5.9 RMN Bidimensional

Resonancia Magnética Nuclear
Figura 5.150 Sección de espectro NOESY de una proteína
Puede observarse la gran cantidad de picos de cruce, que en este caso tienen el mismo signo que
la diagonal (no mostrada). La sección corresponde en fB2B a las resonancias de los protones NH.
(10 – 6.5 ppm). En la línea vertical mostrada a fB2B = 9.70 ppm se observan 8 picos de cruce del
protón NH de un residuo aminoacídico a ese desplazamiento químico con protones en la zona de
0 – 6 ppm (protones HBαB y en cadenas laterales). Los numerosos contactos NOE implican la
cercanía (< 5 Ǻ) entre los protones y por lo tanto constituyen conjuntos muy extensos de
restricciones experimentales que se utilizan ampliamente en la determinación de las estructuras
tridimensionales de las proteínas.
5.9.10.2 Experimento ROESY (Rotating Frame Nuclear Overhauser Effect Spectroscopy)
El mayor problema asociado con el experimento NOESY está en la imposibilidad de aplicarlo a
sistemas con movilidad en la zona de cruce del cero, donde el NOE cambia de signo ( ω τ ≈ 0 ),
En este régimen los NOEs se hacen muy pequeños o se anulan totalmente. Esto ocurre en
moléculas con masas moleculares de 1000 a 2000 Da, dependiendo de las condiciones de la
disolución (viscosidad, temperatura) y la frecuencia de trabajo del espectrómetro. La
determinación de los contactos NOE en estas condiciones puede realizarse midiéndolos en el
sistema de coordenadas rotatorio (rotating frame NOE, ROE). La relajación cruzada medida en el
sistema de coordenadas rotatorio es análoga a la de los NOE transientes, pero aquí viene dada
por:
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