Untersuchungen zu extrazellulären Enzymen bei marinen ...

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Einleitung 3 unabhängig von den äußeren Faktoren ist und kontinuierlich stattfindet, werden als konstitutive Enzyme bezeichnet (Ruttloff et al., 1978). Um hohe Ausbeuten bei der Enzymsynthese zu erreichen, muss die Induktion und Repression der Synthese berücksichtigt werden (Buchholz & Kasche, 1997). Eine maximale Synthese induzierbarer Enzyme wird erst durch den Einsatz bestimmter Nährsubstrate, welche als Induktoren wirken, erreicht. Als typische Induktoren sind Stärke (Amylase), Casein, Albumin (Protease), Pektin (Pektinase), u.a. bekannt (Ruttloff et al., 1978). 1.3. Amylasen Amylasen spalten Stärke und Glykogen durch Hydrolyse der α-1,4-glycosidischen Bindung zu Dextrinen und Zuckern (Uhlig, 1991). Stärke ist ein wichtiges Reservepolysaccharid der höheren Pflanzen (Ruttloff et al., 1978) und ist Hauptbestandteil der meisten Nahrungsmittel und der wichtigste Energielieferant unserer Ernährung (Uhlig, 1991). Stärke setzt sich aus den Bestandteilen Amylose und Amylopektin zusammen, die aus Glucoseuntereinheiten bestehen. Amylose ist ein lineares Polymer, das aus 6.000 oder mehr α-1,4-glycosidisch verbundenen Glucoseresten besteht. Amylopektin ist hingegen ein verzweigtes Molekül. Es setzt sich aus etwa 2 Mio. α-1,4- und α-1,6-glycosidisch verbundenen Glucoseresten zusammen, wobei die α-1,6-glycosidischen Bindungen etwa 5 % der Gesamtbindungen ausmachen (van den Maarel et al., 2002). Viele Bakterien können Stärke als Kohlenstoff- und Energiequelle für ihr Wachstum nutzen. Dafür werden die Stärkemoleküle extrazellulär von den Bakterien zu transportablen Molekülen gespalten, bevor sie in die Zelle aufgenommen und weiterverwertet werden. Eine ganze Reihe Stärke-abbauender Enzyme, die eine große Vielfalt von Produkten liefern, werden von diesen Mikroorganismen gebildet. Viele dieser Enzyme finden bei den stärkeverarbeitenden, industriellen Prozessen Anwendung (van der Veen et al., 2000). Man unterscheidet α-, β- und Glycoamylasen. α-Amylasen (1,4-α-D-glucan glucanohydrolase; EC 3.2.1.1) hydrolysieren α-1,4-glycosidische Bindungen innerhalb des Makromoleküls, wobei Glucose, Maltose und Grenzdextrine freigesetzt werden. β-Amylasen (1,4-α-D-glucan maltohydrolase; EC 3.2.1.2) spalten Maltose vom nicht reduzierenden Ende des Polysaccharids ab und Glycoamylasen (1,4-α-D-glucan glucohydrolase; 3.2.1.3) spalten Glucose ebenfalls vom nicht reduzierenden Ende ab (Ruttloff et al., 1978; http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/).
Einleitung 4 1.4. Peptidasen Proteolytische Enzyme (EC 3.4) katalysieren die Hydrolyse von Peptidbindungen in Proteinen und Peptiden. Sie werden in zwei Hauptgruppen, die Exo- und Endopeptidasen unterteilt. Exopeptidasen spalten Peptidbindungen, die nahe dem C- oder N-Terminus liegen und werden aufgrund ihres Reaktionsortes entweder als Amino- oder als Carboxypeptidasen bezeichnet. Endopeptidasen spalten ketteninterne Peptidbindungen. Sie werden nach ihrem katalytischen Mechanismus in Serin-, Aspartat-, Cystein- und Metalloproteasen unterteilt (Rao et al., 1998). Peptidasen kommen sowohl in Tieren als auch in Pflanzen und Mikroorganismen vor. Jedoch haben die mikrobiologisch erzeugten Peptidasen technisch die größte Bedeutung (Uhlig, 1991). Die große Vielfalt der Peptidasen erregte weltweite Beachtung und es wurde versucht diese Vielfalt physiologisch und biotechnologisch auszunutzen (Rao et al., 1998). Serinproteasen (Subtilisine) werden als Waschmittelzusatz zur Entfernung von eiweißhaltigen Verschmutzungen eingesetzt (Schmid, 2006). In der Lederindustrie werden Peptidasen zur Entfernung von Haaren von den Tierhäuten verwendet und ersetzen somit den Einsatz von giftigen Chemikalien (Rao et al., 1998). Auch in der Lebensmittelindustrie werden Peptidasen eingesetzt. Bei der Verarbeitung von Teig bewirken Peptidasen den partiellen Abbau des Getreide-Klebereiweißes (Gluten). Die Dehnbarkeit des Teiges wird erhöht, wodurch verbessertes Gasrückhaltevermögen für das CO2 (Gärung) erreicht wird. Außerdem werden Peptidasen zum Zartmachen von Fleisch (partieller Verdau des Muskelgewebes) (Schmid, 2006), zur Herstellung von Soja-Produkten und zur Synthese von Aspartam (kalorienfreier Süßstoff) eingesetzt (Rao et al., 1998). Auch in der Grundlagenforschung spielen Peptidasen eine wichtige Rolle. Ihre Fähigkeit, selektiv bestimmte Peptidbindungen zu spalten, wird bei der Peptidsynthese und bei der Sequenzierung von Proteinen ausgenutzt (Rao et al., 1998). 1.5. Lipasen Lipasen (Triacylglycerol acylhydrolase; EC 3.1.1.3) katalysieren sowohl die Hydrolyse als auch die Synthese von Estern aus Glycerin und langkettigen Fettsäuren. Lipasen durchführen diese Reaktionen mit hoher Regio- und Enantioselektivität, was sie zu wichtigen Biokytalysatoren in der organischen Chemie macht. Viele Lipasen werden großtechnisch produziert, wobei der Großteil von ihnen aus Pilzen und Bakterien stammt. Das kommerziell wichtigste Anwendungsgebiet von Lipasen ist ihr Zusatz zu Detergenzien (Jaeger & Reetz, 1998).
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