Biologia oral 6-Parte 1 - Facultad de Odontología

Proteínas que carecen de estructura. Dra. Nuria Sánchez
Estas técnicas proveen información acerca de parámetros hidrodinámicos como el
radio de Stokes (RS) y el radio de giro (RG) de una proteína. Un incremento del 15-
20% en el radio hidrodinámico (RS) de una proteína puede indicar un cambio
conformación del estado nativo al de glóbulo fundido, mientras que incrementos
mayores sugerirían una conformación completamente extendida. En experimentos
de SAXS, los gráficos de Kratky se caracterizan por un incremento monotónico hasta
llegar a la linealidad en s (el vector de la dispersión de rayos X de ángulo bajo) para
las proteínas que carecen de estructura secundaria mientras que el mismo gráfico
para las proteínas globulares corresponde a una parábola invertida.
El grado de globularidad de una proteína es un reflejo de la presencia o
ausencia de un centro compacto, y la mayoría de las proteínas intrínsecamente
desordenadas carecen de dicho centro. El contenido de estructura secundaria de
una proteína puede ser fácilmente detectado por técnicas espectroscópicas como el
dicroísmo circular (CD) en el ultra-violeta lejano o la espectroscopía de infra-rojo por
transformada de Fourier (FT-IR). El espectro de CD en el UV lejano de una proteína
intrínsecamente desordenada carece tanto de las señales a 222 y 208 nm que
caracterizan la presencia de hélices como de las señales a 217 nm típicas de hojas
, y en su lugar solo presentan una señal muy pronunciada a 200 nm (Figura 6)
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