apunts 16 - IES Guillem Cifre de Colonya

16
EL METABOLISME
CEL.LULAR:
BIOENERGÈTICA
1. Concepte i tipus de metabolisme.
1.1 Catabolisme i anabolisme
1.2 Tipus de metabolisme.
1.3 L’ATP i la seva
importància en el metabolisme.
2. Control del metabolisme.
3. Els biocatalitzadors
4. Els enzims.
5. Activitat enzimàtica.
6. Cinètica enzimàtica
7. Enzims al.lostèrics
8. Sistemes multienzimàtics. Regulació de
l’activitat enzimàtica
9. Classificació dels enzims
10. Les vitamines
11. Les hormones
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
1

2
1
CONCEPTE I TIPUS DE METABOLISME
El metabolisme és el conjunt de reaccions químiques que es produeixen a l'interior de les cèl·lules
i que condueixen a la transformació d'unes biomolècules en d'altres.
Les diferents reaccions químiques del metabolisme s ' anomenen vies metabòliques i les molècules
que hi intervenen s'anomenen metabòlits.
Les substàncies finals d'una via metabòlica s ' anomenen productes. Les connexions que hi ha entre
diferents vies metabòliques reben el nom de metabolisme intermediari.
Totes les reaccions del metabolisme estan regulades per enzims, que són específics per a cada
metabòlit inicial o substrat i per a cada tipus de transformació.
1.1 CATABOLISME I ANABOLISME
Es poden considerar dues fases en el metabolisme: una de degradació de matèria orgànica o
catabolisme i una altra de construcció de matèria orgànica o anabolisme
Catabolisme: És la transformació de molècules orgàniques complexes en d’altres senzilles. En
el procés s’allibera energia que s’emmagatzema en els enllaços fosfat de l’ATP
Anabolisme: És la síntesi de molècules orgàniques complexes a partir d’altres biomolècules
més senzilles, per la qual cosa es necessita energia, proporcionada per l’ATP
REACCIONS CATABÒLIQUES
- Són reaccions de degradació de
molècules complexes en d’altres de més
senzilles
- Són reaccions d’oxidació.
- Desprenen energia
- Malgrat que es parteix de substrats
molt diferents gairebé sempre donen
els mateixos productes (àcid pirúvic,
CO2, H20, etanol i pocs més). Hi ha
convergència de productes
REACCIONS ANABÒLIQUES
- Són reaccions de síntesi de molècules
orgàniques complexes a partir d’altres
biomolècules més senzilles
- Són reaccions de reducció
- Necessiten energia
- Malgrat que es parteix dels mateixos
substrats, com que hi ha molts
processos diferents, apareixen molts
productes. Hi ha divergència en els
productes
-
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau

1.2 TIPUS DE METABOLISME
Tots els éssers vius necessiten incorporar a les seves cèl·lules molts tipus diferents d’àtoms, entre els quals
el més abundant és el C.
Segons la font de carboni, es poden distingir dos tipus d’organismes:
Metabolisme autòtrof. Si la font de carboni és el CO2 atmosfèric, és a dir el carboni inorgànic.
Metabolisme heteròtrof. Si la font és la matèria orgànica, com per a exemple la glucosa, proteïnes
o triglicèrids, és a dir, formes mes o menys reduïdes del carboni, o carboni orgànic.
Respecte a les diferents fonts d’energia en els reaccions metabòliques podem trobar dos processos
diferents:
Fotosíntesi. Si la fons d’energia és la llum.
Quimiosíntesi. Si es tracta de l’energia alliberada en reaccions químiques.
TIPUS D’ORGANISMES
SEGONS EL SEU
METABOLISME
Fotolitotròfs
(o fotoautòtrofs)
Fotoorganòtrofs
(o fotoheteròtrofs)
Quimiolitòtrofs
(o quimioautòtrofs)
Quimioorganòtrofs
(o quimioheteròtrofs)
ORÍGEN DE
L’ENERGIA
ORIGEN DEL
CARBONI
EXEMPLES
Llum CO2 Plantes superiors, algues,
cianobacteris, bacteris
proprats del sofre i bacteris
verds del sofre
Llum Orgànic Bacteris porpats no sulfuris
Reaccions
químiques
Reaccions
químiques
CO2 Bacteris nitrificants, bacteris
incolors del sofre
Orgànic Animals, fongs, protozous i
molts bacteris
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
3

1.3 EL TRIFOSFAT D’ADENOSINA (ATP) I LA SEVA IMPORTÀNCIA EN
EL METABOLISME
En les reaccions químiques és necessari canalitzar d’una manera eficaç l’energia alliberada. Per
exemple, si en la combustió de la glucosa tota l’energia s’alliberés en forma de calor, de poc li
serviria a la cèl·lula. Per això la glucosa entre en un cicle de reaccions acoblades de manera que
l’energia que es desprèn en unes reaccions és utilitzada per a impulsar altres reaccions. En aquest
tràfec d’energia entre reaccions hi juga un paper fonamental l’ATP
El trifosfat d’adenosina o ATP és un nucleòtid
de molta importància en el
metabolisme, ja que pot actuar com a
molècula energètica, perquè és capaç
d'emmagatzemar o cedir energia gràcies
als seus dos enllaços esterfosfòrics, que
són capaços d'emmagatzemar, cadascun,
7,3 kca/mol. Quan s'hidrolitza, es trenca el
darrer enllaç esterfosfòric (desfosforilació) i
es produeix ADP (Difosfat d’adenosina) i
una molècula d'àcid fosfòric (H3PO4), que
se sol simbolitzar com a Pi; a més,
s ' allibera l ' energia esmentada abans:
ATP + H20 –~ ADP + Pi + energia (7,3
kca/mol)
L ' ADP també és capaç de ser hidrolitzat,
de manera que es trenca l'altre enllaç
esterfosfòric, amb la qual cosa s'alliberen
uns altres 7,3 kca/mol i es produeixen AMP
(monofosfat d’adenosina) i una molècula
d ' àcid fosfòric:
ADP + H2O ----> AMP + Pi + energia (7,3 kca/mol)
Es diu que l ' ATP és la moneda energètica de la cèl · lula, ja que representa la manera de tenir
emmagatzemat un tipus d'energia d'ús immediat.
En els processos anabòlics, o quan la cèl·lula realitza qualque treball, l’energia s’obté a partir de
l’ATP que passa a ADP o AMP.
En els processos catabòlics i en la fotosíntesi se “recarrega” la molècula d’ADP amb un grup fosfat
i passa a ATP mitjançant l’anomenada fosforilació.
De vegades s'utilitzen per a la mateixa finalitat altres nucleòtids com ara el GTP, l'UTP o el CTP.
4
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau

