LIBRO DE RESÚMENES Enlace pdf - Seea.es

POTENCIAL INSECTICIDA DE LAS TOXINAS DE Bacillus thuringiensis
(BERLINER, 1915) PARA EL CONTROL DE LA POLILLA DEL RACIMO,
Lobesia botrana (DENIS Y SCHIFFERMÜLLER)
RUIZ DE ESCUDERO, I. 1 ; ESTELA, A. 2 ; ESCRICHE, B. 2 ; CABALLERO, P. 1
1
Laboratorio de Entomología Agrícola y Patología de Insectos, Departamento de Producción
Agraria, Universidad Pública de Navarra, 31006-Pamplona.
2
Department de Genètica, Facultat de Ciències Biològiques, Universitat de València, Dr.
Moliner 50, 46100-Burjassot, Valencia.
La polilla del racimo, Lobesia botrana (Lepidoptera: Tortricidae), origina los
daños más importantes del cultivo de la vid en toda la península Ibérica y Europa.
Su control biológico incluye el empleo, con buenos resultados, de bioinsecticidas
basados en la bacteria entomopatógena Bacillus thuringiensis. La materia activa de
estos bioinsecticidas reside en las proteínas del cristal, que produce esta bacteria,
de las que actualmente se conocen más de 300. Se desconoce, sin embargo, la
actividad individual de cada una de estas proteínas Cry para L. botrana. El objetivo
de este trabajo ha sido determinar la susceptibilidad de las larvas de la polilla del
racimo a las proteínas de las familias Cry1, Cry2 y Cry9, cuya actividad insecticida
contra lepidópteros ha sido previamente reconocida. A la concentración de 100 µg
de proteína/ml de dieta artificial las toxinas Cry1Fa, y Cry1Ja no produjeron
mortalidad. Cry1Ab, Cry1Ia7, Cry2Aa y Cry9Ca sí fueron tóxicas y los valores de su
concentración letal media (CL50) para larvas del primer estadio fueron de 1,44, 8,55,
3,23 y 0,088 µg/ml, respectivamente. Cry9Ca fue 16 veces más potente que
Cry1Ab, la cual es la más frecuente de las proteínas presentes en los
bioinsecticidas comerciales recomendados contra L. botrana. Adicionalmente se
realizaron ensayos de unión con vesículas de membrana preparadas a partir de
intestinos de larvas de último estadio con toxinas marcadas con I 125 o biotina. Tanto
Cry1Ia7 como Cry9Ca mostraron una unión específica por sus receptores y no
compartieron sitios de unión con Cry1Ab, lo cual hace de ambas proteínas una
buena herramienta alternativa para el manejo de las resistencias.
Palabras clave: Bacillus thuringiensis, Lobesia botrana, proteínas Cry, bioensayos,
ensayos de unión
144