bioinorganica2

Anhidrasa Carbónica
Función: cataliza la hidratación reversible del CO 2:
CO 2 + H 2O ↔ HCO 3 - + H +
Participa en procesos como la fotosíntesis (fijación de CO 2), respiración
(eliminación CO 2)
y la descalcificación, y procesos de regulación del pH.
Metal del sitio activo: Zn
Coordinación tetraédrica fuertemente distorsionado. El metal está unido a tres
nitrógenos imidazólicos prevenientes de residuos de histidina, la cuarta posición
ocupada por H 2O.
El valor de pK a de esta molécula de agua ligada al Zn es muy bajo y en
condiciones fisiológicas se encuentra desprotonada (ver mecanismo)
Características especiales del Zn
1.-Más accesible que Ni, Cd, Fe, Cu
2.-Más fuertemente complejado que Mn(II), Fe(II)
3.-Intercambia ligandos más rápido que Ni(II), Mg(II)
4.-No es redox activo como Cu(II), Fe(II), Mn(II).
5.-Geometría de coordinación más flexible que Ni(II), Mg(II)
6.-Buen ácido de Lewis. Entre los M 2+ , sólo el Cu(II) es más fuerte
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• En la fotosíntesis, las plantas utilizan energía solar para
convertir CO 2 y H 2O en carbohidratos y oxígeno.
Estructuras celulares llamadas cloroplastos.
• Proceso global (fijación de carbono)
6 CO 2 + 6 H 2O → C 6H 12O 6 + 6 O 2
• Existen dos centros de reacción fotoquímica:
fotosistema I, clorofila a: reducción de CO 2
fotosistema II: 2H 2O → O 2 + 4H + + 4e -

Fotosistema II
hυ

2 H 2O → O 2 + 4 H + + 4 e -
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Hemoglobina y Mioglobina
Si bien ambas proteínas están relacionadas estructural y
funcionalmente, difieren en el rol fisiológico. La Hb toma oxígeno
a nivel pulmonar y lo transporta a los tejidos del sistema
circulatorio. El O 2 puede unirse luego a la Mb (alojada en
músculos) hasta ser requerido para funciones metabólicas.
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Grupo Hemo
Sitio activo: Fe(II) de alto espín (deoxi)
Coordinación: 4 nitrógenos porfirínicos, un quinto nitrógeno imidazólico
de un resto de histidina (unión con la proteína).
La sexta posición está inicialmente libre y en ella se coordina el
oxígeno. En la forma deoxi el Fe(II) se encuentra levemente fuera del
plano porfirínico (tamaño y repulsión electrónica orbitales d x2-y2)
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En la forma oxi se altera la fuerza del campo cristalino (aumenta) y la
configuración electrónica del Fe(II) pasa a ser de bajo espín,
diamagnético. El radio iónico disminuye levemente y desaparecen las
repulsiones, de manera que el Fe se ubica en el mismo plano del anillo
porfirínico, desplazando al resto imidazólico.
Las circunstancias bajo las cuáles la Hb y la Mb deben ligar y ceder O 2 son
muy distintas, de manera que deben mostrar un comportamiento diferente
en su interacción con el gas.
Obviamente la Mb debe tener mayor afinidad a fin de que el O 2 pueda ser
transferido a las células.
La constante de equilibrio para la fijación de O 2 en la Hb presenta “efecto
cooperativo”, esto es, la fijación de moléculas de O 2 no es independiente
una de otra.
Cuanto más O 2 se halle ligado, más se facilita la incorporación de
moléculas adicionales de O 2, y a la inversa, si hay poco oxígeno presente,
la disociación es más fácil. Resultado neto: a presiones parciales bajas de
O 2 (músculos) la Hb está menos oxigenada y a presiones parciales altas
(pulmones) estará más oxigenada que la situación correspondiente al caso
hipotético donde no existe el efecto cooperativo.

Mioglobina
Presión de O 2
Hemoglobina
Afinidad por el O 2
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Citocromos
Son hemoproteínas que, en general,
actúan en las cadenas de
transferencias de electrones en las
mitocondrias.
En estos casos se aprovecha la
capacidad redox de la cupla
Fe(II)/Fe(III).
Citocromo c
Estructura similar a la hemoglobina,
con el anillo porfirínico conteniendo
dos grupos tioéter que unen a la
cadena proteica y la sexta posición
está permanentemente ocupada por
un átomo de azufre de un resto de
metionina
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Proteínas de Hierro/Azufre: amplio intervalo de potencial
redox que permite participar en el transporte de electrones en
procesos muy variados
Ferredoxina: estructura cubano (4-4), coordinación tetraédrica
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Rubredoxina: Fe(III)/Fe(II) rodeados de azufres “orgánicos”

Peroxidasas y catalasas
Durante la reducción del O 2 a H 2O que tiene lugar en los sistemas
biológicos se generan especies reactivas –peróxidos y superóxidos–
producto de procesos de reducción incompletos.
Estas especies son sumamente tóxicas y existen sistemas
enzimáticos para destruirlas.
Las peroxidasas catalizan la oxidación de sustratos orgánicos por
medio de H 2O 2:
H 2O 2 + RH 2 ↔ 2 H 2O + R (RH 2: ácidos grasos, aminas, etc.)
Las catalasas desproporcionan el H 2O 2 según:
H 2O 2 + H 2O 2 ↔ 2 H 2O + O 2
Ambas enzimas poseen átomos de Fe(III) de alto espín rodeado por
un anillo porfirínico, un resto imidazol (-N) y H 2O. Entre los
intermediarios de reacción se ha detectado la presencia de Fe(IV).

Superóxido dismutasas
• Para la degradación del anión superóxido se utilizan las
superóxido dismutasas, proteinas de Cu/Zn que cataliza la
reacción:
– 2 O 2 - + 2 H + ↔ O2 + H 2O 2
Posible mecanismo de acción:
ENZ-Cu(II) + O 2 - → ENZ-Cu(I) + O2
ENZ-Cu(I) + O 2 - + 2 H + → ENZ-Cu(II) + H2O 2
El sitio activo es el Cu, mientras
que el Zn parece jugar un papel
estructural.
Para el caso del Cu la
coordinación tetraédrica de 4 N
imidazolínicos se encuentra muy
distorsionada (+ H 2O).
El Zn también tiene coordinación 4
con un oxígeno de un residuo de
ácido aspártico.