karty przedmiotów - Wydział Chemiczny

karty przedmiotów - Wydział Chemiczny karty przedmiotów - Wydział Chemiczny

wch.pwr.wroc.pl
from wch.pwr.wroc.pl More from this publisher
17.11.2015 Views

Politechnika Wrocławska WYDZIAŁ CHEMICZNY Zał. nr 4 do ZW 33/2012 KARTA PRZEDMIOTU Nazwa w języku polskim Nazwa w języku angielskim Kierunek studiów (jeśli dotyczy): Specjalność (jeśli dotyczy): Stopień studiów i forma: Rodzaj przedmiotu: Kod przedmiotu Grupa kursów *niepotrzebne usunąć Przemysłowe procesy enzymatyczne Enzymatic processes in industry Biotechnologia Procesy biotechnologiczne II stopień, stacjonarna obowiązkowy BTC023018 NIE Liczba godzin zajęć zorganizowanych w Uczelni (ZZU) Liczba godzin całkowitego nakładu pracy studenta (CNPS) Forma zaliczenia Wykład Ćwiczenia Laboratorium Projekt Seminarium 15 30 60 90 egzamin zaliczenie na ocenę Dla grupy kursów zaznaczyć kurs końcowy (X) Liczba punktów ECTS 2 3 w tym liczba punktów odpowiadająca zajęciom o charakterze praktycznym (P) w tym liczba punktów ECTS odpowiadająca zajęciom wymagającym bezpośredniego kontaktu (BK) *niepotrzebne usunąć 0,5 1 3 WYMAGANIA WSTĘPNE W ZAKRESIE WIEDZY, UMIEJĘTNOŚCI I INNYCH KOMPETENCJI 91. Znajomość enzymologii i biochemii 92. Znajomość inżynierii bioprocesowej i bioreaktorów C1 CELE PRZEDMIOTU Zapoznanie studentów z procesami enzymatycznymi stosowanymi w przemyśle 188

C2 C3 C4 C5 spożywczym i farmaceutycznym Uzyskanie szczegółowej wiedzy o przyczynach niestabilności enzymów Uzyskanie szczegółowej wiedzy o sposobach stabilizacji enzymów Nauczenie sposobów badania inaktywacji enzymów i matematycznej formalizacji zjawiska Pogłębienie umiejętności pracy z różnymi typami bioreaktorów PRZEDMIOTOWE EFEKTY KSZTAŁCENIA Z zakresu wiedzy: Osoba, która zaliczyła przedmiot: PEK_W01 – zna przykłady wielko- i niskotonażowych procesów enzymatycznych; PEK_W02 – ma szczegółową wiedzę o wpływie budowy białka na stabilność enzymów; PEK_W03 – poznała podstawowe metody stabilizacji enzymów, ze szczególnym uwzględnieniem immobilizacji; PEK_W04 – poznała przykłady procesów z udziałem enzymów od etapu przygotowania surowców po przygotowanie formy finalnej; PEK_W05 – umie opisać ilościowo i jakościowo zjawisko inaktywacji enzymów; PEK_W06 – ma ugruntowaną wiedzę o typach stosowanych reaktorów; PEK_W07 – ma podstawową wiedzę o ciągach technologicznych w odwiedzanych zakładach przemysłowych. Z zakresu umiejętności: Osoba, która zaliczyła przedmiot: PEK_U01 – potrafi zaplanować i wykonać eksperymenty badające stabilność enzymów; PEK_U02 – umie sformalizować matematycznie zjawisko stabilizacji i inaktywacji enzymów; PEK_U03 – umie poprowadzić proces w reaktorze okresowym oraz w reaktorach przepływowych membranowych i ze złożem upakowanym; PEK_U04 - potrafi racjonalnie stosować enzymy natywne lub immobilizowane i zna ograniczenia stosowalności różnych form enzymów. Wy1 Wy2 TREŚCI PROGRAMOWE Forma zajęć - wykład Podanie wstępnego harmonogramu wykładów i warunków zaliczenia przedmiotu. Omówienie zalecanego sposobu przygotowania pracy semestralnej w oparciu o wylosowany proces enzymatyczny. Enzymy natywne i immobilizowane w przemyśle – podstawy wyboru formy enzymu. Typy reaktorów dla enzymów natywnych i immobilizowanych. Podstawowe cechy enzymów, istotne dla prowadzenia procesów. Przykłady procesów z udziałem enzymów – produkcja soków z jabłek i porzeczekoraz produkcja syropów skrobiowych. Czynniki warunkujące stabilność konformacyjną białek. Ekstremofile jako źródło enzymów przemysłowych – analiza porównawcza budowy Liczba godzin 2 2 189

