual suele aparecer a continuación de glicina en la
secuencia aminoacídica.