SEFV

Figura 1. D e izquierda a derecha Vicent Arbona (profesor
visitante), Jose Julian, Borja Belda, Pedro Rodriguez,
Alberto Coego, Marta Peirats y Jorge Lozano.
AB A no es un grupo sueco de música
El ABA desempeña un papel central para coordinar
la respuesta de las plantas en situaciones de estrés
hídrico, así como para regular el crecimiento vegetal
y el desarrollo (Cutler et al., 2010). El estrés abiótico
por sequía, salinidad o fluctuaciones de temperatura
puede reducir entre un 50-80% la productiv idad de
las plantas. La acción del ABA es f undamental para
organizar la respuesta adaptativa de la planta en
estas situaciones, lo que justifica el interés de la
biotecnología de plantas en esta hormona.
Químicamente, el ABA (C15H20O4) es un
sesquiterpenoide derivado de la unidad isopentenil
pirof osf ato sintetizada en el cloroplasto a trav és de
la ruta 2C-metil-D-eritritol-4-fosfato (MEP) (Nambara
and Marion-Poll, 2005). El ABA contiene un átomo
de carbono asimétrico en C1’, la f orma natural es S
(+) ABA y la cadena lateral de la molécula presenta
isomería 2-cis, 4-trans (Figura 2). Podemos def inir
un plano de simetría a través del carbono asimétrico
de f orma que las dos mitades de la molécula dif ieran
sólo en que el C6' tiene dos grupos metilo mientras
el C2' tiene uno y un doble enlace. En consecuencia,
el enantiómero (-), no natural, sólo se dif erencia
estructuralmente en estas posiciones respecto al
enantiómero (+) (Milborrow et al., 1974)
Figura 2. Estructura 2D y3D del ABA y de la pirabactina.
La inv estigación sobre las rutas de
transducción de señal de las hormonas v egetales se
benef ició enormemente del análisis genético llev ado
a cabo en Arabidopsis. Por ejemplo, hoy conocemos
los mecanismos de percepción de las hormonas
v egetales en gran medida gracias a la identif icación
de mutantes alterados en la respuesta hormonal y
su posterior caracterización molecular (Santer y
Estelle, 2009). Sin embargo, este abordaje no tuv o
el éxito esperado en la ruta del ABA (en cuanto a la
identif icación de sus receptores), a pesar de los
numerosos rastreos realizados para buscar
mutantes insensibles a la hormona. No obstante,
estos rastreos sí identificaron los represores PP2C
de la ruta a partir de la caracterización molecular de
los mutantes abi1-1D y abi2-1D (Leung et al., 1994;
Mey er et al., 1994; Leung et al., 1997; Rodriguez et
al., 1998a). Las PP2Cs, cual ov illo de Ariadna,
sirv ieron para salir del laberinto del ABA, ya que han
sido una pieza clav e para elucidar el mecanismo de
percepción y señalización de la hormona.
La ciencia no es un camino de rosas. Problemas
varios en las cuatro publicaciones que describieron
supuestos receptores de ABA: FCA, CHLH/ABAR,
GCR2, GTG1/GTG2
Las primeras aproximaciones “exitosas”
para identif icar los receptores de ABA utilizaron
técnicas bioquímicas que buscaban proteínas que
se uniesen al ABA. Lamentablemente, el alto índice
de impacto de estas publicaciones (Nature, Science,
Cell) no ha ido acompañado de una equiv alente
solidez científ ica, por ejemplo, la primera publicación
que describió un receptor de ABA (FCA, publicado
en Nature por Razem et al., 2006) fue retirada
(Razem et al., 2008) y cuestionada (Risk et al.,
2008). La segunda publicación también utilizó
técnicas bioquímicas para identificar una proteína de
unión a ABA, CHLH/ABAR/GUN5 (Shen et al.,
2006), prev iamente descrita como la subunidad H de
la Mg-quelatasa encargada de introducir el Mg++ en
el precursor de la clorof ila. Esta publicación utilizó el
acoplamiento del ABA a trav és de su grupo carboxilo
con una resina de Sef arosa para identificar proteínas
de unión al ABA. En la práctica, ello supone inactiv ar
el grupo carboxilo del ABA, el cual es requerido para
la bioactiv idad de la hormona y la unión a los
receptores genuinos PYR/PYL/RCAR (Figura 3). No
es de extrañar por tanto que la f unción de
CHLH/ABAR como receptor de ABA hay a sido
cuestionada y no reproducida (Muller y Hansson
2009; Tsuzuki et al., 2011). En tercer lugar se
describió GCR2 como receptor de ABA (Liu et al.,
2007), un supuesto receptor transmembrana
acoplado a proteína G, que ha sido muy cuestionado
por la f alta de reproducibilidad de los f enotipos
descritos en los mutantes de pérdida de función gcr2
(Johnston et al., 2007; Gao et al., 2007; Guo et al.,
2008; Risk et al., 2009). Y en cuarto lugar
encontramos a los supuestos receptores de ABA
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