Síntesi d’ATP. La foforilació
La síntesi d’ATP es pot fer per les següents vies:
Fosforilació a l’àmbit del substrat
És la síntesi d ' ATP gràcies a l'energia que
s ' allibera d ' una biomolècula (substrat) quan es
trenca algun dels seus enllaços rics en energia,
com passa en determinades reaccions de la
glucòlisi i del cicle de Krebs. Els enzims que
regulen aquests processos s ' anomenen
quinases.
Per mitjà d'enzims del grup de les ATP-sintetases
És la síntesi d'ATP per mitjà dels enzims ATPases que hi ha a les crestes dels mitocondris o als
tilacoides dels cloroplasts, quan un flux de protons (H + ) travessa aquests enzims.
Fosforilació oxidativa: Té lloc als mitocondris i en les membranes plasmàtiques de les
cèl.lules procariotes. (veure apartat de la respiració cel.lular)
Fotofosforilació: Té lloc als cloroplasts, durant la fase lluminosa de la fotosíntesi (veure
apartat de la fotosíntesi)
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
5

6
2 EL CONTROL DEL METABOLISME
Reactius i productes
Moltes substàncies químiques quan reaccionen, desprenen energia
calorífica son les anomenades reaccions exergòniques. Això es
pot comprovar experimentalment observant com augmenta la
temperatura del medi en el qual es produeix la reacció. Aquest
despreniment es dóna perquè l’energia interna total de les
substàncies reaccionants o reactius (també anomenada energia
química perquè és l’energia emmagatzemada en els enllaços
químics), és superior a l’energia interna de les substàncies
produïdes o productes. Malgrat això. aquestes reaccions no es donen
espontàniament. ja que, per iniciar una reacció, primer cal
subministrar prou energia per debilitar els enllaços dels reactius i
així possibilitar-ne la ruptura.
L’energia d’activació
Aquest pas intermedi, que requereix una aportació d’energia, rep el
nom d’estat de transició. L’energia, expressada en calories,
necessària per dur 1 mol de molècules d’una substància. a una
temperatura determinada, fins a l’estat de transició s’anomena
energia d’activació
Per accelerar la reacció química també hi ha dues solucions: o posar-hi escalfor, i amb això augmenta
l’estat de vibració de les molècules i, per tant, la possibilitat que xoquin i donin lloc als productes, o bé
afegir-hi un catalitzador, és a dir, una substància que disminueixi l’energia d’activació necessària per arribar
a l’estat transitori.
Un augment de temperatura pot provocar la mort dels éssers vius, per això en aquest cas se segueix el
segon mecanisme, és a dir, l’actuació de catalitzadors biològics o biocatalitzadors. Les molècules que exerceixen
aquesta funció són els enzims.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
A mode d’analogia l’inici
d’una reacció és comparable a
la reacció de llançar per la
finestra un objecte que hi ha a
terra. No s’ha de fer gens de
força perquè caigui, ja que cau
sol; però fins que l’objecte no
s’apugi fins a l’ampit de la
finestra, la caiguda no
s’iniciarà.
Observam també que per
llançar molts objectes en poc
temps hi ha dues solucions: posar
mites persones que treballin
molt ràpidament, és a dir.
gastar molta energia, o bé
rebaixar l’ampit de la finestra
perquè sigui més fàcil Llançarlos.
Aquest seria el paper dels
enzims

3 ELS BIOCATALITZADORS
Un catalitzador és una substància, generalment un metall o un òxid metal.lic finament dividit, que accelera
la velocitat de les reaccions químiques i es manté inalterable mentre aquestes es produeixen.
Les substàncies que intervenen en les reaccions químiques dels éssers vius són molt estables i per això
necessiten una considerable aportació d’energia per a reaccionar. D’altra banda la velocitat d’aquestes
reaccions seria tan lenta que seria impossible el desenvolupament de la vida.
Els biocatalitzadors són molècules que augmenten la velocitat de les seves reaccions i exerceixen un
control del metabolisme determinant quines reaccions s’han de produir i en quin moment ho han de fer.
Els biocatalitzadors inclouen:
- Enzims. Són molècules d’acció específica que disminueixen l’energia d’activació dels reactius i
acceleren, per tant, la velocitat de les reaccions metabòliques damunt les quals actuen.
Els enzims són proteïnes globulars solubles en aigua.
El 1981 es varen descobrí les ribozimes que són molècules d’ARN que tenen activitat catalítica i
que participen, entre altres funcions, en el processament o maduració de l’ARN i en la síntesi de
proteïnes.
A partir de 1986 s’han començat ha estudiar els abzims, que són anticossos que catalitzen una
diversitat relativament extensa de reaccions químiques.
- Vitamines. Són molècules orgàniques que es presenten en quantitats de l’ordre de mil·ligrams. Els
animals són incapaços de sintetitzar les vitamines i les obtenen per mitjà dels aliments, com a tals o
en forma de provitamines. La font natural de vitamines són els vegetals.
- Oligoelements. Són elements químics que es troben en proporció menor al 0,1 % del pes de
l’organisme. Intervenen en l’activitat dels enzims, fins al punt que un dèficit d’oligoelements pot
provocar la paralització d’alguns sistemes enzimàtics i ser l’origen de malalties.
- Hormones. Són missatgers químics secretats per glàndules endòcrines i transportades per la sang.
Exerceixen la seva activitat sols en les cèl·lules que posseeixen receptors apropiats, anomenades
cèl·lules diana.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
7

