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MECANISMOS DE DETOXIFICACIÓN ENZIMÁTICA DE INSECTICIDAS
EN POBLACIONES NATURALES DE Cydia pomonella (L.)
(LEPIDOPTERA: TORTRICIDAE) PROVENIENTES DE HUERTOS DE
MANZANO DE LA PROVINCIA DE LLEIDA
RODRÍGUEZ, M. 1,2 ; BOSCH, D. 1 ; AVILLA, J. 1
1
Centre UdL–IRTA de R+D, Universitat de Lleida, Avda. Rovira Roure 191, 25198-Lleida,
España, marcela.rodriguez@irta.es.
2
Becaria BID – CONICYT, Chile.
Carpocapsa, Cydia pomonella (L.), es una plaga cosmopolita que afecta a
huertos de manzano, peral y nogal y cuyas poblaciones europeas han desarrollado
resistencia a diversos grupos insecticidas.
La resistencia a insecticidas en C. pomonella es, principalmente, de tipo
metabólica, es decir, está basada en enzimas detoxificadoras que degradan los
insecticidas antes de que éstos ejerzan su efecto tóxico.
Los ensayos bioquímicos de evaluación de actividad enzimática son el método
más seguro y rápido de detección de resistencia en campo, lo que es muy
importante a la hora de planificación de estrategias de control adecuadas.
En España falta información acerca del estado de la resistencia en campo,
debido a lo cual el objetivo de este trabajo fue evaluar la actividad enzimática de
detoxificación en poblaciones naturales de 7 huertos de manzano de Lleida, donde
se han observado frutos dañados en cosecha. Las larvas fueron recolectadas en
estado de diapausa, por medio de trampas de cartón corrugado, y puestas en
cámaras de conservación a 7+ 1 ºC y fotoperíodo L12:O12. La actividad enzimática
de las poblaciones de campo fue comparada con una cepa susceptible referencia
(SLleida) mantenida en laboratorio por varios años.
La actividad de las oxidasas de función múltiple (MFO) y glutation-S-transferasa
(GST) fue evaluada por fluorimetría, mientras que la de las esterasas (EST) lo fue
por absorbancia.
Finalmente, los resultados obtenidos fueron sometidos a un análisis de varianza
(ANOVA) y para detectar diferencias entre las poblaciones se realizó una prueba de
separación de medias.
Palabras clave: Cydia pomonella, enzimas detoxificadoras, esterasas, oxidasas de
función múltiple, glutation-S-transferasa, esterasas, detección de la resistencia
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