GENIO Y FIGURA DE LA BETAÍNA ALDEHÍDO DESHIDROGENASA

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MENSAJE BIOQUÍMICO, Vol. XXVIII (2004) enzimas de bacterias (7), plantas (8), y animales (9) que usan preferentemente al NAD + , con valores de Km que van de 20 a 80 µM para el NAD + , y de 50-310 para la betaína aldehído, que en aquellas enzimas bacterianas que usan ambos nucleótidos (10), en las que estos valores están en los intervalos de 70-1075 y de 36-507, respectivamente. Este último grupo de enzimas bacterianas presenta valores de Vmax muy superiores, cercanos a los 200 µmoles/min/mg proteína, a los del resto de las BADHs, que están en el intervalo de 1 a 10 µmoles/min/mg proteína para las enzimas de plantas (8) o animales (9) y alrededor de 70 µmoles/min/mg proteína para el resto de las bacterianas (7). Función fisiológica En la mayor parte de los organismos, la reacción catalizada por la BADH es el paso final de la ruta biosintética de glicina betaína a partir de colina o de sus precursores (Figura 3). La glicina betaína es un soluto compatible u osmoprotector que diversos procariotas y eucariotas acumulan en respuesta a un estrés osmótico externo (12-14). Este compuesto es compatible con las funciones celulares y no interfiere con el metabolismo, pero además, se ha demostrado que éste y otros osmolitos protegen a las enzimas de la salinidad, el calor, la deshidratación y el congelamiento (15,16). El ácido dimetilsulfoniopropiónico, producto de la reacción cuando el dimetilsulfoniopropionaldehído es el sustrato, es un también un eficiente osmoprotector en algunas especies vegetales (13). Figura 3. Síntesis de glicina betaína en cloroplasto y metabolismo de colina en P. aeruginosa. En aquellas bacterias que tienen la capacidad de crecer en colina o precursores de colina - acetilcolina, fosfatidilcolina o fosforilcolina - como única fuente de carbono, nitrógeno y energía, la BADH cataliza un paso intermedio del metabolismo de estos compuestos y al mismo tiempo provee a la bacteria no sólo del osmoprotector glicina betaína sino también de equivalentes de reducción para el catabolismo (NADH) y el anabolismo (NADPH). Un ejemplo de este tipo de BADH anfibólica es la de P. aeruginosa (10). Puesto que colina o sus precursores 206
207 Muñoz Clares y Velasco García están presentes en los tejidos infectados por esta bacteria, la BADH puede ser un enzima clave en el establecimiento y crecimiento del patógeno. En la Figura 4 se comparan las rutas de degradación de colina y glucosa en estas bacterias para mostrar cómo la BADH cumple un papel metabólico semejante al de la glucosa-6P deshidrogenasa, con la que guarda además gran parecido en sus propiedades cinéticas. Es de notarse que estas bacterias no usan la glucólisis clásica (ruta de Embden-Meyerhof) sino una modificada en la que no participan ni la fosfoglucosa isomerasa, ni la fosfofructocinasa ni la aldolasa y en su lugar poseen a la glucosa-6-P deshidrogenasa, la fosfogluconato deshidratasa y la 2-ceto-3-desoxifosfogluconato aldolasa (ruta de Entner-Doudoroff). Figura 4. Vías de degradación de la colina y de glucosa (vía de Entner-Doudoroff) en P. aeruginosa.
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