karty przedmiotów - Wydział Chemiczny
Share Embed Flag
Download ePaper

karty przedmiotów - Wydział Chemiczny

karty przedmiotów - Wydział Chemiczny karty przedmiotów - Wydział Chemiczny

wch.pwr.wroc.pl
from wch.pwr.wroc.pl More from this publisher
17.11.2015 Views

iałek pochodzących z mezofili i ekstrmofili. Wy3 Przykłady procesów z udziałem enzymów – produkcja piwa, wina i etanolu. Czynniki wpływające na niestabilność białek w warunkach procesowych: temperatura, pH, mieszanie, kontakt z granicą faz 2 ciecz/gaz i ciecz/ciało stałe. Wy4 Przykłady procesów z udziałem enzymów – przemysł mleczarski. Metody stabilizacji enzymów przemysłowych: pozyskiwanie z nowych źródeł, inżynieria genetyczna, inżynieria białek, inżynieria 2 roztworów. Wy5 Przykłady procesów z udziałem enzymów – produkcja peptydów i odgorzkniania produktów dla przemysłu spożywczego i farmaceutycznego. Metody stabilizacji enzymów przemysłowych: 2 modyfikacje chemiczne. Podstawy immobilizacji enzymów: immobilizacja w reaktorach membranowych.. Wy6 Immobilizacja enzymów: metody otrzymywania preparatów nierozpuszczalnych w wodzie lub rozpuszczalnikach organicznych. 2 Kataliza heterogeniczna. Wy7 Przykłady procesów z udziałem enzymów – enzymy immobilizowane. Immobilizacja enzymów: zasady doboru metody 2 immobilizacji i nośnika do konkretnego procesu lub typu reaktora. Wy8 Omówienie prac semestralnych. 1 Suma godzin 15 Forma zajęć - laboratorium Liczba godzin L1 Sposób prowadzenia i zaliczenia ćwiczeń. Polityka antyplagiatowa. Dobór czasu przebywania substratu w reaktorze przepływowym ze 4 złożem upakowanym z immobilizowaną izomerazą glukozową. L2 Prowadzenie procesów z udziałem enzymów natywnych i immobilizowanych: hydroliza penicyliny G z udziałem immobilizowanej acylazy penicylanowej w mieszalnikowym reaktorze okresowym, hydroliza upłynnionej skrobi przez 4 glukoamylazę natywną w mieszalnikowym reaktorze okresowym, hydroliza sacharozy przez inwertazę immobilizowaną w objętości reaktora membranowego. L3 Stabilizacja enzymów natywnych w roztworze: badanie wpływu pH oraz metody stabilizacji na szybkość inaktywacji enzymów w 4 podwyższonej temperaturze. L4 Badanie kinetyki inaktywacji termicznej enzymów oraz dobór modelu matematycznego i wyznaczenie parametrów równania. 6 Laboratorium łączone z obliczeniami w sali komputerowej. L5 Wycieczka do winnicy Adoria i do browaru w Namysłowie. 8 L6 Wycieczka do przedsiębiorstwa Cargill w Bielanach Wrocławskich. 4 Suma godzin 30 190

