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32 Editorial UnQ SERIE DIGITAL 10 / CIEnCIA y TECnoLoGíA enzima (intermediario acil-enzima). luego, un nucleófilo ataca al intermediario, regenerando la enzima y originando el producto (Wong y Whitesides, 1994). Figura 3. mecanismo de las serina-hidrolasas en particular, las lipasas catalizan tanto reacciones de hidrólisis como una amplia variedad de acilaciones, incluyendo las alcoxicarbonilaciones, muy importantes en la
33 Editorial UnQ SERIE DIGITAL 10 / CIEnCIA y TECnoLoGíA química de grupos protectores de compuestos polihidroxilados (García-alles y Gotor, 1999). en cambio, las esterasas catalizan las hidrólisis de ésteres pero no su síntesis. las lipasas poseen muchas ventajas y forman parte de aproximadamente el 35% de las biotransformaciones publicadas. del análisis de sus propiedades puede describirse que son enzimas extracelulares, las cuales aceptan estructuras muy variadas como sustratos no naturales y en muchas ocasiones tienen una mayor actividad crudas que en su estado purificado. respecto de su función, catalizan la formación e hidrólisis de ésteres y, además, la formación de amidas. en general, los sustratos de las lipasas son ésteres que presentan el resto alcohólico estructuralmente complejo, mientras que los de las esterasas son ésteres con el grupo acilo complejo. una característica que distingue a las lipasas de otras enzimas hidrolíticas es su estabilidad y actividad en medios orgánicos. en estos entornos, las lipasas revierten su natural actividad hidrolítica para catalizar regio- y estereoselectivamente reacciones de esterificación, transesterificación y aminólisis, entre otras (schmid y verger, 1998; Kanerva, 1996). esto se debe a que poseen un mecanismo de activación interfasial in vivo: la enzima se activa en la interfase entre la fase acuosa y la fase orgánica. de hecho, las lipasas poseen una tapadera que se abre en presencia de una interfase, por lo tanto en ausencia de la misma se encuentran inactivas. a diferencia de las lipasas, que comienzan a tener actividad cuando la concentración de sustratos es igual a la concentración micelar crítica, la actividad de las esterasas es de tipo michaelis-menten, tolerando menos del 10-20% de solventes orgánicos miscibles con agua (Figura 4). Figura 4. aspectos cinéticos de las lipasas y las esterasas
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enzima (intermediario acil-enzima). luego, un nucleófilo ataca al intermediario,<br />
regenerando la enzima y originando el producto (Wong y Whitesi<strong>de</strong>s, 1994).<br />
Figura 3. mecanismo <strong>de</strong> las serina-hidrolasas<br />
en particular, las lipasas catalizan tanto reacciones <strong>de</strong> hidrólisis como una amplia<br />
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