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Editorial UnQ<br />
SERIE DIGITAL 10 / CIEnCIA y TECnoLoGíA<br />
más estables en solventes <strong>de</strong> naturaleza no polar, don<strong>de</strong> quedan suspendidas,<br />
que en aquellos hidrofílicos don<strong>de</strong> se pue<strong>de</strong>n solubilizar. Por otra parte, es<br />
más sencillo separar, <strong>de</strong>l medio <strong>de</strong> reacción las enzimas que se mantienen en<br />
suspensión, simplificándose el proceso <strong>de</strong> aislamiento y purificación <strong>de</strong> los<br />
productos al aprovechar su solubilidad en estos solventes. en particular, estos<br />
solventes se utilizan con las enzimas hidrolíticas para evitar la competencia<br />
<strong>de</strong> la hidrólisis en las reacciones <strong>de</strong> síntesis y disolver numerosos sustratos<br />
hidrofóbicos.<br />
así, es importante resaltar la versatilidad <strong>de</strong> las enzimas para su uso como<br />
catalizador en reacciones químicas que requieren condiciones <strong>de</strong> solvente no<br />
polar. en estas situaciones, para que las enzimas mantengan su conformación<br />
activa en medios orgánicos, es necesario simplemente que estén ro<strong>de</strong>adas <strong>de</strong> una<br />
pequeña capa <strong>de</strong> agua.<br />
eNZimas HidrolítiCas<br />
las enzimas hidrolíticas son las más usadas en la síntesis orgánica <strong>de</strong>bido a que<br />
presentan ventajas sobre las otras (Faber, 1997):<br />
• Catalizan una gran variedad <strong>de</strong> reacciones <strong>de</strong> hidrólisis <strong>de</strong> uniones amida,<br />
éster y peptídica.<br />
• Catalizan reacciones <strong>de</strong> síntesis (formación <strong>de</strong> uniones amida, éster,<br />
peptídica), al trabajar en medios orgánicos <strong>de</strong> baja actividad <strong>de</strong> agua<br />
invirtiendo su actividad hidrolítica natural.<br />
• Permiten obtener reacciones con notable regio y estereoselectividad, difícil <strong>de</strong><br />
obtener por métodos químicos tradicionales.<br />
• No necesitan cofactores, por lo que pue<strong>de</strong>n utilizarse en forma aislada.<br />
• son económicamente accesibles, a<strong>de</strong>más, si están inmovilizadas pue<strong>de</strong>n<br />
reciclarse fácilmente disminuyendo aun más los costos. son comerciales, por<br />
lo que se facilita el acceso a este tipo <strong>de</strong> biocatalizadores.<br />
• No es necesario purificarlas, por el contrario, presentan mayor actividad<br />
crudas.<br />
• algunas <strong>de</strong> ellas son extracelulares, por lo que el proceso <strong>de</strong> aislamiento se<br />
simplifica.<br />
<strong>de</strong> acuerdo a su función particular, las enzimas hidrolíticas pue<strong>de</strong>n clasificarse<br />
<strong>de</strong> acuerdo al tipo <strong>de</strong> unión que hidrolizan (Wong y Whitesi<strong>de</strong>s, 1994). <strong>de</strong>ntro<br />
<strong>de</strong> este grupo, se encuentran las amidasas, las proteasas, las epóxido-hidrolasas,<br />
las esterasas, las lipasas, las glicosidasas y las <strong>de</strong>halogenasas (tabla 4).