8
4 ELS ENZIMS
Definició
Els enzims són els biocatalitzadors, és a dir, els catalitzadors de les reaccions biològiques.
Els enzims actuen rebaixant l’energia d’activació i, per tant. augmentant (accelerant) la velocitat de la
reacció, que es pot mesurar per la quantitat de producte que es forma per unitat de temps.
Característiques
A igual que els catalitzadors, els enzims compleixen:
- Són substàncies que acceleren la reacció, fins i tot en quantitats molt petites. Es a dir, no és que
s’obtingui més producte, sinó que gràcies a aquests se n’obté la mateixa quantitat però en menys
temps.
- No es consumeixen durant la reacció; per això, quan aquesta acaba hi ha la mateixa quantitat que
al principi.
A diferència dels catalitzadors no biològics:
- Són molt específics, i això els permet actuar en una reacció determinada sense alterar-ne d’altres.
- Sempre actuen a temperatura ambient, és a dir, a la temperatura de l’ésser viu.
- Són molt actius, molt superiors als catalitzadors no biològics.
- Tenen un pes molecular molt elevat.
Naturalesa i tipus
Els enzims poden ser:
- La gran majoria són proteïnes globulars solubles en aigua.
- Hi ha un petit grup de ribozims, que són uns ARN capaços de catalitzar uns altres ARN, als quals
afegeixen o treuen nucleòtids, sense consumir-se ells mateixos.
Segons l’estructura que presenten, es poden distingir:
Els enzims estrictament proteics, que poden estar constituïts per una o més cadenes polipeptídiques,
Els holoenzims, que són els enzims constituïts per:
- Apoenzim: la fracció polipeptídica
- Cofactor: Una fracció no polipeptídica. Els cofactors poden ser:
Inorgànics: ions metàl.lics, com el Mg 2 +, el Zn 2+
Orgànics, anomenats coenzims: com l’ATP, el NAD+. el NADP+, el coenzim A, les
vitamines, etc.
Si el cofactor està unit amb força (enllaç covalent) a l’enzim s’anomena grup
prostètic.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau

Els coenzims
Un coenzim és un cofactor orgànic que s’uneix a un apoenzim (part proteica d’un enzim) amb
enllaços febles durant un procés catalític. Els coenzims són transportadors de grups químics.
Els coenzims són molècules de naturalesa
orgànica, de baix pes molecular, que no són
responsables del reconeixement del substrat, però
sí del tipus de reacció.
Els coenzims no solen ser molècules específiques,
perquè n’hi ha alguns que es poden unir a més de
100 tipus d’apoenzims diferents, per això el
nombre de coenzims és poc elevat perquè poden
ser comuns a molts altres enzims.
Així, doncs, l’apoenzim és la part de l’enzim que
marca l’especificitat, mentre que el coenzim és el
responsable de l’acció enzimàtica.
Característiques
- A diferència de l’apoenzim, el coenzim sí
que es modifica durant la reacció.
- L’unió coenzim-apoenzim és temporal.
- No solen ésser específics d’un tipus
d’apoenzim, sinó que en molts casos es
poden unir a molts tipus d’apoenzims,
cadascun amb una funció diferent.
Des del punt de vista químic poden ser:
- Vitamines, per exemple les vitamines del
grup B
- Nucleòtids, com ATP, CTP, UTP i GTP
- Molècules formades per la unió de
vitamines i nucleòtids, com ara NAD,
NADP, FMN, i FAD que intercenen en
reaccions d’oxidació-reducció, o el
coenzim A, que realitza la transferència
del grup acil.
Proenzims i isoenzims
Alguns enzims no són actius fins que no actuen sobre aquests altres enzims o ions. Aquests enzims
s’anomenen proenzims. Per exemple el pepsinogen és un proenzim que es transforma en pepsina gràcies
a l’acció del ClH.
Alguns enzims es presenten en formes moleculars diferents, i són els anomenats isoenzims. Presenten
Vmax i Km diferents, però uns són més aptes per a les cèl·lules d’uns òrgans i altres per a les d’altres, o uns
per a les primeres etapes de la vida i els altres per a les següents
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
9

