bioinorganica2
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Anhidrasa Carbónica<br />
Función: cataliza la hidratación reversible del CO 2:<br />
CO 2 + H 2O ↔ HCO 3 - + H +<br />
Participa en procesos como la fotosíntesis (fijación de CO 2), respiración<br />
(eliminación CO 2)<br />
y la descalcificación, y procesos de regulación del pH.<br />
Metal del sitio activo: Zn<br />
Coordinación tetraédrica fuertemente distorsionado. El metal está unido a tres<br />
nitrógenos imidazólicos prevenientes de residuos de histidina, la cuarta posición<br />
ocupada por H 2O.<br />
El valor de pK a de esta molécula de agua ligada al Zn es muy bajo y en<br />
condiciones fisiológicas se encuentra desprotonada (ver mecanismo)<br />
Características especiales del Zn<br />
1.-Más accesible que Ni, Cd, Fe, Cu<br />
2.-Más fuertemente complejado que Mn(II), Fe(II)<br />
3.-Intercambia ligandos más rápido que Ni(II), Mg(II)<br />
4.-No es redox activo como Cu(II), Fe(II), Mn(II).<br />
5.-Geometría de coordinación más flexible que Ni(II), Mg(II)<br />
6.-Buen ácido de Lewis. Entre los M 2+ , sólo el Cu(II) es más fuerte<br />
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• En la fotosíntesis, las plantas utilizan energía solar para<br />
convertir CO 2 y H 2O en carbohidratos y oxígeno.<br />
Estructuras celulares llamadas cloroplastos.<br />
• Proceso global (fijación de carbono)<br />
6 CO 2 + 6 H 2O → C 6H 12O 6 + 6 O 2<br />
• Existen dos centros de reacción fotoquímica:<br />
fotosistema I, clorofila a: reducción de CO 2<br />
fotosistema II: 2H 2O → O 2 + 4H + + 4e -
Fotosistema II<br />
hυ
2 H 2O → O 2 + 4 H + + 4 e -<br />
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Hemoglobina y Mioglobina<br />
Si bien ambas proteínas están relacionadas estructural y<br />
funcionalmente, difieren en el rol fisiológico. La Hb toma oxígeno<br />
a nivel pulmonar y lo transporta a los tejidos del sistema<br />
circulatorio. El O 2 puede unirse luego a la Mb (alojada en<br />
músculos) hasta ser requerido para funciones metabólicas.<br />
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Grupo Hemo<br />
Sitio activo: Fe(II) de alto espín (deoxi)<br />
Coordinación: 4 nitrógenos porfirínicos, un quinto nitrógeno imidazólico<br />
de un resto de histidina (unión con la proteína).<br />
La sexta posición está inicialmente libre y en ella se coordina el<br />
oxígeno. En la forma deoxi el Fe(II) se encuentra levemente fuera del<br />
plano porfirínico (tamaño y repulsión electrónica orbitales d x2-y2)<br />
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En la forma oxi se altera la fuerza del campo cristalino (aumenta) y la<br />
configuración electrónica del Fe(II) pasa a ser de bajo espín,<br />
diamagnético. El radio iónico disminuye levemente y desaparecen las<br />
repulsiones, de manera que el Fe se ubica en el mismo plano del anillo<br />
porfirínico, desplazando al resto imidazólico.<br />
Las circunstancias bajo las cuáles la Hb y la Mb deben ligar y ceder O 2 son<br />
muy distintas, de manera que deben mostrar un comportamiento diferente<br />
en su interacción con el gas.<br />
Obviamente la Mb debe tener mayor afinidad a fin de que el O 2 pueda ser<br />
transferido a las células.<br />
La constante de equilibrio para la fijación de O 2 en la Hb presenta “efecto<br />
cooperativo”, esto es, la fijación de moléculas de O 2 no es independiente<br />
una de otra.<br />
Cuanto más O 2 se halle ligado, más se facilita la incorporación de<br />
moléculas adicionales de O 2, y a la inversa, si hay poco oxígeno presente,<br />
la disociación es más fácil. Resultado neto: a presiones parciales bajas de<br />
O 2 (músculos) la Hb está menos oxigenada y a presiones parciales altas<br />
(pulmones) estará más oxigenada que la situación correspondiente al caso<br />
hipotético donde no existe el efecto cooperativo.
Mioglobina<br />
Presión de O 2<br />
Hemoglobina<br />
Afinidad por el O 2<br />
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Citocromos<br />
Son hemoproteínas que, en general,<br />
actúan en las cadenas de<br />
transferencias de electrones en las<br />
mitocondrias.<br />
En estos casos se aprovecha la<br />
capacidad redox de la cupla<br />
Fe(II)/Fe(III).<br />
Citocromo c<br />
Estructura similar a la hemoglobina,<br />
con el anillo porfirínico conteniendo<br />
dos grupos tioéter que unen a la<br />
cadena proteica y la sexta posición<br />
está permanentemente ocupada por<br />
un átomo de azufre de un resto de<br />
metionina<br />
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Proteínas de Hierro/Azufre: amplio intervalo de potencial<br />
redox que permite participar en el transporte de electrones en<br />
procesos muy variados<br />
Ferredoxina: estructura cubano (4-4), coordinación tetraédrica<br />
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Rubredoxina: Fe(III)/Fe(II) rodeados de azufres “orgánicos”
Peroxidasas y catalasas<br />
Durante la reducción del O 2 a H 2O que tiene lugar en los sistemas<br />
biológicos se generan especies reactivas –peróxidos y superóxidos–<br />
producto de procesos de reducción incompletos.<br />
Estas especies son sumamente tóxicas y existen sistemas<br />
enzimáticos para destruirlas.<br />
Las peroxidasas catalizan la oxidación de sustratos orgánicos por<br />
medio de H 2O 2:<br />
H 2O 2 + RH 2 ↔ 2 H 2O + R (RH 2: ácidos grasos, aminas, etc.)<br />
Las catalasas desproporcionan el H 2O 2 según:<br />
H 2O 2 + H 2O 2 ↔ 2 H 2O + O 2<br />
Ambas enzimas poseen átomos de Fe(III) de alto espín rodeado por<br />
un anillo porfirínico, un resto imidazol (-N) y H 2O. Entre los<br />
intermediarios de reacción se ha detectado la presencia de Fe(IV).
Superóxido dismutasas<br />
• Para la degradación del anión superóxido se utilizan las<br />
superóxido dismutasas, proteinas de Cu/Zn que cataliza la<br />
reacción:<br />
– 2 O 2 - + 2 H + ↔ O2 + H 2O 2<br />
Posible mecanismo de acción:<br />
ENZ-Cu(II) + O 2 - → ENZ-Cu(I) + O2<br />
ENZ-Cu(I) + O 2 - + 2 H + → ENZ-Cu(II) + H2O 2<br />
El sitio activo es el Cu, mientras<br />
que el Zn parece jugar un papel<br />
estructural.<br />
Para el caso del Cu la<br />
coordinación tetraédrica de 4 N<br />
imidazolínicos se encuentra muy<br />
distorsionada (+ H 2O).<br />
El Zn también tiene coordinación 4<br />
con un oxígeno de un residuo de<br />
ácido aspártico.