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Editorial UnQ
SERIE DIGITAL 10 / CIEnCIA y TECnoLoGíA
et al., 2006). el segundo clivaje ocurre entre el Golgi medio y el trans-Golgi,
mediante la subtilasa ski-1/s1p, generando así las proteínas g1 y g2 (burns y
buchmeier, 1993).
la conformación de las glicoproteínas en el virión maduro estaría dada por
un homopolímero de g1 unido no covalentemente a un homopolímero de
g2, el cual se encuentra asociado al ps. la evidencia experimental revela que
estas proteínas se asocian en forma de trímeros (eschli et al., 2006). g1 es una
proteína periférica, mientras que g2 posee tres regiones diferentes. en el extremo
amino terminal se encuentra el dominio externo, de interacción con g1; en el
centro de la proteína existe una región hidrofóbica de anclaje a membrana; y por
último, en el extremo carboxilo terminal se encuentra el dominio interno que,
aparentemente, interactúa con la proteína viral z (Figura 4).
Figura 4. interacción de las proteínas del virus Junín. el esquema representa la
estructura de las membranas del virión según la evidencia experimental vigente. el
trímero de g1 mira hacia el exterior, mientras que z, n y las moléculas de arn forman
parte del interior del virus Junín.
el arn genómico mayor contiene el marco de lectura que codifica la proteína l
(polipéptido con actividad de arn polimerasa dependiente de arn), responsable
de la replicación del genoma viral. en el extremo 5’ de la misma molécula, se
encuentra codificada la proteína z (inicialmente denominada p11), que posee un
motivo de tipo zinc finger en el dominio central de la molécula, lo que le valió
su nombre. se ha propuesto que la proteína z tendría funciones regulatorias
negativas de la replicación y transcripción (lópez et al., 2001; Cornu y de
la torre, 2002) y que, además, podría funcionar en los arenavirus como el
equivalente de la proteína de matriz de los virus con genomas de arn simple de
cadena y polaridad negativa (Perez et al., 2003).