Biologia oral 6-Parte 1 - Facultad de Odontología

Proteínas que carecen de estructura. Dra. Nuria Sánchez
También están implicadas en el desarrollo de enfermedades neurodegenerativas
como el Alzheimer, la enfermedad de Parkinson, el Síndrome de Down y la distrofia
miotónica [36-38]. La mayoría de las proteínas intrínsecamente desordenadas,
aunque no todas, presentan transiciones del estado desordenado al ordenado al
momento de llevar acabo su función. Estas transiciones puede ocurrir como
resultado de la interacción con su molécula blanco, cambios en el entorno como pH,
temperatura, polaridad, actividad acuosa ó la presencia de iones. Sin embargo,
también hay proteínas intrínsecamente desordenadas como la caldesmon que
permanecen desestructuradas aún después de interaccionar con su proteína blanco
[39].
Caracterización estructural de las proteínas intrínsecamente desordenadas
Determinar la estructura, o más bien, la falta de estructura, de las proteínas
intrínsecamente desordenadas representa un reto para la bioquímica de proteínas.
Las principales características estructurales de las proteínas intrínsecamente
desordenadas son su falta de globularidad, son poco compactas, tienen bajo
contenido de estructura secundaria y una alta flexibilidad. Experimentalmente todas
estas características pueden ser elucidadas mediante métodos fisicoquímicos;
algunas de las técnicas más comúnmente usadas se describen a continuación.
El grado de flexibilidad intramolecular puede ser determinado mediante
resonancia magnética nuclear (NMR) heteronuclear multidimensional o mediante
un incremento en la susceptibilidad a degradación proteolítica. Las regiones flexibles
y estéricamente accesibles son degradas más rápidamente por proteasas que
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