Helmholtz-Gemeinschaft

Einleitung
zu einer Inaktivierung führen kann, die aber noch reversibel sein kann. Durch die
Anlagerung werden Wassermoleküle an der Grenzfläche verdrängt, was aus
thermodynamischer Sicht sehr günstig ist und die treibende Kraft für die Adsorption
darstellt (Ghatorae et al., 1994a, Ross et al., 2000b).
2. Bei längerer Adsorption der Enzyme an der Interphase kann es durch die thermodynamischen
Kräfte zu weiteren Umfaltungen kommen, was zur Exposition des
hydrophoben Enzymkerns an der Grenzfläche führen kann.
3. Die Konformationsänderungen sind dann so erheblich, dass auch nach Desorption das
Enzymmolekül seine aktive Konformation nicht wiedererlangen kann. Die Desorption
von der Interphase scheint dabei ein weniger spontaner Prozess als die Adsorption zu
sein und bildet deshalb den geschwindigkeitslimitierenden Schritt bei der Interphaseninaktivierung.
4. Aufgrund der exponierten hydrophoben Enzymbereiche kommt es zur Aggregation
der desorbierten Enzymmoleküle, in deren Folge meist eine Enzympräzipitation
einhergeht (Ghatorae et al., 1994b, Ross et al., 2000b).
organische Phase
1
2
3
4
wässrige Phase
Abb. 4: Inaktivierung von Enzymen an der Grenzfläche in wässrig organischen Zweiphasensystemen.
1. Reversible Adsorption, 2. irreversible strukturelle Umlagerung, 3. reversible Desorption, 4. irreversible
Aggregation und Präzipitation (nach Baldascini und Janssen, 2005). Überwiegend hydrophile Enzymbereiche
sind grau, überwiegend hydrophobe Bereiche sind rot dargestellt.
Die Sensitivität einzelner Enzyme gegenüber Interphaseneffekten kann sehr unterschiedlich
ausgeprägt sein und ist abhängig vom gewählten Solvents. In Einzelfällen kann eine, wenn
auch teilweise nur sehr schwache Korrelation zwischen log-P Wert, Oberflächenspannung,
Hildebrandt Parameter (beschreibt die Mischbarkeit von Lösungsmitteln und dient als Maß
der Polarität einer Substanz) oder funktionellen Gruppen des Lösungsmittels und der Enzym-
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