24. Ulusal Biyokimya Kongresi - Türk Biyokimya Dergisi
24. Ulusal Biyokimya Kongresi - Türk Biyokimya Dergisi
24. Ulusal Biyokimya Kongresi - Türk Biyokimya Dergisi
- No tags were found...
Create successful ePaper yourself
Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.
XXIV. ULUSAL B‹YOK‹MYA KONGRES‹<br />
25 - 28 Eylül 2012<br />
Dedeman Otel - Konya<br />
<strong>24.</strong> <strong>Ulusal</strong> <strong>Biyokimya</strong> <strong>Kongresi</strong>, Konya [24 th National Biochemistry Congress, Konya / TURKEY]<br />
İÇİNDEKİLER<br />
SÖZLÜ SUNUM ÖZETLERİ<br />
S02 - ADENOZİN DEAMİNAZ AKTİVİTESİ ÖLÇÜMÜNDEKİ D<br />
OĞRULUĞA AMONYAK VARLIĞININ ETKİSİ<br />
1<br />
Alpaslan ÇOŞAR, 2 Tuba MÜFTÜOĞLU, 2 Mustafa GÜLTEPE,<br />
2<br />
Ömer ÖZCAN<br />
1<br />
Girne Asker Hastanesi, <strong>Biyokimya</strong> Laboratuvarı, GİRNE<br />
2<br />
GATA Haydarpaşa Eğitim Hastanesi, Tıbbi <strong>Biyokimya</strong> Servisi, Istanbul<br />
Biyolojik sıvılarda Adenozin Deaminaz (ADA) enzim aktivitesi ölçülürken, önemle<br />
dikkat edilmesi gereken analitik tuzaklar vardır. Kullanılan kimyasal çözeltiler<br />
ile distile su içerisindeki amonyak kontaminasyonu ve biyolojik örnekte var olan<br />
amonyak, ADA ölçümünü etkilemektedir. Çok sayıda denemeler ve çalışmalar<br />
sonucunda amonyak interferansının engellendiği, sadece, serum/plevradaki ADA<br />
enziminin kopardığı amonyağı ölçebilen bir yöntem kurguladık. Yöntemimizde<br />
istenmeyen amonyak reaksiyonları ayrı bir ‘kör kanalı’ ile tespit edilmiş ve etkisi<br />
ana ölçüm kanalından çıkarılarak ADA aktivitesi belirlenmiştir. Biyolojik örnekte<br />
var olan amonyak seviyelerinin ADA ölçümlerine etkisini değerlendirmek için<br />
rastgele alınan 50 serumdan aynı anda ADA ve amonyak düzeyi ölçümü yaptık.<br />
Kör düzeltmesi yapılmadan ölçülen ADA aktivitesi ile amonyak düzeyleri<br />
arasında pozitif ve anlamlı bir ilişki bulundu (r=0,29; p=0,042). Ancak bu ilişki<br />
kör düzeltmesi yapılınca tamamen kayboldu (r= -0,03; p=0,843). Ayrıca, kör<br />
kanalı ölçümleri ile amonyak konsantrasyonları arasında çok daha güçlü pozitif<br />
bir ilişki tespit edildi (r=0,76; p=0,000 y=0,11x+3,5). Bu sonuç, kurguladığımız<br />
yöntemin doğruluğuna önemli destek sağlamıştır. 50 serumun, kör düzeltmesi<br />
yapılmadan ölçülen ADA aktivitesi ortalamaları 28 ±5 U/L (%95 güven aralığı<br />
20-42U/L), kör düzeltmesi yapıldıktan sonra 18 ±5 U/L (%95 güven aralığı<br />
10-32U/L) bulunmuştur. İhmal edilen amonyak interferansı ADA sonuçlarının<br />
yanlış yüksek ölçülmesine sebep olmaktadır. Sonuçta amonyak düzeylerinin,<br />
ADA enzimini, amonyak oluşturarak ölçen yöntemler için önemli bir interferans<br />
kaynağı olabileceği gösterilmiştir.<br />
S02 - THE EFFECT OF THE PRESENCE OF AMMONIA ON<br />
ACCURARY OF THE MEASUREMENT OF ADENOSINE<br />
DEAMINASE ACTIVITY<br />
1<br />
Alpaslan ÇOŞAR, 2 Tuba MÜFTÜOĞLU, 2 Mustafa GÜLTEPE,<br />
2<br />
Ömer ÖZCAN<br />
1<br />
Biochemistry Laboratory, Girne Military Hospital, Girne<br />
2<br />
Department of Biochemistry, GATA Haydarpasa Training Hospital, Istanbul<br />
There are several important analytical points for the measurement of adenosine<br />
deaminase (ADA) enzyme activity in biological fluid. It has been observed that<br />
measurements are effected by ammonia in of distilled water, reagents and biological<br />
samples. A new method was developed to measure only ammonia produced by<br />
ADA in serum/pleural fluid with no interference of ammonia sources. In our<br />
method, the results of the ammonia reactions from the other sources setting up a<br />
blank-reading channel were subtracted from the main channel in auto analyzer.<br />
To determine the effect of ammonia in biological samples on the measurement<br />
of ADA activity, we measured both ADA activity and ammonia concentrations<br />
in randomly selected 50 serum samples. While the correlation between ammonia<br />
levels and ADA activity without blank correction was significant (r=0,29;<br />
p=0,042), however, the correlation completely disappeared (r= -0,03; p=0,843)<br />
after blank corrections. Moreover, the correlation with blank readings of ADA<br />
activity and ammonia was found much stronger (r=0,76; p=0,000 y=0,11x+3,5).<br />
While the mean values of ADA activity without blank correction of this 50<br />
serums were 28 ±5U/L (%95 confidence interval 20-42 U/L), those values were<br />
18 ±5U/L (%95 confidence interval 10-32 U/L) by blank corrected ADA method.<br />
Thus, ammonia interferences neglected may cause higher ADA measurements<br />
incorrectly. In conclusion, ammonia in biological samples and/or reagents may<br />
positively interfere with the methods based on the determination ammonia<br />
production by ADA enzyme activity.<br />
CONTENTS<br />
ABSTRACTS OF ORAL PRESENTATIONS<br />
Turk J Biochem, 2012; 37 (S1)<br />
http://www.TurkJBiochem.com