C2<br />

C3<br />

C4<br />

C5<br />

spożywczym i farmaceutycznym<br />

Uzyskanie szczegółowej wiedzy o przyczynach niestabilności enzymów<br />

Uzyskanie szczegółowej wiedzy o sposobach stabilizacji enzymów<br />

Nauczenie sposobów badania inaktywacji enzymów i matematycznej formalizacji<br />

zjawiska<br />

Pogłębienie umiejętności pracy z różnymi typami bioreaktorów<br />

PRZEDMIOTOWE EFEKTY KSZTAŁCENIA<br />

Z zakresu wiedzy:<br />

Osoba, która zaliczyła przedmiot:<br />

PEK_W01 – zna przykłady wielko- i niskotonażowych procesów enzymatycznych;<br />

PEK_W02 – ma szczegółową wiedzę o wpływie budowy białka na stabilność enzymów;<br />

PEK_W03 – poznała podstawowe metody stabilizacji enzymów, ze szczególnym<br />

uwzględnieniem immobilizacji;<br />

PEK_W04 – poznała przykłady procesów z udziałem enzymów od etapu przygotowania<br />

surowców po przygotowanie formy finalnej;<br />

PEK_W05 – umie opisać ilościowo i jakościowo zjawisko inaktywacji enzymów;<br />

PEK_W06 – ma ugruntowaną wiedzę o typach stosowanych reaktorów;<br />

PEK_W07 – ma podstawową wiedzę o ciągach technologicznych w odwiedzanych<br />

zakładach przemysłowych.<br />

Z zakresu umiejętności:<br />

Osoba, która zaliczyła przedmiot:<br />

PEK_U01 – potrafi zaplanować i wykonać eksperymenty badające stabilność enzymów;<br />

PEK_U02 – umie sformalizować matematycznie zjawisko stabilizacji i inaktywacji<br />

enzymów;<br />

PEK_U03 – umie poprowadzić proces w reaktorze okresowym oraz w reaktorach<br />

przepływowych membranowych i ze złożem upakowanym;<br />

PEK_U04 - potrafi racjonalnie stosować enzymy natywne lub immobilizowane i zna<br />

ograniczenia stosowalności różnych form enzymów.<br />

Wy1<br />

Wy2<br />

TREŚCI PROGRAMOWE<br />

Forma zajęć - wykład<br />

Podanie wstępnego harmonogramu wykładów i warunków zaliczenia<br />

przedmiotu. Omówienie zalecanego sposobu przygotowania pracy<br />

semestralnej w oparciu o wylosowany proces enzymatyczny.<br />

Enzymy natywne i immobilizowane w przemyśle – podstawy<br />

wyboru formy enzymu. Typy reaktorów dla enzymów natywnych i<br />

immobilizowanych. Podstawowe cechy enzymów, istotne dla<br />

prowadzenia procesów.<br />

Przykłady procesów z udziałem enzymów – produkcja soków z<br />

jabłek i porzeczekoraz produkcja syropów skrobiowych. Czynniki<br />

warunkujące stabilność konformacyjną białek. Ekstremofile jako<br />

źródło enzymów przemysłowych – analiza porównawcza budowy<br />

Liczba<br />

godzin<br />

2<br />

2<br />

189

Hooray! Your file is uploaded and ready to be published.

Saved successfully!

Ooh no, something went wrong!