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Biologische Systeme und Medizin Poster: Mi., 14:00–16:30 M-P191
Wie kontrollieren thermische Gleichgewichtsfluktuationen biologische Reaktionen?
Dynamik-Funktions Beziehungen untersucht mit quasielastischer
Neutronenstreuung
Jörg Fitter 1
1 Forschungszentrum Jülich, IBI-2: Biologische Strukturforschung, D-52425 Jülich
Biologische Makromoleküle, wie z.B. Proteine die aus mehreren tausend Atomen bestehen,
weisen eine strukturelle Komplexität auf, die sich auch in dynamischen Eigenschaften
dieser Moleküle widerspiegelt. Insbesondere thermische Gleichgewichtsfluktuationen
im Piko- und Nanosekunden Zeitfenster sind essentiell um lokale Energiebarrieren
in der komplexen Energielandschaft der Biomoleküle zu überwinden. Diese Eigenschaften
bestimmen direkt die Effizienz und Geschwindigkeit biokatalytischer Prozesse
[1, 2]. Darüber hinaus tragen Strukturfluktuationen in diesem Zeitfenster wesentlich
zur konformellen Entropie der Biomoleküle bei. Im Falle von Protein-Liganden oder
Protein-Protein Bindungen, aber auch im Falle von Proteinfaltungsprozessen spielt die
Entropieänderung häufig eine zentrale Rolle [2, 3]. Eine der wichtigsten Methoden zur
Detektion und Charakterisierung dieser Strukturfluktuationen in Biomolekülen stellt
die quasielastische Neutronenstreuung (QENS) dar (siehe Abb. 1). Das strategische
Ziel unserer Studien ist es, die dynamischen und die biologisch relevanten Parameter
unter möglichst identischen Probenbedingungen zu messen. Insbesondere Proteinlösungen
stellen dabei eine methodische Herausforderung für Neutronenstreutechniken dar,
da der Streubeitrag des Solvens (D2O) selbst bei hochkonzentrierten Lösungen sehr
hoch ist (∼ 80 %). Es wird anhand einiger Fallstudien demonstriert, welche Art von
Strukturfluktuationen die biologischen Prozesse kontrollieren.
[1] R.E. Lechner et al., Physica B, in press (2006)
[2] Neutron Scattering in Biology: Techniques and Applications, Eds. J. Fitter, T. Gutberlet,
and J. Katsaras, Springer Verlag, Heidelberg, 2006
[3] J. Fitter, Biophys. J., 84, 3924 (2003)
Abb. 1: Neutronenstreuspektren
der α-Amylase im
gefalteten und ungefalteten
Zustand mit quasielastischem
Streuanteil (grauer Flächenanteil).
Die resultierenden
elastisch inkohärenten Strukturfaktoren
(A0) sind als
Funktion des Impulstransfervektors
Q dargestellt (nach
[3]).