El centre actiu
No tots els aminoàcids que formen part de la proteïna enzimàtica intervenen en al reacció. Podem
diferenciar entre:
10
- Els aminoàcids estructurals, que no tenen funció dinàmica.
- El centre actiu, lloc on es fixa l’enzim al substrat.
Presenta les següents característiques:
És una cavitat asimètrica la composició i conformació de
la qual determina l’especificitat de l’enzim.
Constitueix una part molt petita del volum de l’enzim.
Conté:
Aminoàcids de fixació, que estableixen unions
febles amb el substrat.
Aminoàcids catalitzadors, que duen a terme la
reacció química.
Especifitat dels enzims
Una de les propietats més importants dels aminoàcids és la seva
especificitat.
Tan sols els substrats que tenen la forma adequada poden accedir al
centre actiu; tan sols els que poden establir un enllaç amb els radicals
dels aminoàcids fixadors es poden fixar, i tan sols els que presenten
un enllaç susceptible de trencar-se proper als radicals dels aminoàcids
catalítics poden ser alterats. Tot això origina una alta especificitat
entre l’enzim i el substrat.
L’especificitat es pot donar en diversos graus:
a)Especificitat absoluta. Es dóna quan l’enzim tan sols actua sobre
un substrat.
b) Especificitat de grup. Es dóna quan l’enzim reconeix un grup de
molècules determinat
c) Especificitat de classe. Es la menys específica, ja que l’actuació
de l‘enzim no depèn del tipus de molècula, sinó del tipus d’enllaç.
Un símil...
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
El 1890, E. Fisher va
proposar el símil de «la clau
(substrat) i el pany (enzim)»
per il lustrar aquesta
complementarietat.
Actualment s’ha vist que alguns
enzims, quan
estableixen els enllaços amb
el substrat, modifiquen la
forma dels centres actius per
adaptar-se millor al substrat,
és l’anomenat ajust induït..
En aquests casos, en lloc del
símil de «la clau i el pany> és
més adequat el símil de «com
el guant (enzim) s’adapta a
la mà (substrat)»,

5 L’ACTIVITAT ENZIMÀTICA
La substància sobre la qual actua un enzim s’anomena substrat.
Els enzims actuen de dues maneres diferents, segons si es tracta de reaccions en què hi ha un sol substrat
o de reaccions en què hi ha dos o mes tipus de substrats que s’uneixen a l’enzim per reaccionar.
Un sol substrat
En les reaccions en que hi ha un sol substrat, l’enzim actua fixant
el substrat a la seva superfície (adsorció) per mitjà d’enllaços
febles, i així es forma l’anomenat complex enzim-substrat .
D’aquesta manera es generen tensions que debiliten els
enllaços del substrat i es forma el complex activat.
Finalitzada la transformació, queda el complex enzim-producte,
que s’escindeix i allibera l’enzim intacte i el producte.
Dos substrats
En les reaccions en què hi ha dos substrats que reaccionen
entre si, els enzims actuen atraient les molècules reaccionants
cap a la seva superfície (adsorció), de manera que la possibilitat
que es trobin augmenta i, en conseqüència, la reacció es
produeix més fàcilment. EIs enzims, un cop feta la transformació
dels substrats en els productes, se n’alliberen ràpidament per
tornar a actuar.
De vegades, l’enzim atrau primer un substrat i se’n queda una
part; després atrau el segon substrat i hi uneix aquesta part.
Aquest mecanisme s’anomena «ping-pong»
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
11

12
6
La velocitat de reacció
CINÈTICA ENZIMÀTICA
La cinètica enzimàtica estudia la velocitat de les reaccions catalitzades per enzims. En una reacció la
velocitat depèn, entre altres factors, de la concentració del substrat.
En 1913 Leonor Michaelis i Maud Menten varen proposar una equació (equació de Micahelis-Menten) que
relaciona la velocitat de reacció amb la concentració del substrat.
En una reacció enzimàtica amb una concentració d’enzim
constant, si s’augmenta la concentració de substrat es
produeix un augment de la velocitat de reacció. Aquest
increment en la velocitat de reacció es dóna perquè
augmenta la probabilitat de trobada entre substrat i enzim.
Si es va augmentant la concentració del substrat, arriba
un moment en què la velocitat de reacció deixa de créixer,
és a dir, arriba a la velocitat màxima (Vmx). Això és degut
al fet que totes les molècules d’enzim ja estan ocupades
per molècules de substrat, formant el complex enzim
substrat, fet que s anomena saturació de l’enzim.
En la major part deIs enzims, la representació gràfica Velocitat / concentració de substrat dóna una
hipèrbole.
Per a mesurar l’afinitat d’un enzim amb el substrat s’utilitza la constant de Michaelis-Menten (Km).
Aquest valor equival a la concentració de substrat necessari per a assolir la meitat de la velocitat màxima.
Km depèn de l’afinitat que hi ha entre l’enzim i el substrat.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau

- Si la magnitud de Km es petita, vol
dir que assoleix ràpidament la meitat
de la velocitat màxima i, per tant,
l’afinitat pel substrat és elevada.
- Si Km es alta, vol dir que triga en
assolir la meitat de la velocitat i, per
tant, l’afinitat pel substrat és petita.
Factors que influeixen en la cinètica enzimatica
Influència de la concentració del substrat
A concentracions baixes de substrat, la velocitat es
directament proporcional a la concentració de substrat,
però la reacció té una velocitat màxima (independent
de la concentració de substrat).
Quan l’enzim està saturada de substrat la velocitat no
depèn de la concentració de substrat; només de la
rapidesa en que el substrat la poc processar.
Influència de la temperatura
Si se subministra a una reacció enzimàtica energia
calorífica, les molècules augmenten la mobilitat tant, el
nombre de trobades moleculars; per això augmenta la
velocitat en què es forma el producte.
Hi ha una temperatura òptima per a la qual l’activitat
enzimàtica és màxima.
Si la temperatura augmenta es dificulta la unió enzimsubstrat
i, a partir d’una temperatura determinada,
l’enzim es desnaturalitza i perd l’activitat enzimàtica.
Influència del pH
(E) x (S)
KM= --------------
(ES)
Els enzims presenten dos valors límit de pH entre els
quals són eficaços. Traspassats aquests valors, els
enzims es desnaturalitzen i deixen d’actuar. Entre els
dos límits hi ha un pH òptim en el qual l’enzim
presenta la màxima eficàcia.
El pH òptim esta condicionat pel tipus d’enzim i de
substrat.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
13

