Biologia oral 6-Parte 1 - Facultad de Odontología

Proteínas que carecen de estructura. Dra. Nuria Sánchez
la proteína Retinoblastoma quién regula la transición G1/S. El dominio N-terminal de
la proteína E7 del virus HPV16 carece de estructura pero la fosforilación de un
residuo de serina favorece la formación de hélices de poli-prolina tipo II, lo que a su
vez incrementa la afinidad de esta región por el dominio AB de la Retinoblastoma
[61].
El dominio de translocación de la colicina N que tiene una conformación
extendida pero con estructura secundaria residual sufre un rearreglo estructural al
unirse a su receptor periplásmico TolA [62].
Ventajas de ser una proteína intrínsecamente desordenada
Funciones biológicas como la catálisis enzimática y la respuesta inmune
requieren del reconocimiento entre proteínas con estructuras tridimensionales bien
definidas. En contraste, funciones como la señalización y la regulación celular
pueden ser llevadas acabo por regiones peptídicas carentes de estructura como las
ejemplificadas anteriormente; y es ésta falta de estructura lo que les confiere ciertas
ventajas sobre las proteínas globulares con estructuras tridimensionales rígidas. La
flexibilidad de estas proteínas les permite modelar su estructura global y local e
interactuar con diferentes parejas celulares estableciendo contactos a todo lo largo
de toda su extensión. Esta característica es muy importante cuando se ensamblan
complejos proteicos de gran tamaño como las cápsides virales o los flagelos
bacterianos.
Shoemaker y colaboradores proponen un mecanismo que denominan “fly-
casting mechanism” para explicar porque las proteínas intrínsecamente
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