GENIO Y FIGURA DE LA BETAÍNA ALDEHÍDO DESHIDROGENASA

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Muñoz Clares y Velasco García
de ellas, incluidas las enzimas de plantas (1) y de animales (2), pero unas pocas bacterianas
usan indistintamente NAD + y NADP + , siendo un ejemplo de estas últimas la enzima de P.
aeruginosa (3). El grado de especificidad con respecto al sustrato aldehído también es variable,
aunque en forma general es alto. Algunas enzimas, como la de amaranto (4), o la de hígado de
bacalao (5) son capaces de oxidar a otros aldehídos que guardan cierto parecido estructural con
la betaína aldehído, por ejemplo el dimetilsulfoniopropionaldehído o el γ-amino butiraldehído.
Otras, como la de Pseudomonas (6), son altamente específicas para betaína aldehído.
El mecanismo cinético se ha determinado sólo en cuatro BADHs. El primero fue el de la
enzima de E. coli, encontrándose un mecanismo cinético Ping Pong Bi Bi (7), que es poco
compatible con la química de la reacción, de la que hablaremos más adelante. En cambio los
otros tres estudiados, los de la enzimas de hoja de amaranto (8), de riñón de cerdo (9) y de P.
aeruginosa (10), son mecanismos secuenciales Bi Bi en estado estacionario. Las dos primeras
enzimas presentan un mecanismo ordenado, en el que el primer sustrato en unirse a la enzima
es el nucleótido oxidado y el último producto en liberarse es el nucleótido reducido. Además,
existe un paso de isomerización de la enzima libre, propio de un mecanismo Iso (11), de manera
que ambos nucleótidos se unen a formas diferentes de la enzima (Figura 2A). Éste uno de los
pocos mecanismos Iso que se conocen, lo que es de gran interés teórico y posiblemente tenga
implicaciones fisiológicas, como se discutirá más adelante. En el caso de la enzima de
Pseudomonas, el mecanismo es al azar, es decir la enzima libre puede unir al nucleótido oxidado
o a la betaína aldehído, aunque la ruta preferida es aquella en la que el primer sustrato es el
nucleótido oxidado (Figura 2B).
Figura 2. Mecanismo cinético de la BADH de amaranto (A) y de P. aeruginosa (B).
Aun cuando el mecanismo cinético no se haya determinado en todos los casos, se
conocen valores para los parámetros cinéticos aparentes de varias de estas enzimas. En general
la afinidad para el nucleótido y el aldehído, medida por los valores de Km, es mayor en las