Helmholtz-Gemeinschaft
Einflussfaktoren auf die Stabilität und Aktivität der ... - JuSER
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Einleitung<br />
mit Röntgenstrukturanalysen, Computermodellen und Struktur-Funktionsanalysen wird so ein<br />
besseres Verständnis für die Funktionsweise von Enzymen entwickelt. Basierend auf diesen<br />
Erkentnissen, können gezielt Mutationen eingefügt und spezielle Eigenschaften eines Enzyms<br />
verändert werden. Durch Immobilisierung wird in vielen Fällen die Stabilität erhöht und die<br />
Wiedergewinnung der Enzyme erleichtert.<br />
Die stetige Forschung in diesen Bereichen soll unter anderem die im Folgenden genannten<br />
Nachteile von Enzymen minimieren, welche die industrielle Anwendung beschränken<br />
können. Ein wichtiger Faktor ist dabei der Preis für die Enzymherstellung; eine hohe<br />
Effizienz in Produktion und Reinigung von Enzymen ist von Nöten (Krishna, 2002). Eine<br />
Reihe von Enzymen benötigt Kofaktoren, wie NAD(P)H oder ATP, diese stellen einen großen<br />
Kostenfaktor da. Diese Kosten sollen durch die Entwicklung effizienter und mit wenig<br />
Aufwand verbundener Kofaktorregenerations-Prozesse im selben Reaktionsansatz minimiert<br />
werden (Liu und Wang, 2007). Ein großes Problem stellt auch die geringe Stabilität von<br />
Enzymen unter Lager- und/oder Prozessbedingungen, verglichen mit vielen chemischen<br />
Katalysatoren, dar. Auch die Sensibilität gegenüber hohen Temperaturen kann in einigen<br />
Anwendungen problematisch sein. Ein möglichst geringer Aufwand für die Einbindung<br />
enzymatisch katalysierter Reaktionen in bestehende industrielle Prozesse sollte möglich sein.<br />
Kaum ein Unternehmen wird einen teuren Umbau seiner Anlagen finanzieren, wenn es<br />
effizienter und kostengünstiger ist die bereits vorhandenen Anlagen zu nutzen. Lange Zeit<br />
galt auch die Anwendung von Enzymen in rein wässrigen Medien für viele Prozesse als<br />
ungünstig, da eine Vielzahl der organischen Substrate und Produkte hydrophob und damit<br />
schlecht wasserlöslich sind. Mittlerweile ist aber für eine Reihe von Enzymen bekannt, dass<br />
sie auch in Anwesenheit von unkonventionellen Medien arbeiten können. So können z.B.<br />
wassermischbare und nicht mischbare organische Lösungsmittel eingesetzt werden oder sogar<br />
ganz auf den Einsatz von Wasser im Reaktionsmedium verzichtet werden (Kapitel 1.2).<br />
Oft werden die chemische und enzymatische Katalyse als Konkurrenten angesehen, aber die<br />
unterschiedlichen Eigenschaften und der Zugang zu unterschiedlichen Produkten ermöglichen<br />
eine gute Ergänzung beider Methoden (Whitesides und Wong, 1985). Aufgrund der stetigen<br />
Entwicklungen in beiden Bereichen, ist sogar die Kombination von Chemo- und Enzymkatalyse<br />
möglich. Die Möglichkeit Enzyme auch in unkonventionellen Reaktionssystemen<br />
und bei hohen Drücken einsetzen zu können sowie die Entwicklung anorganischer<br />
chemischer Katalysatoren, welche auch bei milden Temperaturen und/oder wässrigen<br />
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