sistemas de secreción de proteínas en las bacterias gram negativas

MENSAJE BIOQUÍMICO, Vol. XXVII (2003)
que se secreta y permanece en la superficie celular), denominada PulA (o GspA considerando la
nomenclatura general), por Klebsiella oxytoca; así como la secreción de la toxina del cólera por
Vibrio cholerae, representan los ejemplos prototipo de la vía tipo II (12). Ya en el periplasma, las
proteínas sufren modificaciones, tales como la formación de puentes disulfuro o la
oligomerización, y adquieren su conformación nativa. El SSTII incluye dos componentes en la
ME: la proteína GspD y la GspS (representadas por las letras D y S, Fig. 3). La proteína GspD,
que pertenece a la familia de las secretinas, se inserta en la ME y por medio de su
oligomerización, se forma un anillo dodecamérico con un diámetro interno de entre 76 y 95 D,
suficiente para transportar polipéptidos plegados. La secretina (GspD) está conservada entre los
diferentes sistemas tipo II, también es un componente del SSTIII y del proceso de polimerización
del pili tipo IV, que es una estructura filamentosa de adhesión presente en muchas bacterias
patógenas y que también participa en la movilidad independiente de flagelo que se da sobre
superficies sólidas. Por su parte, la proteína GspS es una lipoproteína de la ME que actúa como
chaperona de GspD para su correcto plegamiento y actividad (3). Sin embargo, la mayoría de las
proteínas de este sistema (GspBCFGHIJKLMNO) se localizan en la MI (o en el periplasma
asociadas a la MI), mientras que la ATPasa GspE, que energiza el proceso, se localiza en la
región citosólica e interactúa con el componente GspL de la MI (ver Fig. 3) (13). La
representación esquemática de esta vía se ejemplifica con la secreción de la toxina del cólera en
Vibrio cholerae (Fig. 3).
Figura 3. Modelo de secreción de la toxina del cólera por el SSTII. En la primera etapa, las
subunidades A y B de la toxina se translocan a través de la MI como precursores monoméricos
utilizando la vía Sec. Posteriormente, en una segunda etapa, éstas se pliegan y ensamblan en el
periplasma en un complejo AB5. El complejo es dirigido al poro de la ME para su translocación.
Las proteínas GspE, L y M regulan la secreción extracelular comunicando la información de
fosforilación o hidrólisis de ATP entre la MI y el poro en la ME, posiblemente a través de la
proteína GspC. Las proteínas GspG, H, I, J y K son procesadas por la proteína GspO y forman una
estructura en forma de pilus cuyo componente mayoritario es la proteína GspG. Se postula que el
pilus puede actuar empujando a la toxina a través del poro, por repetidas extensiones y
retracciones como lo representa la flecha blanca (modificada de 13).
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