Biologia oral 6-Parte 1 - Facultad de Odontología

Proteínas que carecen de estructura. Dra. Nuria Sánchez
Cambios en el pH inducen el plegamiento parcial de las proteínas
intrínsecamente desordenadas debido a la minimización de su alta carga neta a pH
neutro, lo que disminuye la repulsión carga-carga y facilita el plegamiento mediado
por colapso hidrofóbico. Los dominios C-terminal de la proteína Par-4 [44] y el factor
de transcripción por choque térmico-1 (HSF1) [45] pertenecen a esta categoría.
En forma similar al efecto que tiene el pH en las proteínas intrínsecamente
desordenadas, los iones metálicos también son capaces de inducir cambios
conformacionales mediante la disminución de la repulsión electrostática.
Plegamientos parciales inducidos por los iones Zn 2+ , Ca 2+ y Co 2+ han sido descritos
para el dominio N-terminal de la integrasa HIV-1, la peptidilarginin-deiminasa
(PAD4) y la apo-metalotioneina respectivamente [46-48].
El agua es un componente esencial para la vida y cambios en la actividad
acuosa puede ser fatal para los organismos. Sin embargo, las semillas de las plantas
han desarrollado mecanismos que les permiten sobrevivir a la desecación, dentro de
estos mecanismos se encuentran la acumulación de proteínas abundantes durante
la embriogénesis tardía conocidas como proteínas LEA (late embriogénesis
abundant). Este tipo de proteínas carecen de estructura en disolución pero en
ausencia de agua forman -hélices o hasta espirales entrelazadas [49, 50]. Existen
también, proteínas que en disolución acuosa carecen de estructura pero adquieren
estructura secundaria en presencia de fosfolípidos o ácidos grasos. Ejemplos de esto
lo constituyen la -sinucleína que adopta un plegamiento rico en hélices- en
presencia del ácido graso ácido docohexanoíco (DHA) y el ácido araquidónico (AA)
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