El origen del color en la naturaleza. Una introducción a la química ...
El origen del color en la naturaleza. Una introducción a la química ...
El origen del color en la naturaleza. Una introducción a la química ...
Create successful ePaper yourself
Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.
CAPÍTULO 4<br />
Pigm<strong>en</strong>tos orgánicos naturales<br />
<strong>en</strong> <strong>la</strong> <strong>naturaleza</strong>; a continuación se hará una exposición de aquellos<br />
pigm<strong>en</strong>tos más repres<strong>en</strong>tativos.<br />
4.1 Porfirinas<br />
<strong>El</strong> sistema anu<strong>la</strong>r de <strong>la</strong> porfirina (Figura 4.1a), es un macrociclo<br />
<strong>en</strong> el que cuatro unidades de pirrol se hal<strong>la</strong>n unidas por pu<strong>en</strong>tes de un<br />
solo carbono a través de <strong>la</strong>s posiciones 2 y 5. Su estructura es totalm<strong>en</strong>te<br />
insaturada y muestra indicios, por estudios de resonancia magnética<br />
nuclear, de que existe una corri<strong>en</strong>te anu<strong>la</strong>r. Los cuatro átomos de nitróg<strong>en</strong>o<br />
están dispuestos de manera ideal para formar que<strong>la</strong>tos con cationes<br />
metálicos, por lo cual <strong>la</strong>s porfirinas forman con facilidad complejos con<br />
muchos metales. De hecho, <strong>la</strong> mayoría de <strong>la</strong>s porfirinas se pres<strong>en</strong>tan <strong>en</strong><br />
<strong>la</strong> <strong>naturaleza</strong> como complejos metálicos, de los cuales el más importante<br />
es el complejo de hierro ferroso conocido como grupo hemo (Figura<br />
4.1b), base de <strong>la</strong> familia de hemoproteínas y compon<strong>en</strong>te de <strong>la</strong> hemoglobina<br />
que transporta oxíg<strong>en</strong>o y de <strong>la</strong> mioglobina que lo almac<strong>en</strong>a <strong>en</strong> los<br />
tejidos rojos. <strong>El</strong> hemo es responsable <strong>del</strong> <strong>color</strong> rojo característico de <strong>la</strong><br />
sangre y define el sitio donde se une una molécu<strong>la</strong> de oxíg<strong>en</strong>o O 2<br />
. <strong>Una</strong><br />
molécu<strong>la</strong> de oxihemoglobina ti<strong>en</strong>e dos absorciones electrónicas <strong>en</strong> 540<br />
y 580 nm que le confier<strong>en</strong> el <strong>color</strong> escar<strong>la</strong>ta bril<strong>la</strong>nte de <strong>la</strong> sangre arterial<br />
(<strong>la</strong> que brota <strong>del</strong> corte de un dedo), mi<strong>en</strong>tras que <strong>la</strong> desoxihemoglobina<br />
ti<strong>en</strong>e una absorción <strong>en</strong> 560 nm que le confiere el <strong>color</strong> púrpura oscuro<br />
a <strong>la</strong> sangre v<strong>en</strong>osa. Los citocromos son también hemoproteínas que actúan<br />
<strong>en</strong> <strong>la</strong>s cad<strong>en</strong>as de transfer<strong>en</strong>cia de electrones <strong>en</strong> <strong>la</strong>s mitocondrias,<br />
transfer<strong>en</strong>cia asociada al par Fe(II)/Fe(III). Se conoc<strong>en</strong> cincu<strong>en</strong>ta citocromos<br />
difer<strong>en</strong>tes; su c<strong>la</strong>sificación es complicada y se utilizan sus bandas<br />
de absorción electrónica para c<strong>la</strong>sificar<strong>la</strong>s. Para los citocromos tipo a,<br />
esta banda se <strong>en</strong>cu<strong>en</strong>tra por <strong>en</strong>cima de los 570 nm, para los tipo b, <strong>en</strong>tre<br />
555 y 560 nm y para los tipo c <strong>en</strong> <strong>la</strong> región de 548 nm y 552 nm.<br />
En <strong>la</strong> fotosíntesis también aparece una estructura porfirínica,<br />
como compon<strong>en</strong>te fundam<strong>en</strong>tal <strong>del</strong> pigm<strong>en</strong>to responsable de <strong>la</strong> absorción<br />
de <strong>la</strong> luz, el cual forma parte fundam<strong>en</strong>tal de unas estructuras celu<strong>la</strong>res<br />
d<strong>en</strong>ominadas clorop<strong>la</strong>stos. La clorofi<strong>la</strong> a (Figura 4.1c), es una<br />
estructura estrecham<strong>en</strong>te re<strong>la</strong>cionada con <strong>la</strong> porfirina, con un <strong>en</strong><strong>la</strong>ce<br />
saturado <strong>en</strong> el anillo D (a este sistema de dihidroporfirina se le conoce<br />
como clorina) y un átomo de Mg(II) coordinado, el cual solo ti<strong>en</strong>e fun-<br />
72 E L O R I G E N D E L C O L O R E N L A N A T U R A L E Z A . . .