Inhibició enzimàtica
Els inhibidors són substàncies que disminueixen l’activitat d’un enzim o bé impedeixen completament
l’actuació. Poden ser perjudicials o beneficiosos, com ara la penicil.lina, que és un inhibidor dels enzims que
regulen la síntesi de la paret bacteriana.
La inhihició pot ser de dos tipus:
Inhibició irreversible, o enverinament de l’enzim. Té lloc quan l’inhibidor o verí metabòlic es fixa
permanentment al centre actiu de l’enzim, n’altera l‘estructura i l’inutilitza.
Per exemple el cianur inhibeix el complex citocrom oxidasa i bloqueja la cadena electrònica a la respiració
cel.lular. Molts fàrmacs, com ara la penicil.lina, són inhibidors irreversible de l’activitat enzimàtica.
La inhibició reversible té lloc quan no s’inutilitza el centre actiu, sinó que tan sols se n’impedeix
temporalment el funcionament. Hi ha dues modalitat:
14
La inhibició reversible competitiva és deguda a la presència d’un inhibidor la molècula del qual és
similar al substrat, i per això competeix amb aquest en fixar-se al centre actiu de l’enzim.
Si es fixa l’inhibidor, l’enzim queda bloquejat i, per tant, el substrat no s’hi pot fixar fins que l’inhibidor
no se’n va. La velocitat de la reacció disminueix segons la concentració de l’inhibidor. Aquesta
inhibició se pot superar si augmenta la concentració de substrat.
La inhibició reversible no competitiva. L’inhibidor no competiex amb el substrat, sol produir una
modificació de la seva conformació que impedeix la unió al substrat.Tenim dos casos:
Un inhibidor que es fixa al complex enzim-substrat i n’impedeix la separació. O bé s’uneix a l’enzim i
impedeix l’accés del substrat al centre actiu. Aquesta inhibició no es sol.luciona amb l’augment de
substrat.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau

7 ELS ENZIMS AL.LOSTÈRICS
EIs enzims al.lostèrics, anomenats també reguladors estan constituïts per dues o més subunitats
formades per cadenes polipeptídiques, i són, per això, proteïnes amb estructura quaternària. Els enzims
al.lostèrics poden adoptar dues formes estables diferents. Una és la configuració activa de l’enzim, i l’altra, la
configuració inactiva.
A més del centre actiu, aquests enzims tenen almenys un altre lloc,
anomenat centre regulador o centre al.lostèric, al qual es pot unir
una substància determinada, anomenada Iligand. Sovint una sola de les
configuracions presenta afinitat pel lligand, en aquests casos és la
presència del lligand la que determina el canvi de configuració en l’
enzim, l’ anomenada transició al.lostèrica .
Per explicar el mecanisme al.lostèrtic hem de considerar un enzim
al.lostèric compost de dues subunitats idèntiques, cadascuna amb
el seu centre actiu. Les subunitats poden adoptar dues
conformacions interconvertibles: R i T
La forma R té molta afinitat pel substrat, mentre que per a la forma
T l’afinitat és baixa. Totes dues subunitats s’han de trobar en el
mateix estat conformacional, perquè es mantingui la simetria del
dímer. Les conformacions possibles són RR i TT, però no RT. En
absència de substrat, gairebé totes les molècules de l’enzim estan
en la forma T. L’addició del substrat canvia aquest equilibri a favor
de la forma R, perquè el substrat s’uneix només a la forma R. Quan
el substrat s’uneix a un dels centres actius, l’altre centre de la
mateixa molècula enzimàtica ha d’estar en la forma R, perquè es
mantingui l’asimetria. En aquestes condicions l’activitat enzimàtica
és molt gran per a concentracions del substrat relativament baixes.
Es coneixen dos tipus de lligands segons la configuració induïda
que afavoreixen: els activadors o efectors, i els inhibidors.
En alguns enzims hi ha dos centres reguladors als quals uneixen
lligands de diferents tipus, cadascun dels quals provoca una
disminució d’afinitat de l’enzim per l’altre.
Efecte cooperatiu
Els enzims al.lostèrics presenten un efecte cooperatiu, perquè la unió de substrat a una de les subunitats de l’enzim
facilita la unió de les altres molècules del substrat als centres actius d’altres subunitats.
Aquest model explica els efectes dels activadors o inhibidors al.lostèrics. La unió d’un inhibidor al.lostèric provoca que
l’enzim adopti la conformació inactiva i promou la unió cooperativa d’una segona molècula d’inhibidor. Passa una cosa
semblant en el cas dels activadors.
Un excés de substrat pot revestir l’efecte inhibidor, perquè la unió del substrat promou que l’enzim adopti la conformitat
activa.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
15

