Helmholtz-Gemeinschaft

Ergebnisse & Diskussion
Aktivität
lösliches Protein
relative(r) Aktivität / Anteil lösl. Protein
1,0
0,8
0,6
0,4
0,2
0,0
1,9 ml
0,6 ml
0,125 mg/ml
1,9 ml
0,6 ml
0,25 mg/ml
1,9 ml
0,6 ml
0,5 mg/ml
Abb. 47: Restaktivität und löslicher Proteinanteil der BAL nach 24 h Rühren. Vergleich bei zwei
verschiedenen Volumina (1,9 und 0,6 ml) und je drei verschiedenen Enzymkonzentrationen. Die Aktivität und
der Proteingehalt der Kontrollen nach 24 h wurden jeweils als 1 definiert. Magnetrührer 1400 Upm; 0,5 & 0,25
& 0,125 mg/ml BAL in 50 mM Kpi-Puffer, pH 8; 0,1 mM ThDP; 2,5 mM MgSO 4 ; T=25 °C; Probenzahl n=6.
Da auch Oxidationsprozesse an der Inaktivierung beteiligt sein könnten, wurde der nächste
Versuch mit Argon-gesättigtem Puffer und Argon überschichteten Proben durchgeführt,
womit eine eventuelle Oxidation durch Luftsauerstoff vermieden werden sollte.
relative(r) Aktivität / Anteil lösl. Protein
1,0
0,8
0,6
0,4
0,2
0,0
1,9 ml
0,6 ml
0,125 mg/ml
1,9 ml
0,6 ml
0,25 mg/ml
Aktivität
lösliches Protein
Argon: Aktivität
Argon: lösliches Protein
1,9 ml
0,6 ml
0,5 mg/ml
Abb. 48: Einfluss von Oxidationsprozessen auf die Stabilität der BAL nach 24 h Rühren. Vergleich bei
zwei verschiedenen Volumina (1,9 und 0,6 ml) und je drei verschiedenen Enzymkonzentrationen. Die Aktivität
und der Proteingehalt der Kontrollen nach 24 h wurden jeweils als 1 definiert. Magnetrührer 1400 Upm; 0,5 &
0,25 & 0,125 mg/ml BAL in 50 mM Kpi-Puffer, pH 8; 0,1 mM ThDP; 2,5 mM MgSO 4 ; T=25°C; Probenzahl:
n=6 ohne Argon, n=1 mit Argon gesättigtem Puffer und Argon überschichteten Proben.
94