Presentación en cartel - VIII Reunión de SOMA - Universidad ...

VIII Reunión de la Sociedad Mexicana de Astrobiología
Cuernavaca, Morelos. 24 de agosto de 2012 57
Posteriormente, los extractos se analizaron mediante técnicas espectrofotométricas y por una de
las técnicas más sensibles, la Espectrometría de Masas acoplada a un ciclotrón y analizada por
Transformada de Fourier (FTICR-MS) para corroborar la presencia de péptidos. Para esta última
técnica (FTICR-MS), se usó un equipo Bruker (Bremen, Alemania) APEX 12 Qe equipado con un
imán superconductor de 12 Tesla.
Resultados y Discusión
Las muestras fueron analizadas sin preparación previa mediante FT-IR con el fin de identificar
los enlaces típicos de grupos amida: alrededor de 1690-1630 cm -1 para el estiramiento del enlace C =
O, y alrededor de 3700-3500 cm -1 para el estiramiento del NH en una amida.
En todas las tres muestras, el C = O estiramiento banda fue identificado. Sin embargo, la región de
3000 a 3700 cm -1 fue enmascarada por una banda muy amplia, por lo que no permitió la correcta
identificación de la banda del estiramiento NH (Fig. 1).
Los análisis por métodos colorimétricos, dieron una respuesta positiva para la determinación de
péptidos (método de Bradford); sin embargo, las cantidades eran muy pequeñas. Por lo tanto, es difícil
considerarlos como los válidos, porque estaban muy cerca del límite de detección de la técnica.
En el caso del análisis de espectrometría de masa FTICR, los resultados mostraron una
determinación positiva de péptidos. De hecho, hemos detectado en la terraza antigua la presencia
tentativa de cinco diferentes péptidos con las masas: 1053.140 y 1065.466 y 1083.105 y 1086.114, y
1097.096 Da. Las intensidades decrecientes de péptidos en el tiempo sugieren que las señales no son el
resultado de contaminación externa, sino las cadenas de péptidos originales conservados en los
sedimentos.
De acuerdo con estos resultados, la conservación de fragmentos de proteína es factible bajo
condiciones extremas (pH bajo y las condiciones de oxidación). Aunque las proteínas apenas sean
capaces de sobrevivir en ambientes naturales, hay varios factores, incluyendo la naturaleza de la
molécula y las condiciones ambientales, que determinan la velocidad de degradación. Cuando un
organismo muere su cuerpo comienza un largo proceso de descomposición, promovido por sus propias
enzimas o por otros organismos. Según Ambler y Daniel [8] las vías para la alteración de proteínas son:
la hidrólisis de enlaces peptídicos, la modificación de las cadenas de aminoácidos, y racemización de
los centros quirales. Se ha informado que algunos aminoácidos y péptidos podrían ser aislados de
depósitos antiguos y de huesos, pero se produjeron cambios con el tiempo. De hecho, se ha sugerido
también, que la asociación de proteínas con minerales puede retrasar la descomposición [9, 10].
La persistencia de un registro molecular en este hábitat ácido abre nuevas posibilidades para la
búsqueda de rastros de vida a lo largo de los extensos depósitos de ácidos de Marte.
Referencias
[1] A. S. Mackenzie, Applications of biological markers in petroleum geochemistry. J, D Books
Ed., Adv. in Petr. Geochemistry Vol 1. (Ac Press, London. Pp. 115-214, 1984).
[2] P. Fernández Calvo, C. Näke, L.A. Rivas, M. García Villadangos, J, Gómez-Elvira, V. Parro,
Planet Space Sci 54, 1612-1621(2006).
[3] J. Oró, Nature 190, 389-390(1961).
[4] M.A. Sephton, G.D. Love, J.S. Watson, A.B. Verchovsky, I.P. Wright, C.E. Snape, I. Gilmour,
Geochim. Cosmochim. Ac. 68, 1385-1393 (2004).
[5] S. Pizzarrello, Chem Biodivers 4, 680-693 (2007).
[6] D. Fernández-Remolar, R. V. Morris, J.E. Gruener, R. Amils, A.H. Knoll. Earth and Planet. Sci.
Lett. 240, 149–167 (2005).
[7] LA Amaral-Zettler, F Gómez, E Zettler, BG Keenan, et al., Nature 417, 137 (2002).