Cinemàtica dels enzims alostèrics
Aquests enzims tenen una cinemàtica diferent a la resta
d’enzims i no responen a la corba hiperbòlica de l’eqüació de
Michaelis-Menten, sinó a una corba sigmoidea.
Els enzims al.lostèrics, a causa de la interacció d’altres
molècules, l’augment inicial de la concentració del substrat,
provoca un menor increment de la velocitat de reacció.
16
8
SISTEMES MULTIENZIMÀTICS I
REGULACIÓ DE L’ACTIVITAT ENZIMÀTICA
Sistemes multienzimàtics
Els enzims solen actuar junts en seqüències encadenades, i originen així vies metabòliques contolades per
sistemes multienzimàtics, o associacions d’enzims, en el quals el producte del primer enzim és el substrat
del següent, i així successivament, fins al producte final.
Es coneixen tres nivells de complexitat en aquests sistemes:
- Primer nivell: Els enzims, pel fet de ser proteïnes solubles, estan dissolts en el citoplasma com a
molècules independents. Les molècules del substrat, que tenen velocitats de difusió elevades, troben
ràpidament el camí d’un enzim al següent. Per exemple la via de la degradació de la glucosa a
piruvat de la glicòlisi.
- Segons nivell. Els enzims estan associats físicament i actuen com a complexos enzimàtics, de
manera que els substrats intermedis mai no abandonen el complex. L’ordenació dels enzims en
complexos enzimàtics té l’avantatge de reduir la distància a través de la qual han de viatjar les
molècules del substrat durant el curs de la via metabòlica.
- Tercer nivell. Els sistemes enzimàtics s’associen en estuctures supramoleculars, com ara les
membranes o els ribosomes. Per exemple a la cadena respiratòria els enzims responsables formen
part de la membrana interna dels mitocondris.
Conèixer la quantitat d’enzim
present en un moment donat
aporta informació sobre
algunes patologies i serveix
com a prova diagnòstica.
Alguns exemples d’enzims que
es fan servir per a la detecció
de patologies són els següents.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau

Regulació de l’activitat enzimàtica
Les principals maneres de regular les vies metabòliques són:
Regulació per retroinhibició o inhibició per feed back.
Es dona en enzims al.lostèrics la configuració inicial dels quals
és l’activa. Es produeix quan el producte final és el que, com que
es fixa al centre regulador, actua com a inhibidor, i així provoca
la transició al.lostèrica a la forma inactiva de l’enzim.
El resultat és que es manté la quantitat de producte dins uns
límits, ja que si n’hi ha un nombre major de molècula de producte
aquest s’aferra a l’enzim i impedeix la seva unió al substrat.
La regulació per feed-back és el mecanisme generalment utilitzat
en les vies metabòliques.
Modificacions covalents reversibles
L’activitat d’alguns enzims es modifica profundament per
la unió covalent de certes molècules. Per exemple, la
glicògen fosforilasa, que allibera molècules a partir del
glicògen, s’activa per fosforilació d’un residu de serina
específic. La reacció s’inverteix per mitjà de la hidròlisi de
l’enllaç ester fosfat.
Activitat proteolítica
Alguns enzims se sintetitzen en forma
de percussor inactiu (zimogen o
proenzim) i són activats en el lloc
apropiat. L’activitat proteolítica, en
contrast amb el control al.lostèric,
només succeeix una vegada en la vida
d’una molècula enzimàtica.
Per exemple:
-Els enzims proteolítics, com el
pepsinògen secretat a l’estòmac que es
transforma en pepsina en contacte amb
el CLH.
-Coagulació de la sang. Es basa en una
seqüència d’activacions proteolítiques
que asseguren una resposta ràpida a la
lesió.
- La insulina forma a partir d’un
precursor inactiu, la proinsulina, per
separació proteolítica d’un peptid.
Regulació gènica.
Els enzims que sintetitza una cèl·lula depenen dels gens que s’expressin en aquesta cèl.lula. Els
enzims constitutius es troben en quantitats constants, encara que no hi hagi substrat en aquests
moment, mentre que els enzims induïbles només es produeixen quan hi ha substrat.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
17

18
9 CLASSIFICACIÓ DELS ENZIMS
Nomenclatura
Per anomenar un enzim s’esmenta, per aquest ordre:
- El nom del substrat.
- El nom del coenzim (si n’hi ha).
- La funció que exerceix, a cabat en -asa
Exemple: malonat –CoA-transferasa
Normalment tan sols s’utilitza el nom del substrat acabat en –asa: Exemple: Sacarasa, maltasa etc.
Hi ha també enzims que conserven el nom tradicional: tripsina, pepsina, etc.
Hi ha també una nomenclatura numèrica. Cada enzim està numerat amb quatre xifres:
1ª Indica la classe.
2ª Indica la subclasse.
3ª Indica la divisió.
4ª Indica l’enzim concret.
Exemple: 2.8.3.3 és el malonat-CoA-transferasa
Classificació
1) Oxidoreductases: Catalitzen reaccions d’oxidació o reducció del substrat. Exemples:
- Oxidases: Oxiden el substrat quan n’accepten els electrons
- Deshidrogenases: Separen àtoms d’hidrogen del substrat.
2) Transferases: Transfereixen radicals d’un substrat a l’altre sense que en cap moment aquests radicals
quedin lliures.
3) Hidrolases: Trenquen enllaços amb l’addicció d’una molècula d’aigua que aporta un –OH a una part i un
–H a l’altra. (Ex: enzims digestius com peptidases....)
4) Liases: Separen grups sense intervenció d’aigua.
5) Isomerases: Catalitzen reaccions d’isomerització, és a dir, de canvi de posició d’un grup d’una part a
l’altra.
6) Ligases o sintetases: Catalitzen la unió de molècules o grups, amb l’energia proporcionada per l’ATP.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau

IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
19

20
10
LES VITAMINES
Les vitamines són glúcids o lípids senzills que actuen com a coenzims (alguns després d’unir-se a
altres molècules) i que, en general, els animals no poden sintetitzar o ho fan en quantitats
insuficients, per això necessiten ingerir-los en la dieta.
El nom vol dir “amina vital” ja que són necessaris per a la vida i la primera que es va aïllar era una
amina.
Característiques:
- Son substàncies làbils, que s’alteren amb facilitat amb el canvi de temperatura, la llu o
l’emmagatzament prolongat.
- Les plantes i bacteris sintetitzen vitamines. Els animals de vegades no les troben formades
del tot en els aliments sinó en forma de provitamines, que necessiten transformar
posteriorment. Per exemple les vitamines A i D, En altres casos la flora bacteriana aporta les
vitamines, com la K.
Classificació:
- Liposolubles:
- Hidrosolubles:
Són de naturalesa lipídica
Soluble en dissolvents orgànics.
L’excés pot provocar trastorns
Exemples: A,D,E i K
Són solubles en aigua
Es difonen molt bé per la sang.
L’excés no provoca trastorns, perquè els ronyons les filtren i s’eliminen
per l’orina.
Exemples: Complex B i vitamina C
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau

