21.04.2013 Views

GENIO Y FIGURA DE LA BETAÍNA ALDEHÍDO DESHIDROGENASA

GENIO Y FIGURA DE LA BETAÍNA ALDEHÍDO DESHIDROGENASA

GENIO Y FIGURA DE LA BETAÍNA ALDEHÍDO DESHIDROGENASA

SHOW MORE
SHOW LESS

Create successful ePaper yourself

Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.

MENSAJE BIOQUÍMICO, Vol. XXVIII (2004)<br />

44. Kurys G, Ambroziak W y Pietruszco R (1989). Human aldehyde dehydrogenase. J Biol Chem 264:<br />

4715-4721.<br />

45. Boch J, Nau-Wagner G, Kneip S y Bremer E (1997). Glycine betaine aldehyde dehydrogenase from<br />

Bacillus subtilis: characterization of an enzyme required for the synthesis of the osmoprotectant<br />

glycine betaine. Arch Microbiol 168: 282-289.<br />

46. Rodriguez-Zavala JS y Weiner H (2002). Structural aspects of aldehyde dehydrogenase that<br />

influence dimer-tetramer formation. Biochemistry 41: 8229-8237.<br />

Resumen<br />

<strong>GENIO</strong> Y <strong>FIGURA</strong> <strong>DE</strong> <strong>LA</strong> <strong>BETAÍNA</strong> AL<strong>DE</strong>HÍDO <strong>DE</strong>SHIDROGENASA<br />

La betaína aldehído deshidrogenasa (BADH, EC 1.2.1.8) cataliza la oxidación irreversible<br />

dependiente de NAD(P) + de la betaína aldehído. En una gran variedad de organismos, desde<br />

bacterias hasta animales, esta reacción es el paso final de la biosíntesis de glicina betaína, un<br />

eficiente osmoprotector, pero en aquellas bacterias que son capaces de crecer en colina como<br />

única fuente de carbono y nitrógeno, es un paso intermedio en el catabolismo de este<br />

compuesto. Para entender cómo las propiedades funcionales y/o estructurales de esta enzima se<br />

modifican y adaptan para integrarse a diferentes contextos metabólicos, hemos abordado el<br />

estudio de dos de ellas: las presentes en las hojas de la planta Amaranthus hypochondriacus<br />

(amaranto) y en la bacteria patógena oportunista Pseudomonas aeruginosa. La primera es un<br />

ejemplo de las BADHs anabólicas involucradas en la respuesta al estrés osmótico, y la segunda<br />

de las anfibólicas, ya que cuando la bacteria crece en colina o precursores de colina,<br />

compuestos que son muy abundantes en los tejidos humanos que infecta, proporciona<br />

equivalentes de reducción para el catabolismo, NADH, y el anabolismo, NADPH. En este artículo<br />

describimos sus diferentes propiedades y mecanismos cinéticos, su semejante mecanismo<br />

químico, su regulación a largo y corto plazo, y sus semejanzas y diferencias estructurales y de<br />

estabilidad. Además, puesto que la BADH puede ser un enzima clave en el establecimiento y<br />

crecimiento del patógeno, y por tanto un posible blanco de agentes antimicrobianos, describimos<br />

brevemente los estudios que estamos realizando con inhibidores irreversibles de esta enzima.<br />

Palabras clave: betaina aldehído deshidrogenasa; Pseudomonas aeruginosa; amaranto;<br />

cinética; regulación; estructura.<br />

222

Hooray! Your file is uploaded and ready to be published.

Saved successfully!

Ooh no, something went wrong!