Dr. AURORA DANIELA NEAGOE Universitatea din ... - CESEC
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Dissertation von Diplomchemikerin Aurora Neagoe Bei einem Boden-pH-Wert von 5,5 oder weniger und einem hohen Manganbestand bzw. auf untrainierten, nassen Flächen ist mit Manganintoxikationen bei der Flora und insbesonders bei Leguminosen zu rechnen, deren N-Bindung manganüberschußbedingt vermindert ist (weniger Knöllchen an den Wurzeln). Für die Fauna ist das Mangan gleichermaßen essentiell (Kemmerer et al. 1931; Orent und McCollum 1931) und toxisch (Kawamura et al. 1940) wie für die Flora. Nach dem gegenwärtigen Erkenntnisstand ist Mangan sowohl Bestandteil als auch Aktivator verschiedener Enzyme (Leach und Harris 1997) (Tab. 10). Tabelle 10: Manganmetallenzyme und manganaktivierte Enzyme (Leach und Harris 1997) Enzym Funktion Literatur Manganmetallenzyme O2 -Entwicklungszentrum II Photosynthese Mn-abhängige Antioxidant in Mitochondrien Superoxiddismutase Glukoneogenese Pyruvatkarboxylase Harnstoffkreislauf Arginase Mn-abhängige Katalase Antioxydant der Bakterien Manganaktivierte Enzyme Phosphoenolpyruvat- Gluconeogenese carboxykinase Glycosyltransferase Glycoprotheinsynthese Glutaminsynthetase Ammoniumstoffwechsel Farnesylpyrophosphat- Cholesterolbiosynthese synthetase Mn-abhängige Peroxidase Antioxidant der Bakterien 18 Dismuskes und Siderer (1981) Weisiger et al. (1973); Hassan (1988) Scrutton (1986) Farron (1973) Shank et al. (1994) Bentle et al. (1976) McNatt et al. (1976) Wedler und Toms (1986) Benedict et al. (1965) Pease et al. (1989) Mangan ist sowohl für die Photosynthese der Chloroplasten als auch für die Prophylaxe einer Sauerstoffvergiftung in den Mitochondrien von Mensch und Tier benötig: -- O2 - + O2 - +2H + H2O2 + O2. Die Pyruvatcarboxylase ist für die Glukosesynthese in der Leber nach der Gleichung:
Dissertation von Diplomchemikerin Aurora Neagoe _ Pyruvat + HCO3 - + ATP Oxalacetat + ADP + Pi + H + erforderlich. Die Arginase steuert den Harnstoffzyklus nach der Gleichung: _ L - Arginin + H 2O L - Ornithin + Harnstoff Bei einem ungenügenden Manganangebot kommt es bei Ziegen, Mäusen, Ratten, Meerschweinchen, Schweinen, Geflügel, Schafen und Rindern zu verschiedenen Manganmangelkrankheiten. Seine Bedeutung für landwirtschaftliche Nutztiere konnte in den fünfziger und sechziger Jahren auf den ein manganarmes Futter produzierenden Muschelkalk- und Keuperverwitterungsböden, den alluvialen Auen und Löβstandorten in Deutschland gezeigt werden. (Anke 1959; Anke 1963; Anke et al. 1994c; Anke et al. 1963; Leach und Harris 1997; Werner und Anke 1960). Die manganarme Ernährung mit semisynthetischen und natürlichen Futtermitteln führt bei verschiedenen Arten zu Fortpflanzungsstörungen. Bei Ratten bleibt bei schwerem Manganmangel der Östrus aus oder läuft irregular ab. Manganarm ernährte Ratten und Kaninchen bildeten keine Spermatozoen und verloren die Libido sexualis (Shills und McCollum 1943, Smith et al 1944). Bei Rindern, Ziegen und Schafen kommt es zu einer stillen, symptomarmen Brunst bei normaler Ovulation. Die männlichen Partner erkennen die ”brünstigen” Tiere nicht. Erstbesamungserfolg und Konzeptionsrate sind