VITAMINES HIDROSOLUBLES
B1
tiamina o
antiberibèrica
B2
riboflavina o
lactoflavina
B3
vitamina PP o àcid
nicotínic o niacina
B5
àcid pantotènic
B6
piridoxina
B8
biotina
B9
àcid fòlic o folacina
B12
cianocobalamina
Cobertes de les llavors
dels cereals i els llegums
Fetge, ronyons, ous, llet I
fruits secs
Bonítol, tonyina, fetge,
pollastre, cacauets, pèsols i
mongetes. Els animals la
sintetitzen insuficientment
a parit del triptòfan
Peix, carn, ous, cereals,
llegums...
Fetge, ronyons, salmó,
nous i civada...
Fetge, ronyons, ous, soja,
ametlles i nous.
La pot sintetitzar la flora
intestinal
Espàrrecs, espinacs,
llenties, avellanes, fetge,
ronyons...
Fetge, ronyos, sardina,
verat, arenga i llet.
Tambése sintetitza a partir
de la flora bacteriana
C Cítrics, hortalisses i llet de
vaca
La seva forma activa és el
coenzim pirofosfat de
tiamina (TPP).
Intervé en el metabolisme
de glúcids i lípids.
Forma part dels coenzims
FAD I FMN, que actuen en
el cicle de Krebs i en la
cadena respiratòria
cel.lular
Forma part del coenzim
NAD, que actua en
l’oxidació de glúcids i
Pròtids, i en el coenzim
NADP, que actua en la
fotosíntesi
Forma part del coenzim-A,
que actua en el
metabolisme d’àcids
grassos i àcid pirúvic
El fosfat de piridoxina és
un coenzim del
metabolisme d’aminoàcids
com el triptòfan
Forma part com a coenzim
d’einzims que tranfereixen
grups CO2
Intervé en la síntesi de
purines i pirimidines
Intervé com a coenzim
transportant diferents grups
en el metabolisme d’àcids
nucleics i en la formació
de glòbuls vermells
Intervé en la síntesi de
col.lagen
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
Dèficit: produeix beri-beri, una
degeneració de les neurones que
provoca debilitat muscular,
insuficiència cardíaca, lentitud
de reflexos, baix rendiment
intel·lectual i inapetència.
Dèficit: Dermatitis, lesions als
llavis, la llengua i els ulls.
Aquests trastorns poden
aparèixer després de tractaments
amb antibiòtics que hagin
destruït la flora intestinal que la
produeix.
Dèficit: Pel.lagra o malaltia de
les tres D: dermtitis (pell aspra i
fosca), diarrea i demència. Pot
ocasionar la mort.
No es coneixen malalties de
carència en els humans.
Dèficit: Dermatitis seborreica,
amb caiguda de pèl, anèmia i
trastorns nerviosos, com ara
alteracions de la son, irritabilitat
i vertigen.
Excés: Colvulsions.
Dèficit: Dermatitis, anèmies i
transtorns musculars.
Dèficit: Anèmia
megaloblàstica i
trombocitopènia
Dèficit: Anèmia perniciosa i
transtorns neurològics. Com que
la major part dels vegetals no la
poden sintetitzar.
Dèficit: Escorbut (hemorràgies,
genives sagnants, caiguda de
dents, trastorns digestius...). Pot
provocar la mort.
21

VITAMINES LIPOSOLUBLES
A
Antixeroftàlmica
Inclou:
- A1, retinol
- A2 (retinal
- A3 derivat
de l’A1
D
Engloba diverses
vitamines com :
D2, calciferol
D3, colecalciferol
E
Tocoferol
K
Engloba diferents
vitamines com:
K1 fil.loquinona
K2 menaquinona
22
Vegetals, com la
pastanaga, rics en caroté
(provitamina).
Olis de fetge de bacallà,
mantega i ous
A partir de la insolació que
transforma el 7deshidrocolesterol
en
vitamina D3 i l’ergosterol
dels vegetals en vitamina
D2.
Salmó, arenga, ous,
formatge, mantega...
Olis vegetals, ametlles,
avellanes, rovell d’ou, carn,
fetge i peix
K1: Vegetals de fulla verda
K2: peix
K3: flora intestinal
K4: sintètica
Protegeix els epitelis.
Necessària per a la vista
Regula l’absorció de calci
a l’intestí. Afavoreix la
formació dels ossos
Antioxidant. Impedeix la
destrucció dels dobles
enllaços dels àcids grassos
Síntesi de protrombina
(precusora de la trombina)
necessari en la coagulació
de la sang.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
Dèficit: Infeccions dels epitelis.
Xeroftàlmia:
engruiximent i opacitat de la
còrnia, pèrdua d’agudesa
visual i ceguesa nocturna.
Excés: Caiguda dels cabells,
debilitat, cefalees i vòmits.
Dèficit: Raquitisme en infants i
osteomalàcia en adults.
Excés: Trastorns digestius,
calcificació d’òrgans com cor,
fetge....
Dèficit: Trastorns intestinals i
debilitat muscular. En
rossegadors provoca esterilitat,
avortaments...
Dèficit: Hemorràgies
No és tòxica en excés.

