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Editorial UnQ
SERIE DIGITAL 10 / CIEnCIA y TECnoLoGíA
química de grupos protectores de compuestos polihidroxilados (García-alles y Gotor,
1999). en cambio, las esterasas catalizan las hidrólisis de ésteres pero no su síntesis.
las lipasas poseen muchas ventajas y forman parte de aproximadamente el
35% de las biotransformaciones publicadas. del análisis de sus propiedades puede
describirse que son enzimas extracelulares, las cuales aceptan estructuras muy
variadas como sustratos no naturales y en muchas ocasiones tienen una mayor
actividad crudas que en su estado purificado. respecto de su función, catalizan la
formación e hidrólisis de ésteres y, además, la formación de amidas. en general, los
sustratos de las lipasas son ésteres que presentan el resto alcohólico estructuralmente
complejo, mientras que los de las esterasas son ésteres con el grupo acilo complejo.
una característica que distingue a las lipasas de otras enzimas hidrolíticas es su
estabilidad y actividad en medios orgánicos. en estos entornos, las lipasas revierten
su natural actividad hidrolítica para catalizar regio- y estereoselectivamente reacciones
de esterificación, transesterificación y aminólisis, entre otras (schmid y verger, 1998;
Kanerva, 1996). esto se debe a que poseen un mecanismo de activación interfasial
in vivo: la enzima se activa en la interfase entre la fase acuosa y la fase orgánica. de
hecho, las lipasas poseen una tapadera que se abre en presencia de una interfase, por
lo tanto en ausencia de la misma se encuentran inactivas.
a diferencia de las lipasas, que comienzan a tener actividad cuando la
concentración de sustratos es igual a la concentración micelar crítica, la actividad
de las esterasas es de tipo michaelis-menten, tolerando menos del 10-20% de
solventes orgánicos miscibles con agua (Figura 4).
Figura 4. aspectos cinéticos de las lipasas y las esterasas