Helmholtz-Gemeinschaft

Einleitung
1 Einleitung
1.1 Biokatalysatoren: industrielle Relevanz und Forschung
Die meisten biochemischen Prozesse in lebenden Zellen, zum Beispiel im Metabolismus,
werden von Enzymen katalysiert. Doch gewinnen sie zunehmend an Bedeutung in
technischen Anwendungen. In der Biotechnologie werden zum einen isolierte Enzyme,
Zellrohextrakte, metabolisch inaktive Zellen (Biotransformation) oder auch lebende Zellen
(Fermentation) für die Synthese genutzt (Stürmer und Breuer, 2006). Hierbei werden häufig
auch Substanzen umgesetzt werden, die im normalen Stoffwechsel keine Rolle spielen
(Stürmer und Breuer, 2006), denn viele Enzyme katalysieren neben der eigentlichen Hauptreaktion,
auch die Umsetzung ähnlicher Substrate (Promiskuität) bzw. sie katalysieren andere
Nebenreaktionen. Es wird angenommen, dass diese funktionelle Promiskuität durch die hohe
Flexibilität in der Enzymstruktur (konformative Diversität) ermöglicht wird. Darüber hinaus
wird vermutet, dass diese Flexibilität in Struktur und Funktion die Anpassung an veränderte
Lebensbedingungen ermöglichen soll (James und Tawfik, 2003). Aus biotechnologischer
Sicht ergeben sich hieraus eine Vielzahl von Anwendungsmöglichkeiten.
Zu Beginn wurden Enzyme für die industrielle Anwendung meist nur in Betracht gezogen,
wenn kein entsprechender chemischer Prozess zur Verfügung stand. Aber Enzyme können
gegenüber chemischen Katalysatoren gewisse Vorteile aufweisen. In der modernen Industrie
gewinnt die Umweltfreundlichkeit und Nachhaltigkeit von chemischen Prozessen („grüne
Chemie“) immer mehr an Bedeutung. Durch das Arbeitsoptimum von Enzymen bei milden
Bedingungen, wässrigen Reaktionsmedien, niedrigen Temperaturen und neutralen pH-Werten
können Energieaufwand und Umwelt-belastende Medien reduziert werden. Besonders
wichtige Faktoren sind auch ihre Regio-, Chemo- und Enantioselektivität. So entfallen
ungünstige, ungewollte oder sogar toxische Nebenprodukte. Einen Sonderstatus in der
pharmazeutischen Industrie erlangten Enzyme vor allem durch ihre Enantioselektivität. Denn
obwohl zwei Enantiomere dieselben chemischen und physikalischen Eigenschaften besitzen,
können ihre Wirkungen im biologischen System vollkommen unterschiedlich sein. Während
ein Enantiomer eines Wirkstoffes die gewünschte Wirkung erzielt, kann das andere
Enantiomer fatale Folgen haben (Rouhi, 2003). Aufgrund dieser Erkenntnis werden seit 1996
durch die FDA (Food an Drug Administration), im Falle enantiomerer Verbindungen, nur
noch enantiomerenreine Wirkstoffe in Pharmakzeutika zugelassen (Stinson, 1998, Stinson,
1999). 1991 waren nur etwa 20% der neu eingeführten Pharmazeutika enantiomerenrein,
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