24. Ulusal Biyokimya Kongresi - Türk Biyokimya Dergisi

XXIV. ULUSAL B‹YOK‹MYA KONGRES‹
25 - 28 Eylül 2012
Dedeman Otel - Konya
24. Ulusal Biyokimya Kongresi, Konya [24 th National Biochemistry Congress, Konya / TURKEY]
İÇİNDEKİLER
P177 - PARAKSONAZ AKTİVİTESİNİN İN VİTRO OKSİDO-
REDÜKSİYONA CEVABI
1
SALİM NEŞELİOĞLU, 1 CEMİLE KOCA, 1 MERVE ERGİN,
1
SEMRA IŞIKOĞLU, 1 ORHAN ŞEN, 1 PERVİN BARAN, 1 ÖZCAN EREL
1
ANKARA ATATÜRK EĞİTİM VE ARAŞTIRMA HASTANESİ, BİYOKİMYA,
ANKARA
Amaç: Paraoksonaz (PON) enzimi, kalsiyum bağımlı bir aromatik hidrolazdır.
LDL ve HDL’nin oksidasyondan korunmasında, hücre membranında lipit
peroksidasyonuna karşı antioksidan etkide ve antiinflamatuar süreçte önemli
rol oynadığına inanılmaktadır. PON enzimi bir disülfit bağına ve (42, 284, 353
pozisyonlarında bulunan) üç sistein amino asidine (tiyol grubu) sahiptir.Tiyol
grupları tüm hücrelerde bulunur ve yaşam için vazgeçilmezdir. Tiyol grupları, plazma
proteinlerinin antioksidan etkilerinin esas sorumlusu olarak tanımlanmışlardır.
Çalışmamızın amacı serumun in vitro oksidasyon redüksiyon durumunda PON
enzim aktivitesinde meydana gelen olası değişiklikleri incelemektir. Yöntem:
İn vitro hazırlanan serum havuzu örneklerine oksidan (kloramin T) ve redüktan
(DTT) ajanlar artan konsantrasyonlarda eklendi. Bu serum örneklerinde PON,
stimüle paraoksonaz (stPON) ve arilesteraz (ARES) aktiviteleri ve oksidasyonredüksiyon
durumlarının doğrulanması amacıyla total tiyol seviyeleri kolorimetrik
yöntemlerle ölçüldü. Sonuç: Artan oksidasyon konsantrasyonları ile ters ilişkili
olarak PON, stPON ve ARES aktivitelerinin ve tiyol düzeylerinin gittikçe azaldığı
görülmüştür. Tiyol değerleri, stimüle paraoksonaz aktivitesi ile anlamlı bir
şekilde koreledir fakat paraoksonaz ve arilesteraz parametreleri ile bir korelasyon
gösterilememiştir. Özet olarak, paraoksonaz stimüle paraoksonaz ve arilesteraz
aktiviteleri oksidasyona karşı oldukça duyarlıdır fakat farklı konsantrasyonlardaki
redüksiyon durumunda bu enzim aktivitelerinde bir değişiklik gözlenmemiştir.
P177 - PARAOXONASE ACTIVITY RESPONSE TO IN VITRO
OXIDATION AND REDUCTION
1
SALİM NEŞELİOĞLU, 1 CEMİLE KOCA, 1 MERVE ERGİN,
1
SEMRA IŞIKOĞLU, 1 ORHAN ŞEN, 1 PERVİN BARAN, 1 ÖZCAN EREL
1
Biochemistry, Ankara Atatürk Training and Research Hospital, Ankara
Objective: Paraoxonase (PON) is an aromatic esterase that requires calcium for
its activity. Paraoxonase is believed to play an important role in protection of LDL
and HDL particles from oxidation, in antioxidant effect against lipid peroxidation
on cellular membranes, and in anti-inflammatory process. PON enzyme has three
cysteine amino acids (thiol group) (at position 42, 284 and 353) and one disulfide
bound. Thiol groups are found in all body cells and are indispensable for life.
Thiol groups have been described as the main responsible group for antioxidative
effects of plasma proteins. The aim of our study was to determine relationship
between PON enzyme activity and in vitro oxidation-reduction environment of
serum samples Method: Increasing concentrations of oxidant (chloramine T)
and reductant (DTT) agents were added into the serum pool aliquots in vitro.
PON activity, stimulated PON (stPON) and arlyesterase (ARES) activities,
total thiol levels, used as a confirmatory tool of oxidant-reduction status, were
measured by colorimetric method in the serum samples. Results: PON, stPON
and ARES activities, serum thiol levels decreased proportionally with increasing
concentrations of oxidation. Thiol values were correlated significantly with the
stimulated paraoxonase activity but not with PON and ARES parameters. As a
conclusion, paraoxonase, stimulated paraoxonase and arylesterase activities are
very sensitive to oxidation, and inversely correlated to different oxidation levels,
however no change has been observed in these enzyme activities during reduction.
CONTENTS
Turk J Biochem, 2012; 37 (S1)
http://www.TurkJBiochem.com