11 LES HORMONES
Què són les hormones?
Els éssers vius pluricel.lulars necessiten sistemes que regulin i coordinin l’activitat de les seves cèl·lules. En
els animals, aquest control l’exerceix el sistema nerviós i les hormones, i en els vegetals, tan sols les
hormones.
Les hormones són substàncies químiques produïdes per glàndules endòcrines o de secreció interna, ja que
vessen els seus productes (hormones) al medi intern (sang. hemolimfa, saba). Així doncs, les hormones
actuen corn a míssatgers químics.
Mecanisme d’acció
Les hormones únicament actuen sobre un òrgan determinat, anomenat òrgan blanc o òrgan diana, les
cèl·lules del qual són les úniques que tenen a la membrana plasmàtica receptors específics (receptors
hormonals) per a aquelles hormones que poden influir en l’activitat de l’òrgan esmentat.
Les hormones són principalment proteïnes o esteroides, encara que també n’hi ha de derivades deIs
aminoàcids i, fins i tot, d’àcids grassos.
Les hormones proteïques actuen de la següent manera:
- No penetren al medi intern de les cèl·lules de l’òrgan blanc perquè tenen un pes molecular elevat.
- S’uneixen al seu receptor de membrana, indueixen l’activació d’un enzim, l’adenilciclasa, associada
al receptor i situada a la cara interna de la membrana.
- L’adenilciclasa catalitza la transformació de l’ATP en AMP cíclíc (AMPc)
- L’AMP cíclic actua com a segon missatger, que al seu torn activa una proteïna enzimàtica la cinasa,
- La cinasa indueix la resposta de la cèl·lula de l’òrgan blanc.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
23

Les hormones esteroides, actuen de la següent manera:
- A causa del baix pes molecular i la liposolubilitat travessen la membrana plasmàtica i es difonen peI
citoplasma.
- S’uneixen als seus receptors específics, que després les introduiran al nucli.
- Un cop al nucleoplasma poden desinhibir gens que, com que poden ser transcrits, originen molécules
d’ARNm
- L’ARNm indueix la síntesi de proteïnes quan es tradueixen al citoplasma.
Funcions
24
Les hormones exerceixen tres funcions:
1) Estimulen la síntesi de determinades substàncies.
2) Regulen el metabolisme cèl.lular
3) Estimulen el creixement i la diferenciació cel·lular
En els animals hi ha una estreta relació entre el sistema nerviós i el sistema hormonal. Hi ha una secreció
endocrina feta per glàndules endòcrines que vessen les hormones pròpiament dites a la sang, i que afecta
el sistema nerviós i una neurosecreció de les neurones de l’hipotàlem que produeixen neurohormones que
van a parar a la sang, i en la hipòfisi estimulen la producció d’hormones i aquestes després estimulen altres
glàndules endòcrines.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau

ACTIVITATS.
ACTIVITATS.
Tema Tema Tema 17: 17: El El metabolisme metabolisme cel.lular: cel.lular: Bionergètica
Bionergètica
Bionergètica
QÜEST QÜESTIONS
QÜEST QÜESTIONS
IONS
1) Quina relació hi ha entre la velocitat de reacció i la
concentració de l’enzim? (en cada corba es duplica). La
concentració de substrat és la mateixa en tots dos
casos. Raona la resposta.
2) Quina relació hi ha entre la velocitat de reacció i la
concentració de substrat (en cada corba es duplica). La
concentració d’enzim és la mateixa en tots els casos.
Raona la resposta.
3) Aquest gràfic correspon a dos enzims que actuen sobre
un mateix substrat. Atès que Km = (E) (S)/(ES), com
més afinitat hi hagi entre l’enzim i el substrat, és a
dir, com més facilitat de formar-se ES, menor serà
Km. Digués quin gràfic correspon a l’enzim que
presenta més afinitat.
4) Contesta:
a) Per què augmenta P i disminueix S
b) Per què augmenta E mentre disminueix ES?
c) Per què hi ha una segona escala per indicar les
concentracions de E i ES?
5) Quins efectes produeix en els radicals de l’enzim el pH del medi perquè sigui més o menys
eficaç?
6) Què succeiria si els enzims es gastessin en les reaccions?
7) Quin avantatge pot tenir que una via metabòlica estigui controlada per un enzim al.lostèric
en lloc d’estar-ho per un no al.lostèric?
8) Quin avantatge pot significar que una reacció estigui controlada per un enzim que presenta
cooperativisme.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
25

9) Per què és important ingerir aliments cruus com verdures, fruites etc? Com ho relaciones amb
l’estructura de les vitamines?
10) Per què els animals ens poden servir com a font de vitamines si no produeixen vitamines?
11) A quins teixits animals es troben les vitamines liposolubles?
12) Quins són els aliments que contenen més vitamines?
13) Per què els antibiòtics poden produir avitaminosi?
14) Quines característiques tenen les vitamines, la mancaça de les quals produeix anèmia?
15) Quines vitamines poden produir hipervitaminosi?
16) Quines vitamines estan relacionades amb a insolació?
17) Per què els esquimals no tenen dèficit de vitamina D malgrat l’escassa insolació?
18) Per què són necessaris molts tipus d’enzims i pocs tipus de coenzims?
19) Quina vitamina és més eficaç per a tractar una faringitis?
26
AC AC AC TIVITATS TIVITATS COMP COMPLEMENTÀRIES
COMP COMPLEMENTÀRIES
LEMENTÀRIES
INVESTIGA
INVESTIGA
1) Desenvolupa un protocol experimental per demostrar que l’amilasa salival hidrolitza el
midó.
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau

COMPLEMENTS
COMPLEMENTS
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
27

28
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau