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GENIO Y FIGURA DE LA BETAÍNA ALDEHÍDO DESHIDROGENASA

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MENSAJE BIOQUÍMICO, Vol. XXVIII (2004)<br />

Introducción<br />

La betaína aldehído deshidrogenasa (BADH, EC 1.2.1.8) pertenece a la superfamilia de<br />

las aldehído deshidrogenasas (ALDHs) (EC 1.2.1), enzimas que catalizan la oxidación,<br />

irreversible, de los aldehídos a sus correspondientes ácidos carboxílicos, con la concomitante<br />

reducción del NAD + o NADP + . Concretamente las BADHs catalizan la oxidación irreversible de la<br />

betaína aldehído (Figura 1).<br />

Figura 1. Reacción catalizada por las BADHs<br />

Las ALDHs son de origen muy antiguo pero no todos sus miembros están representados<br />

a lo largo de la escala filogenética. Las BADH si lo están, encontrándose desde las<br />

arqueobacterias hasta los mamíferos. Esto habla de la importancia de la función o funciones<br />

fisiológicas de esta actividad enzimática y justifica plenamente el interés de su estudio. Pero a<br />

este interés de conocer a fondo cómo una enzima lleva a cabo la catálisis, cómo se regula su<br />

actividad catalítica, cuáles son sus propiedades fisicoquímicas y estructura, qué relación existe<br />

entre su estructura y función, etc, se une el de conocer y entender cómo sus propiedades<br />

funcionales y/o estructurales se modifican y adaptan para que aun catalizando la misma reacción<br />

se integre a diferentes contextos metabólicos. La BADH constituye un excelente modelo para<br />

llevar a cabo este tipo de estudios, que los grupos de trabajo de los autores de este artículo han<br />

abordado en dos enzimas: las presentes en la bacteria patógena Pseudomonas aeruginosa y en<br />

la planta Amaranthus hypochondriacus (amaranto). A continuación exponemos lo que hasta el<br />

momento hemos logrado conocer acerca de la función -genio- y de la estructura -figura- de esta<br />

enzima y nos referiremos a aquellas preguntas que nos parecen relevantes y que aún están sin<br />

contestar.<br />

<strong>GENIO</strong><br />

Propiedades cinéticas<br />

A pesar de que en las bases de datos de genes y proteínas existen las secuencias<br />

nucleotídicas y de aminoácidos de BADHs obtenidas desde los genomas secuenciados de<br />

diferentes organismos, la mayoría de ellas han sido reconocidas por su homología con las ya<br />

caracterizadas bioquímicamente y hasta la fecha son pocas las que han sido estudiadas<br />

cinéticamente a fondo. En todos los casos se han encontrado cinéticas michaelianas, tanto para<br />

el sustrato aldehído como para la coenzima. El NAD + es la coenzima preferida en la mayor parte<br />

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