Descargar versión digital - Universidad Nacional de Quilmes
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Editorial UnQ<br />
SERIE DIGITAL 10 / CIEnCIA y TECnoLoGíA<br />
Tabla 6. Comparación <strong>de</strong> las dos isoformas <strong>de</strong> lipasa <strong>de</strong> Candida antárctica<br />
CAL A CAL B<br />
Peso molecular (kda) 45 3.3<br />
Punto isoeléctrico 7.5 6.0<br />
pH óptimo 7 7<br />
estabilidad <strong>de</strong> pH 6-9 7-10<br />
activación interfasial sí, baja No<br />
<strong>de</strong>pen<strong>de</strong>ncia <strong>de</strong> metales sí, calcio No<br />
temperatura máxima 90ºC 50-60ºC<br />
en el ejemplo que se muestra a continuación (esquema 1, García et al., 1992) se<br />
resuelve una mezcla racémica mediante una reacción <strong>de</strong> aminólisis empleando cal b<br />
como biocatalizador, obteniéndose un rendimiento <strong>de</strong> 45% y un 99% <strong>de</strong> e.e. (exceso<br />
enantiomérico).<br />
ESquEMa 1. ejemplo <strong>de</strong> una resolución empleando cal b<br />
esta enzima también es muy utilizada en resoluciones cinéticas enantioselectivas<br />
<strong>de</strong> aminas, como es el caso <strong>de</strong>l ejemplo mostrado a continuación (esquema 2,<br />
iglesias et al., 1997).<br />
ESquEMa 2. ejemplo <strong>de</strong> una reacción <strong>de</strong> aminólisis<br />
Esterasa <strong>de</strong> hígado <strong>de</strong> cerdo<br />
la esterasa <strong>de</strong> hígado <strong>de</strong> cerdo (ple) pertenece al tipo <strong>de</strong> las serina-hidrolasas y<br />
es estructuralmente compleja (Faber, 1997). dado que esta enzima es hasta el<br />
presente la esterasa más versátil y no necesita purificación, es <strong>de</strong> gran utilidad en<br />
biocatálisis, especialmente para catalizar reacciones preparativas ya que es muy<br />
eficiente y económica. Presenta una actividad <strong>de</strong>l tipo michaeliana, en don<strong>de</strong>