Histologia basica de Leslie Gartner

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MÚSCULO
MICROSCOPIA ELECTRÓNICA DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO
El sarcolema se asemeja, en gran medida, a las membranas
de otros tipos celulares, si bien presenta numerosas
invaginaciones tubulares y profundas en el músculo
esqueletico.
. Los túbulos T (fig. 8.2) se extienden hacia el
citoplasma y se entremezclan en el interior de la fibra
muscular en la zona de unión de las bandas I y A. Dos
túbulos T de cada sarcómero conducen ondas de
despolarización hacia el interior de la fibra muscular.
. Dos cisternas terminales, regiones dilatadas del
retículo sarcoplasmico que almacenan calcio,
flanquean a cada túbulo T en las regiones de unión I-A
(formando una tríada) alrededor de cada miofibrilla.
. Los canales de liberación de calcio con compuerta de
voltaje (receptores de rianodina) de las cisternas
terminales mantienen una estrecha relación con los
receptores sensibles a dihidropiridina (RSDH)
sensibles al voltaje de los túbulos T (que conforman
un complejo llamado pie de unión). Los RSDH
inducen la apertura de los canales de liberación de
calcio conforme avanza la onda de despolarización
hacia el interior de la celula muscular, de modo que
este ión pasa de las cisternas terminales hacia el
sarcoplasma (fig. 8.3; v. fig. 8.2).
Las bandas A e I de los miofilamentos adyacentes se
encuentran alineadas entre sí.
. Esta relación se mantiene gracias a la acción dela
desmina, que envuelve a los discos Z de las miofibrillas
adyacentes, asegurandolas entre sí y a los discos Z con
ayuda de la plectina.
. La proteína de choque termico ab-cristalina confiere
protección a la desmina frente a las fuerzas a las que
esta sometida.
. La proteína de unión a actina distrofina fija la desmina
a los costameros del sarcolema.
. Entre los haces de miofilamentos y a nivel profundo en
el sarcoplasma aparecen mitocondrias tubulares
alargadas. La mioglobina abunda en el sarcoplasma.
ESTRUCTURA DE LAS MIOFIBRILLAS
Las bandas claras y oscuras que se observan en la microscopia
óptica se deben a la presencia de miofilamentos
interdigitados paralelos:
. Miofilamentos delgados (1 mm de longitud, 7 nm de
diametro, formados principalmente por actina) y
. Miofilamentos gruesos (1,5 mm de longitud, 15 nm de
diametro, compuestos fundamentalmente por
miosina II).
Los filamentos delgados parten de ambos lados del
disco Z en sentidos opuestos hacia el centro de dos sarcómeros
sucesivos. Los dos discos Z de un mismo sarcómero
poseen filamentos delgados que se proyectan hacia
el centro del mismo y hacia el centro de los situados a su
derecha e izquierda.
Los filamentos gruesos y delgados no se extienden a lo
largo del sarcómero en una celula del músculo
esqueletico relajada, y el area de un disco Z determinado,
formado solamente por filamentos delgados, representa
la banda I observada en la microscopia óptica.
. La banda I se divide en dos mitades, cada una de las
cuales pertenece a un sarcómero.
. El area de un sarcómero relajado dado formado por un
filamento grueso en su longitud total corresponde a la
banda A. El centro de la banda A de un sarcómero
relajado esta exento de filamentos delgados, lo que
representa la banda H, una región que contiene
numerosas moleculas de creatina cinasa, la enzima
que cataliza la transferencia de grupos fosfato de alta
energía del fosfato de creatina para sintetizar
trifosfato de adenosina (ATP).
. En el centro de la banda H se localiza la línea M, formada
mayoritariamente por proteína C y miomesina, dos
macromoleculas que conectan los filamentos gruesos
entre sí y participan en el mantenimiento de su posición
correcta con el fin de permitir la conexióndelos
filamentos gruesos con los delgados.
Cuando el músculo se contrae, los filamentos delgados se
deslizan mas alla de los gruesos y acercan los discos Z entre
sí, demodoqueelsarcómero se acorta aproximadamente
0,4 mm.Unasolacelula de músculo esqueletico puede estar
formada por una secuencia de 100.000 sarcómeros, por lo
que la disminucióndesulongituden0,4mm puede suponer
un acortamiento de 4 cm del músculo contraído. La organización
estructural de los filamentos gruesos debe mantenerse
para permitir su interacción con los delgados.
En el músculo esqueletico de mamíferos, cada filamento
grueso se rodea de seis filamentos delgados a
intervalos de 60 . En un corte transversal, estos filamentos
configuran un hexagono cuyo centro ocupa un filamento
grueso (fig. 8.4). El mantenimiento de la disposición
relativa de los componentes del sarcómero corre a
cargo de cinco proteínas:
. Dos moleculas de titina, unas proteínas elasticas de
gran tamaño que parten de cada disco Z de un mismo
sarcómero hasta la línea M, aseguran a los filamentos
gruesos en su posición correcta.
. Las a-actininas anclan los filamentos delgados al
disco Z.
. Dos moleculas de nebulina se extienden desde el disco
Z hacia el extremo de cada filamento delgado para
asegurar la posición de los filamentos delgados y el
mantenimiento de su longitud adecuada.
. Ademas, Cap Z y tropomodulina, unas moleculas que
evitan la adición o la deleción de actina G en el
filamento delgado, intervienen en el mantenimiento
de su longitud correcta. La primera actúaenelextremo
positivo irregular (en el disco Z), mientras que la
segunda lo hace en el extremo negativo afilado del
filamento delgado (v. fig. 8.4).