Presentación en cartel - VIII Reunión de SOMA - Universidad ...
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<strong>VIII</strong> <strong>Reunión</strong> <strong>de</strong> la Sociedad Mexicana <strong>de</strong> Astrobiología<br />
Cuernavaca, Morelos. 24 <strong>de</strong> agosto <strong>de</strong> 2012 57<br />
Posteriorm<strong>en</strong>te, los extractos se analizaron mediante técnicas espectrofotométricas y por una <strong>de</strong><br />
las técnicas más s<strong>en</strong>sibles, la Espectrometría <strong>de</strong> Masas acoplada a un ciclotrón y analizada por<br />
Transformada <strong>de</strong> Fourier (FTICR-MS) para corroborar la pres<strong>en</strong>cia <strong>de</strong> péptidos. Para esta última<br />
técnica (FTICR-MS), se usó un equipo Bruker (Brem<strong>en</strong>, Alemania) APEX 12 Qe equipado con un<br />
imán superconductor <strong>de</strong> 12 Tesla.<br />
Resultados y Discusión<br />
Las muestras fueron analizadas sin preparación previa mediante FT-IR con el fin <strong>de</strong> id<strong>en</strong>tificar<br />
los <strong>en</strong>laces típicos <strong>de</strong> grupos amida: alre<strong>de</strong>dor <strong>de</strong> 1690-1630 cm -1 para el estirami<strong>en</strong>to <strong>de</strong>l <strong>en</strong>lace C =<br />
O, y alre<strong>de</strong>dor <strong>de</strong> 3700-3500 cm -1 para el estirami<strong>en</strong>to <strong>de</strong>l NH <strong>en</strong> una amida.<br />
En todas las tres muestras, el C = O estirami<strong>en</strong>to banda fue id<strong>en</strong>tificado. Sin embargo, la región <strong>de</strong><br />
3000 a 3700 cm -1 fue <strong>en</strong>mascarada por una banda muy amplia, por lo que no permitió la correcta<br />
id<strong>en</strong>tificación <strong>de</strong> la banda <strong>de</strong>l estirami<strong>en</strong>to NH (Fig. 1).<br />
Los análisis por métodos colorimétricos, dieron una respuesta positiva para la <strong>de</strong>terminación <strong>de</strong><br />
péptidos (método <strong>de</strong> Bradford); sin embargo, las cantida<strong>de</strong>s eran muy pequeñas. Por lo tanto, es difícil<br />
consi<strong>de</strong>rarlos como los válidos, porque estaban muy cerca <strong>de</strong>l límite <strong>de</strong> <strong>de</strong>tección <strong>de</strong> la técnica.<br />
En el caso <strong>de</strong>l análisis <strong>de</strong> espectrometría <strong>de</strong> masa FTICR, los resultados mostraron una<br />
<strong>de</strong>terminación positiva <strong>de</strong> péptidos. De hecho, hemos <strong>de</strong>tectado <strong>en</strong> la terraza antigua la pres<strong>en</strong>cia<br />
t<strong>en</strong>tativa <strong>de</strong> cinco difer<strong>en</strong>tes péptidos con las masas: 1053.140 y 1065.466 y 1083.105 y 1086.114, y<br />
1097.096 Da. Las int<strong>en</strong>sida<strong>de</strong>s <strong>de</strong>creci<strong>en</strong>tes <strong>de</strong> péptidos <strong>en</strong> el tiempo sugier<strong>en</strong> que las señales no son el<br />
resultado <strong>de</strong> contaminación externa, sino las cad<strong>en</strong>as <strong>de</strong> péptidos originales conservados <strong>en</strong> los<br />
sedim<strong>en</strong>tos.<br />
De acuerdo con estos resultados, la conservación <strong>de</strong> fragm<strong>en</strong>tos <strong>de</strong> proteína es factible bajo<br />
condiciones extremas (pH bajo y las condiciones <strong>de</strong> oxidación). Aunque las proteínas ap<strong>en</strong>as sean<br />
capaces <strong>de</strong> sobrevivir <strong>en</strong> ambi<strong>en</strong>tes naturales, hay varios factores, incluy<strong>en</strong>do la naturaleza <strong>de</strong> la<br />
molécula y las condiciones ambi<strong>en</strong>tales, que <strong>de</strong>terminan la velocidad <strong>de</strong> <strong>de</strong>gradación. Cuando un<br />
organismo muere su cuerpo comi<strong>en</strong>za un largo proceso <strong>de</strong> <strong>de</strong>scomposición, promovido por sus propias<br />
<strong>en</strong>zimas o por otros organismos. Según Ambler y Daniel [8] las vías para la alteración <strong>de</strong> proteínas son:<br />
la hidrólisis <strong>de</strong> <strong>en</strong>laces peptídicos, la modificación <strong>de</strong> las cad<strong>en</strong>as <strong>de</strong> aminoácidos, y racemización <strong>de</strong><br />
los c<strong>en</strong>tros quirales. Se ha informado que algunos aminoácidos y péptidos podrían ser aislados <strong>de</strong><br />
<strong>de</strong>pósitos antiguos y <strong>de</strong> huesos, pero se produjeron cambios con el tiempo. De hecho, se ha sugerido<br />
también, que la asociación <strong>de</strong> proteínas con minerales pue<strong>de</strong> retrasar la <strong>de</strong>scomposición [9, 10].<br />
La persist<strong>en</strong>cia <strong>de</strong> un registro molecular <strong>en</strong> este hábitat ácido abre nuevas posibilida<strong>de</strong>s para la<br />
búsqueda <strong>de</strong> rastros <strong>de</strong> vida a lo largo <strong>de</strong> los ext<strong>en</strong>sos <strong>de</strong>pósitos <strong>de</strong> ácidos <strong>de</strong> Marte.<br />
Refer<strong>en</strong>cias<br />
[1] A. S. Mack<strong>en</strong>zie, Applications of biological markers in petroleum geochemistry. J, D Books<br />
Ed., Adv. in Petr. Geochemistry Vol 1. (Ac Press, London. Pp. 115-214, 1984).<br />
[2] P. Fernán<strong>de</strong>z Calvo, C. Näke, L.A. Rivas, M. García Villadangos, J, Gómez-Elvira, V. Parro,<br />
Planet Space Sci 54, 1612-1621(2006).<br />
[3] J. Oró, Nature 190, 389-390(1961).<br />
[4] M.A. Sephton, G.D. Love, J.S. Watson, A.B. Verchovsky, I.P. Wright, C.E. Snape, I. Gilmour,<br />
Geochim. Cosmochim. Ac. 68, 1385-1393 (2004).<br />
[5] S. Pizzarrello, Chem Biodivers 4, 680-693 (2007).<br />
[6] D. Fernán<strong>de</strong>z-Remolar, R. V. Morris, J.E. Gru<strong>en</strong>er, R. Amils, A.H. Knoll. Earth and Planet. Sci.<br />
Lett. 240, 149–167 (2005).<br />
[7] LA Amaral-Zettler, F Gómez, E Zettler, BG Ke<strong>en</strong>an, et al., Nature 417, 137 (2002).