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Bolet%C3%ADn-63-Julio-2016
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Figura 1. D e izquierda a derecha Vicent Arbona (profesor<br />
visitante), Jose Julian, Borja Belda, Pedro Rodriguez,<br />
Alberto Coego, Marta Peirats y Jorge Lozano.<br />
AB A no es un grupo sueco de música<br />
El ABA desempeña un papel central para coordinar<br />
la respuesta de las plantas en situaciones de estrés<br />
hídrico, así como para regular el crecimiento vegetal<br />
y el desarrollo (Cutler et al., 2010). El estrés abiótico<br />
por sequía, salinidad o fluctuaciones de temperatura<br />
puede reducir entre un 50-80% la productiv idad de<br />
las plantas. La acción del ABA es f undamental para<br />
organizar la respuesta adaptativa de la planta en<br />
estas situaciones, lo que justifica el interés de la<br />
biotecnología de plantas en esta hormona.<br />
Químicamente, el ABA (C15H20O4) es un<br />
sesquiterpenoide derivado de la unidad isopentenil<br />
pirof osf ato sintetizada en el cloroplasto a trav és de<br />
la ruta 2C-metil-D-eritritol-4-fosfato (MEP) (Nambara<br />
and Marion-Poll, 2005). El ABA contiene un átomo<br />
de carbono asimétrico en C1’, la f orma natural es S<br />
(+) ABA y la cadena lateral de la molécula presenta<br />
isomería 2-cis, 4-trans (Figura 2). Podemos def inir<br />
un plano de simetría a través del carbono asimétrico<br />
de f orma que las dos mitades de la molécula dif ieran<br />
sólo en que el C6' tiene dos grupos metilo mientras<br />
el C2' tiene uno y un doble enlace. En consecuencia,<br />
el enantiómero (-), no natural, sólo se dif erencia<br />
estructuralmente en estas posiciones respecto al<br />
enantiómero (+) (Milborrow et al., 1974)<br />
Figura 2. Estructura 2D y3D del ABA y de la pirabactina.<br />
La inv estigación sobre las rutas de<br />
transducción de señal de las hormonas v egetales se<br />
benef ició enormemente del análisis genético llev ado<br />
a cabo en Arabidopsis. Por ejemplo, hoy conocemos<br />
los mecanismos de percepción de las hormonas<br />
v egetales en gran medida gracias a la identif icación<br />
de mutantes alterados en la respuesta hormonal y<br />
su posterior caracterización molecular (Santer y<br />
Estelle, 2009). Sin embargo, este abordaje no tuv o<br />
el éxito esperado en la ruta del ABA (en cuanto a la<br />
identif icación de sus receptores), a pesar de los<br />
numerosos rastreos realizados para buscar<br />
mutantes insensibles a la hormona. No obstante,<br />
estos rastreos sí identificaron los represores PP2C<br />
de la ruta a partir de la caracterización molecular de<br />
los mutantes abi1-1D y abi2-1D (Leung et al., 1994;<br />
Mey er et al., 1994; Leung et al., 1997; Rodriguez et<br />
al., 1998a). Las PP2Cs, cual ov illo de Ariadna,<br />
sirv ieron para salir del laberinto del ABA, ya que han<br />
sido una pieza clav e para elucidar el mecanismo de<br />
percepción y señalización de la hormona.<br />
La ciencia no es un camino de rosas. Problemas<br />
varios en las cuatro publicaciones que describieron<br />
supuestos receptores de ABA: FCA, CHLH/ABAR,<br />
GCR2, GTG1/GTG2<br />
Las primeras aproximaciones “exitosas”<br />
para identif icar los receptores de ABA utilizaron<br />
técnicas bioquímicas que buscaban proteínas que<br />
se uniesen al ABA. Lamentablemente, el alto índice<br />
de impacto de estas publicaciones (Nature, Science,<br />
Cell) no ha ido acompañado de una equiv alente<br />
solidez científ ica, por ejemplo, la primera publicación<br />
que describió un receptor de ABA (FCA, publicado<br />
en Nature por Razem et al., 2006) fue retirada<br />
(Razem et al., 2008) y cuestionada (Risk et al.,<br />
2008). La segunda publicación también utilizó<br />
técnicas bioquímicas para identificar una proteína de<br />
unión a ABA, CHLH/ABAR/GUN5 (Shen et al.,<br />
2006), prev iamente descrita como la subunidad H de<br />
la Mg-quelatasa encargada de introducir el Mg++ en<br />
el precursor de la clorof ila. Esta publicación utilizó el<br />
acoplamiento del ABA a trav és de su grupo carboxilo<br />
con una resina de Sef arosa para identificar proteínas<br />
de unión al ABA. En la práctica, ello supone inactiv ar<br />
el grupo carboxilo del ABA, el cual es requerido para<br />
la bioactiv idad de la hormona y la unión a los<br />
receptores genuinos PYR/PYL/RCAR (Figura 3). No<br />
es de extrañar por tanto que la f unción de<br />
CHLH/ABAR como receptor de ABA hay a sido<br />
cuestionada y no reproducida (Muller y Hansson<br />
2009; Tsuzuki et al., 2011). En tercer lugar se<br />
describió GCR2 como receptor de ABA (Liu et al.,<br />
2007), un supuesto receptor transmembrana<br />
acoplado a proteína G, que ha sido muy cuestionado<br />
por la f alta de reproducibilidad de los f enotipos<br />
descritos en los mutantes de pérdida de función gcr2<br />
(Johnston et al., 2007; Gao et al., 2007; Guo et al.,<br />
2008; Risk et al., 2009). Y en cuarto lugar<br />
encontramos a los supuestos receptores de ABA<br />
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