Biologia oral 6-Parte 1 - Facultad de Odontología
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Proteínas que carecen de estructura. Dra. Nuria Sánchez También están implicadas en el desarrollo de enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer, la enfermedad de Parkinson, el Síndrome de Down y la distrofia miotónica [36-38]. La mayoría de las proteínas intrínsecamente desordenadas, aunque no todas, presentan transiciones del estado desordenado al ordenado al momento de llevar acabo su función. Estas transiciones puede ocurrir como resultado de la interacción con su molécula blanco, cambios en el entorno como pH, temperatura, polaridad, actividad acuosa ó la presencia de iones. Sin embargo, también hay proteínas intrínsecamente desordenadas como la caldesmon que permanecen desestructuradas aún después de interaccionar con su proteína blanco [39]. Caracterización estructural de las proteínas intrínsecamente desordenadas Determinar la estructura, o más bien, la falta de estructura, de las proteínas intrínsecamente desordenadas representa un reto para la bioquímica de proteínas. Las principales características estructurales de las proteínas intrínsecamente desordenadas son su falta de globularidad, son poco compactas, tienen bajo contenido de estructura secundaria y una alta flexibilidad. Experimentalmente todas estas características pueden ser elucidadas mediante métodos fisicoquímicos; algunas de las técnicas más comúnmente usadas se describen a continuación. El grado de flexibilidad intramolecular puede ser determinado mediante resonancia magnética nuclear (NMR) heteronuclear multidimensional o mediante un incremento en la susceptibilidad a degradación proteolítica. Las regiones flexibles y estéricamente accesibles son degradas más rápidamente por proteasas que 30
Proteínas que carecen de estructura. Dra. Nuria Sánchez regiones ordenadas. NMR es una de las técnicas más poderosas y versátiles para el estudio de proteínas que carecen de estructura. Esta técnica permite identificar proteínas desestructuradas o parcialmente estructuradas en forma residuo– específica. Sin embargo, los estudios de NMR en este tipo de proteínas son difíciles debido a la poca de dispersión de sus desplazamientos químicos, aunque actualmente ya se han desarrollado secuencias de pulsos especiales para sobrepasar este problema. Desviaciones en los valores de los desplazamientos químicos de aquellos característicos para conformaciones al azar proveen información importante de la presencia de estructuras residuales dentro del conjunto de conformaciones al azar. En general, en el espectro de NMR unidimensional de protón, las señales correspondientes a los grupos amida de la proteína aparecen dispersas en un rango de 6-10 ppm en el caso de proteínas globulares. Mientras que para proteínas que carecen de estructura secundaria esta señales aparecen agrupadas alrededor de 7 ppm y con una dispersión de tan sólo 0.5 ppm (Figura 4A). Los desplazamientos químicos correspondientes a la región de los metilos aparecen cerca de 1 ppm, y en el caso de las proteína globular estas señales se desplazan a campos negativos de hasta – 1 ppm (Figura 4B). 31
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Proteínas que carecen <strong>de</strong> estructura. Dra. Nuria Sánchez<br />
regiones or<strong>de</strong>nadas. NMR es una <strong>de</strong> las técnicas más po<strong>de</strong>rosas y versátiles para el<br />
estudio <strong>de</strong> proteínas que carecen <strong>de</strong> estructura. Esta técnica permite i<strong>de</strong>ntificar<br />
proteínas <strong>de</strong>sestructuradas o parcialmente estructuradas en forma residuo–<br />
específica. Sin embargo, los estudios <strong>de</strong> NMR en este tipo <strong>de</strong> proteínas son difíciles<br />
<strong>de</strong>bido a la poca <strong>de</strong> dispersión <strong>de</strong> sus <strong>de</strong>splazamientos químicos, aunque<br />
actualmente ya se han <strong>de</strong>sarrollado secuencias <strong>de</strong> pulsos especiales para sobrepasar<br />
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aquellos característicos para conformaciones al azar proveen información<br />
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conformaciones al azar. En general, en el espectro <strong>de</strong> NMR unidimensional <strong>de</strong><br />
protón, las señales correspondientes a los grupos amida <strong>de</strong> la proteína aparecen<br />
dispersas en un rango <strong>de</strong> 6-10 ppm en el caso <strong>de</strong> proteínas globulares. Mientras que<br />
para proteínas que carecen <strong>de</strong> estructura secundaria esta señales aparecen<br />
agrupadas alre<strong>de</strong>dor <strong>de</strong> 7 ppm y con una dispersión <strong>de</strong> tan sólo 0.5 ppm (Figura 4A).<br />
Los <strong>de</strong>splazamientos químicos correspondientes a la región <strong>de</strong> los metilos aparecen<br />
cerca <strong>de</strong> 1 ppm, y en el caso <strong>de</strong> las proteína globular estas señales se <strong>de</strong>splazan a<br />
campos negativos <strong>de</strong> hasta – 1 ppm (Figura 4B).<br />
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