niedrig, die Abortrate ist erhöht, das Geschlechterverhältnis der lebensfähigen Nachkommen nach der männlichen Seite verschoben (Anke 1959, 1963, 1973; Anke und Groppel 1970; Dyer und Rojas 1965; Hennig et al. 1961; Werner und Anke 1960). Beim Schaf sind mangan-mangelbedingte Fortpflanzungsstörungen an Stallhaltung und die Verfütterung mangan-armer Ackerfutterpflanzen gebunden (Anke et al. 1994c). Die manganarme intrauterine Ernährung führte bei allen untersuchten Arten zu Störungen der Skelettbildung, Verbiegungen der Vorderextremitäten, Auftreibungen der Vorderfuβwurzelgelenke, Schädeldefekten, zu einer fehlenden Mineralisierung der Otolithen des inneren Ohres und zur Perosis des Geflügels (Leach und Harris 1997). Die Glykosyltransferase ist ein manganabhängiges Enzym, das zur Glycoprotein-synthese notwendig ist. Diese wird zur Knorpel- und Knochenbildung benötigt (Anke und Groppel 1970; Anke und Jeroch 1965, 1966; Bently and Phillips 1951; Ellis et al. 1947; Hurley et al. 1961, 1969; Leach and Muenster 1962; 1955; Hurley et al. 1961; Anke et al. 1966; Rojas et al. 1965; Tsay 19
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Bei einem Boden-pH-Wert von 5,5 oder weniger und einem hohen<br />
Manganbestand bzw. auf untrainierten, nassen Flächen ist mit<br />
Manganintoxikationen bei der Flora und insbesonders bei Leguminosen zu<br />
rechnen, deren N-Bindung manganüberschußbe<strong>din</strong>gt vermindert ist (weniger<br />
Knöllchen an den Wurzeln). Für die Fauna ist das Mangan gleichermaßen<br />
essentiell (Kemmerer et al. 1931; Orent und McCollum 1931) und toxisch<br />
(Kawamura et al. 1940) wie für die Flora. Nach dem gegenwärtigen<br />
Erkenntnisstand ist Mangan sowohl Bestandteil als auch Aktivator verschiedener<br />
Enzyme (Leach und Harris 1997) (Tab. 10).<br />
Tabelle 10: Manganmetallenzyme und manganaktivierte Enzyme (Leach und<br />
Harris 1997)<br />
Enzym Funktion Literatur<br />
Manganmetallenzyme<br />
O2 -Entwicklungszentrum II Photosynthese<br />
Mn-abhängige<br />
Antioxidant in Mitochondrien<br />
Superoxiddismutase Glukoneogenese<br />
Pyruvatkarboxylase Harnstoffkreislauf<br />
Arginase<br />
Mn-abhängige Katalase<br />
Antioxydant der Bakterien<br />
Manganaktivierte Enzyme<br />
Phosphoenolpyruvat- Gluconeogenese<br />
carboxykinase<br />
Glycosyltransferase Glycoprotheinsynthese<br />
Glutaminsynthetase Ammoniumstoffwechsel<br />
Farnesylpyrophosphat- Cholesterolbiosynthese<br />
synthetase<br />
Mn-abhängige Peroxidase Antioxidant der Bakterien<br />
18<br />
Dismuskes und Siderer (1981)<br />
Weisiger et al. (1973);<br />
Hassan (1988)<br />
Scrutton (1986)<br />
Farron (1973)<br />
Shank et al. (1994)<br />
Bentle et al. (1976)<br />
McNatt et al. (1976)<br />
Wedler und Toms (1986)<br />
Benedict et al. (1965)<br />
Pease et al. (1989)<br />
Mangan ist sowohl für die Photosynthese der Chloroplasten als auch für die<br />
Prophylaxe einer Sauerstoffvergiftung in den Mitochondrien von Mensch und Tier<br />
benötig:<br />
-- O2 - + O2 - +2H + H2O2 + O2.<br />
Die Pyruvatcarboxylase ist für die Glukosesynthese in der Leber nach der<br />
Gleichung:
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