GENIO Y FIGURA DE LA BETAÍNA ALDEHÍDO DESHIDROGENASA
GENIO Y FIGURA DE LA BETAÍNA ALDEHÍDO DESHIDROGENASA
GENIO Y FIGURA DE LA BETAÍNA ALDEHÍDO DESHIDROGENASA
Create successful ePaper yourself
Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.
MENSAJE BIOQUÍMICO, Vol. XXVIII (2004)<br />
44. Kurys G, Ambroziak W y Pietruszco R (1989). Human aldehyde dehydrogenase. J Biol Chem 264:<br />
4715-4721.<br />
45. Boch J, Nau-Wagner G, Kneip S y Bremer E (1997). Glycine betaine aldehyde dehydrogenase from<br />
Bacillus subtilis: characterization of an enzyme required for the synthesis of the osmoprotectant<br />
glycine betaine. Arch Microbiol 168: 282-289.<br />
46. Rodriguez-Zavala JS y Weiner H (2002). Structural aspects of aldehyde dehydrogenase that<br />
influence dimer-tetramer formation. Biochemistry 41: 8229-8237.<br />
Resumen<br />
<strong>GENIO</strong> Y <strong>FIGURA</strong> <strong>DE</strong> <strong>LA</strong> <strong>BETAÍNA</strong> AL<strong>DE</strong>HÍDO <strong>DE</strong>SHIDROGENASA<br />
La betaína aldehído deshidrogenasa (BADH, EC 1.2.1.8) cataliza la oxidación irreversible<br />
dependiente de NAD(P) + de la betaína aldehído. En una gran variedad de organismos, desde<br />
bacterias hasta animales, esta reacción es el paso final de la biosíntesis de glicina betaína, un<br />
eficiente osmoprotector, pero en aquellas bacterias que son capaces de crecer en colina como<br />
única fuente de carbono y nitrógeno, es un paso intermedio en el catabolismo de este<br />
compuesto. Para entender cómo las propiedades funcionales y/o estructurales de esta enzima se<br />
modifican y adaptan para integrarse a diferentes contextos metabólicos, hemos abordado el<br />
estudio de dos de ellas: las presentes en las hojas de la planta Amaranthus hypochondriacus<br />
(amaranto) y en la bacteria patógena oportunista Pseudomonas aeruginosa. La primera es un<br />
ejemplo de las BADHs anabólicas involucradas en la respuesta al estrés osmótico, y la segunda<br />
de las anfibólicas, ya que cuando la bacteria crece en colina o precursores de colina,<br />
compuestos que son muy abundantes en los tejidos humanos que infecta, proporciona<br />
equivalentes de reducción para el catabolismo, NADH, y el anabolismo, NADPH. En este artículo<br />
describimos sus diferentes propiedades y mecanismos cinéticos, su semejante mecanismo<br />
químico, su regulación a largo y corto plazo, y sus semejanzas y diferencias estructurales y de<br />
estabilidad. Además, puesto que la BADH puede ser un enzima clave en el establecimiento y<br />
crecimiento del patógeno, y por tanto un posible blanco de agentes antimicrobianos, describimos<br />
brevemente los estudios que estamos realizando con inhibidores irreversibles de esta enzima.<br />
Palabras clave: betaina aldehído deshidrogenasa; Pseudomonas aeruginosa; amaranto;<br />
cinética; regulación; estructura.<br />
222