N1 N2 N3 STOSOWANE NARZĘDZIA DYDAKTYCZNE Wykład z prezentacją multimedialną i materiałami pomocniczymi (schematy produkcji) Laboratorium Wycieczki do zakładów przemysłowych OCENA OSIĄGNIĘCIA PRZEDMIOTOWYCH EFEKTÓW KSZTAŁCENIA Oceny (F – formująca (w trakcie semestru), P Numer przedmiotowego Sposób oceny osiągnięcia efektu kształcenia – podsumowująca (na koniec semestru)) efektu kształcenia F1 (wykład) Ocena opracowania wylosowanego procesu F2 (wykład) P (wykład) = (F1+F2)/2 F1-F4 (laboratorium) PEK-U01, PEK_U02 P (laboratorium)=(F1+F2+F3+F4)/4 z udziałem enzymu (maks. 5 pkt.) Egzamin (maks. 5 pkt.) Oceny sprawozdań z ćwiczeń laboratoryjnych (maks. 5 pkt. każde) LITERATURA PODSTAWOWA I UZUPEŁNIAJĄCA LITERATURA PODSTAWOWA: [64] A. Liese i inni: Industrial biotransformations, second edition, Wiley-VCH, Weinheim, 2006 [65] W. Bednarski, J. Fiedurek (Eds.): Podstawy biotechnologii przemysłowej. WNT, Warszawa, 2009 LITERATURA UZUPEŁNIAJĄCA: [39] Strony internetowe stowarzyszeń (np. Amfep, EuropaBio), firm biotechnologicznych (np. Genencor, Novozymes, Dupont, Dow, Mitsubishi, Stell, Cargill), platform biotechnologicznych (np. Cathay, SusChem). [40] S.D. Minteer (Ed): Enzyme stabilization and immobilization. Methods in Molecular Biology, 679, 2011 OPIEKUN PRZEDMIOTU (Tytuł, Imię, Nazwisko, adres e-mail) Dr hab. Jolanta Bryjak, jolanta.bryjak@pwr.wroc.pl 191

N1<br />

N2<br />

N3<br />

STOSOWANE NARZĘDZIA DYDAKTYCZNE<br />

Wykład z prezentacją multimedialną i materiałami pomocniczymi (schematy<br />

produkcji)<br />

Laboratorium<br />

Wycieczki do zakładów przemysłowych<br />

OCENA OSIĄGNIĘCIA PRZEDMIOTOWYCH EFEKTÓW KSZTAŁCENIA<br />

Oceny (F – formująca<br />

(w trakcie semestru), P<br />

Numer<br />

przedmiotowego<br />

Sposób oceny osiągnięcia efektu<br />

kształcenia<br />

– podsumowująca (na<br />

koniec semestru))<br />

efektu kształcenia<br />

F1 (wykład)<br />

Ocena opracowania wylosowanego procesu<br />

F2 (wykład)<br />

P (wykład) = (F1+F2)/2<br />

F1-F4 (laboratorium)<br />

PEK-U01,<br />

PEK_U02<br />

P (laboratorium)=(F1+F2+F3+F4)/4<br />

z udziałem enzymu (maks. 5 pkt.)<br />

Egzamin (maks. 5 pkt.)<br />

Oceny sprawozdań z ćwiczeń<br />

laboratoryjnych (maks. 5 pkt. każde)<br />

LITERATURA PODSTAWOWA I UZUPEŁNIAJĄCA<br />

LITERATURA PODSTAWOWA:<br />

[64] A. Liese i inni: Industrial biotransformations, second edition, Wiley-VCH, Weinheim,<br />

2006<br />

[65] W. Bednarski, J. Fiedurek (Eds.): Podstawy biotechnologii przemysłowej. WNT,<br />

Warszawa, 2009<br />

LITERATURA UZUPEŁNIAJĄCA:<br />

[39] Strony internetowe stowarzyszeń (np. Amfep, EuropaBio), firm biotechnologicznych<br />

(np. Genencor, Novozymes, Dupont, Dow, Mitsubishi, Stell, Cargill), platform<br />

biotechnologicznych (np. Cathay, SusChem).<br />

[40] S.D. Minteer (Ed): Enzyme stabilization and immobilization. Methods in Molecular<br />

Biology, 679, 2011<br />

OPIEKUN PRZEDMIOTU<br />

(Tytuł, Imię, Nazwisko, adres e-mail)<br />

Dr hab. Jolanta Bryjak, jolanta.bryjak@pwr.wroc.pl<br />

191

logo

products

Resources

Company

Terms of service
Privacy policy
Cookie policy
Cookie settings
Imprint
Change language
Made with love in Switzerland
© 2024 Yumpu.com all rights reserved

Hooray! Your file is uploaded and ready to be published.

Saved successfully!

Ooh no, something went wrong!