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Surface Modification of Cellulose Acetate with Cutinase and ...

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Resumo<br />

Os desafios que a indústria têxtil enfrenta têm-se intensificado na última década,<br />

especialmente devido ao impacto ambiental provocado pelos químicos derivados dos<br />

acabamentos das fibras têxteis. Concomitantemente, a legislação cada vez mais restrita<br />

no que respeita aos efluentes têxteis levou a uma procura de soluções avançadas, nãopoluentes,<br />

para o tratamento de fibras naturais e sintéticas. A aplicação de enzimas<br />

representa uma alternativa promissora aos processos químicos tradicionais, permitindo<br />

uma redução de custos e represent<strong>and</strong>o simultaneamente, vantagens no que concerne à<br />

protecção ambiental, ao aumento da segurança dos trabalhadores e à melhoria da<br />

qualidade e da funcionalidade do produto final.<br />

No presente trabalho seguiu-se uma abordagem biotecnológica, com recurso às técnicas<br />

de engenharia genética, com vista ao desenvolvimento e optimização de métodos<br />

enzimáticos, eco-sustentáveis, com aplicação na modificação da superfície de fibras<br />

têxteis naturais e sintéticas.<br />

O capítulo 1, correspondente à introdução geral, apresenta uma revisão bibliográfica do<br />

uso de enzimas na indústria têxtil através da identificação e descrição dos processos<br />

enzimáticos já implementados ao nível comercial, bem como da investigação e dos<br />

resultados mais recentemente obtidos nesta área.<br />

No Capítulo 2 apresentam-se as estratégias de modificação da superfície de fibras<br />

sintéticas por acção da enzima cutinase, originária do fungo fitopatogénico Fusarium<br />

solani pisi, produzida por expressão heteróloga em Escherichia coli. No Subcapítulo 2.1<br />

apresenta-se uma introdução teórica às fibras sintéticas utilizadas no âmbito deste<br />

trabalho. No Subcapítulo 2.2 descrevem-se os estudos de modelação estrutural da<br />

cutinase que permitiram a identificação dos resíduos aminoacídicos L81, N84, L182,<br />

V184 e L189 como alvos de substituição pelo aminoácido Alanina, viabiliz<strong>and</strong>o<br />

acomodar substratos de maior dimensão no centro activo. As mutações referidas foram<br />

obtidas recorrendo à técnica de mutagénese dirigida. A cutinase geneticamente<br />

modificada L182A apresentou uma maior estabilidade com os substratos modelo da<br />

poliamida 6,6 (PA 6,6) e do polietileno tereftalato (PET), tendo sido seleccionada para<br />

estudos ulteriores com vista ao desenho e optimização de processos de funcionalização<br />

xv

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