Histologia basica de Leslie Gartner
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CITOPLASMA
Síntesis de proteínas
El proceso de síntesis de proteínas se pone en marcha
como consecuencia de la unión de una molecula de
ARNm que se une a un ribosoma en el citoplasma y
concluye en ese mismo compartimento en el caso
de las proteínas citosólicas. El ARNm correspondiente
a las proteínas que se empaquetan contiene un peptido
señalque, al ser traducido, crea una señal de transporte
del complejo ribosoma-ARNm hacia el RER.
SÍNTESIS DE PROTEÍNAS CITOSÓLICAS
A continuación se describe el proceso de síntesis de las
proteínas que no deben empaquetarse (fig. 2.7):
. El ARNm sale del núcleo a traves de un complejo de
poros nucleares (v. capítulo 3), pasa al citoplasma y
se asocia a una unidad ribosómica menor, cuyo
sitio P se encuentra ocupado por un ARNt iniciador
unido al aminoacido metionina. El anticodón del
ARNt corresponde al codón del ARNm, lo que
permite la alineación correcta de los componentes
del sistema. Una subunidad ribosómica mayor se
acopla al complejo así formado y la traducción se
pone en marcha al recorrer el ribosoma un codónde
la cadena de ARNm en sentido 5’ a 3’.
. Un ARNt unido a un aminoacido (aminoacil-ARNt)
y portador de un anticodón correcto se ancla al sitio
A de la unidad ribosómica menor y se forma un
enlace peptídico entre dicho aminoacido y la
metionina localizada en el sitio P. La metionina se
desprende del ARNt fijado al sitio P, de modo que el
ARNt que ocupa el sitio A porta un dipeptido
(metionina y el aminoacido recien añadido). El
ARNt desaminado se desplaza al sitio E y el ARNt
unido a los dos aminoacidos pasa al sitio P. Por
último, el ribosoma recorre la distancia de un codón
en la cadena del ARNm en sentido 5’ a 3’.
. Otro aminoacil-ARNt con el anticodón correcto
se une al sitio A. Interacciona con el dipeptido
del ARNt localizado en el sitio P, que se une a este
nuevo ARNt, el cual porta tres aminoacidos. El ARNt
del sitio E se separa del complejo y el ARNt vacíose
desplaza al sitio E desocupado. El ARNt unido al
tripeptido pasa del sitio P al sitio A y el complejo
ribosómico recorre un único codón en sentido
5’ a 3’. Un nuevo aminoacil-ARNt con el codón
adecuado se fija al sitio A, vacío de nuevo.
. El proceso continúa con la unión de nuevas
subunidades menores al extremo 5’ del ARNm, de
modo que varios ribosomas traducen de manera
simultanea la misma molecula de ARNm. La cadena
de ARNm leída por varios ribosomas
simultaneamente recibe el nombre de
polirribosoma o polisoma.
. El proceso de unión de nuevos aminoacil-ARNt se
repite hasta que el complejo llega a un codón de
terminación, el cual indica que se ha añadido el
último aminoacido al polipeptido en formación. Se
libera, así,elúltimo ARNt desaminado del sitio E sin
que otros aminoacil-ARNt se unan al sitio A, y las
subunidades ribosómicas mayor y menor se
disocian del ARNm.
SÍNTESIS DE PROTEÍNAS QUE SE EMPAQUETARÁN
La síntesis de proteínas no citosólicas (fig. 2.8) se
inicia en el citoplasma de manera similar a la descrita
en el apartado anterior.
. La cadena peptídica que se va sintetizando es el
peptido señal, el cual es reconocido por la
partícula de reconocimiento de la señal (PRS),
una molecula formada por proteína y ARN que se
localiza en el citoplasma. La síntesis proteica se
detiene como consecuencia de la unión de la PRS
al peptido señal y el complejo formado por el
ribosoma, el ARNm y la PRS migra hacia el RER.
. La PRS se ancla al receptor de la PRS (proteína de
anclaje), situado en la membrana del RER, y el
ribosoma se fija a las proteínas translocadoras
–proteínas integrales– de dicha membrana. La PRS
se libera debido a estas interacciones; la traducción
prosigue y la base de las proteínas translocadoras se
abre para crear un poro en la cisterna del RER. La
proteína en formación pasa a la luz del RER a traves
de dicho poro.
. La enzima peptidasa de señales escinde el peptido
señal y algunas de las proteínas en formación sufren
un proceso de N-glucosilación por dolicol fosfato
presente en la cara luminal de la membrana del RER.
En este proceso intervienen las proteínas riboforina I
y riboforina II, exclusivas del RER y localizadas en su
membrana. La traducción concluye cuando la
maquinaria alcanza el codón determinación.
. La proteína recien sintetizada se transloca a las
cisternas del RER, en las que sufrira diversas
modificaciones con el fin de quedar plegada
correctamente en presencia de chaperonas.
. Las proteínas modificadas se encapsulan en
vesículas de transferencia que abandonan el RER y
migran hacia el aparato de Golgi, donde seran
sometidas a otras modificaciones y se realizara el
empaquetamiento final.
. Las proteínas con plegamiento incorrecto regresan
al RE a traves de una proteína translocadora
semejante a la que permitió su paso a este organulo
durante el proceso de síntesis. Estas proteínas
erróneas sufren reacciones de ubiquitinación y son
destruidas por los proteasomas en el citoplasma.