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26 Editorial UnQ SERIE DIGITAL 10 / CIEnCIA y TECnoLoGíA a descomposiciones, isomerizaciones o racemizaciones que suelen ocurrir en condiciones más extremas de pH, temperatura y presión típicas de procesos puramente químicos. Por otra parte, utilizar condiciones suaves de reacción disminuye los costos en los procesos de escalado, asunto crucial en vistas de la viabilidad económica de la producción a niveles industriales (Faber, 1997). Catalizan una gran cantidad de reacciones. Gran cantidad de enzimas pueden utilizarse para catalizar tanto una reacción como la inversa, tales como las oxidorreductasas y las hidrolasas, lo cual genera una gran versatilidad de aplicación. Reconocen como sustratos a moléculas de estructura muy variada. las enzimas tienen una amplia tolerancia a sustratos no naturales de estructuras muy diversas, lo cual permite utilizarlas en diferentes procesos de producción sin la necesidad de realizar cambios significativos en las condiciones de reacción o en la naturaleza molecular de las mismas (Faber, 1997). Pueden actuar en medios distintos a los naturales. una particular capacidad de las enzimas es su tolerancia a diferentes entornos ambientales. de acuerdo a ello, muchas poseen actividad en solventes orgánicos, lo cual puede ser una ventaja en función de la naturaleza química de los sustratos o productos implicados (Wong y Whitesides, 1994). si bien las biotransformaciones poseen muchas ventajas, varias de las cuales han sido citadas previamente, también es oportuno mencionar ciertas desventajas. Por ejemplo, las enzimas provistas por la naturaleza solo se encuentran en una forma enantiomérica, de este modo, para sintetizar el otro enantiómero de un producto dado es necesario emplear métodos químicos complementarios. Por otra parte, las enzimas pueden sufrir inhibiciones por sustrato o producto, disminuyendo así la eficiencia del proceso. además, no es posible trabajar a temperaturas o pH muy extremos, ciertas veces necesarios, ya que suelen inactivarse o comprometer seriamente su actividad. sin embargo, y a pesar de los cuestionamientos anteriores, las enzimas pueden ser inmovilizadas en diferentes matrices. esta característica proporciona estabilidad y permite el reuso con el fin de escalar estas reacciones. así, en vista de las ventajas y desventajas, las biotransformaciones basadas en enzimas presentan un presente interesante y un futuro aún más prometedor. FueNte y ClasiFiCaCióN de los bioCataliZadores la mayor parte de las enzimas utilizadas para las biotransformaciones se emplean en su forma cruda. de acuerdo a ello, las preparaciones contienen 1-30% de enzima, mientras que el resto se forma con carbohidratos, lípidos, sales o proteínas del medio del cual han sido aisladas (Wong y Whitesides, 1994). si bien esto parecería ser un problema, es muy común encontrar que
27 Editorial UnQ SERIE DIGITAL 10 / CIEnCIA y TECnoLoGíA las preparaciones enzimáticas crudas tengan más actividad que las mismas enzimas purificadas. este último hecho se debería a que, en el crudo, las enzimas se encuentran más estabilizadas y en un entorno más cercano al natural (anthonsen, 2000). las enzimas se clasifican, según la iubmb (enzyme Commission, international union of biochemistry and molecular biology), de acuerdo al tipo de reacción catalizada, en: oxidorreductasas, transferasas, liasas, hidrolasas, isomerasas y ligasas (tabla 1). las enzimas más utilizadas en el área de las biotransformaciones son las hidrolasas (65%). en segundo lugar, las más empleadas son las oxidorreductasas (25%). tanto las transferasas como las liasas tienen una utilidad del 5%. en tanto, las isomerasas y las ligasas son las menos utilizadas para la catálisis enzimática (1%). Tabla 1. Clasificación de las enzimas Categoría Ejemplos de reacción catalizada Ejemplos oxidorreductasas transferasas Hidrolasas liasas isomerasas reacciones redox (oxidación y reducción), oxigenación de C-H, C-C, C=C. reacción de baeyer-villiger. Hidroxilaciones y epoxidaciones. transferencia de fragmentos activados a moléculas receptoras (azúcares, aldehídos, cetonas, acilos, fosforilos o metilos). Hidrólisis y formación de ésteres, amidas, lactamas, lactonas, péptidos, enlaces glicosídicos. Hidrólisis de epóxidos y nitrilos. reacciones de adición y eliminación de pequeñas moléculas a dobles enlaces (C=C, C=o, C=N). reacciones de epimerización. rearreglos intramoleculares. racemizaciones. utiliZaCióN de CÉlulas eNteras o eNZimas aisladas deshidrogenasas, oxigenasas transaminasas lipasas, esterasas, acilasas, proteasas, fosfolipasas, glicosidasas aldolasas, fumarasa Fructosa-glucosa isomerasa en una biotransformación se pueden utilizar microorganismos o enzimas aisladas que, además, pueden estar libres o inmovilizados (tabla 2). la elección del biocatalizador depende de su costo, del tipo de reacción, de la necesidad de reciclar los cofactores y de la escala en la cual la biotransformación se lleve a cabo (Wong y Whitesides, 1994).
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