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BRAMA et al. (1999) führten Untersuchungen zu biochemischen Veränderungen im
Kollagennetzwerk des Knorpels aufgrund der folgenden Zusammenhänge durch. Der
Gelenkknorpel besteht zum größten Teil aus einer von Chondrozyten produzierten
extrazellulären Matrix, die im wesentlichen aus Wasser, Proteoglycanen und Kollagen
zusammengesetzt ist. Glycosaminoglycane, der polyanionische Teil des Proteoglycanmoleküls,
bilden im dreidimensionalen Netzwerk der Kollagenfibrillen eine hydrodynamische Zugkraft.
Dies ermöglicht ein Gewebe mit sehr speziellen biomechanischen Eigenschaften der
Widerstandsfähigkeit gegen Scher- und Druckkräfte, was für eine ungestörte Gelenkfunktion
unabdingbar ist. Veränderungen der biomechanischen Funktionsfähigkeit des Knorpels stehen
im Verdacht, an der Pathogenese osteochondraler Veränderungen wesentlich beteiligt zu sein.
Die Zugkraftresistenz im Gelenkknorpel wird durch das Kollagen gebildet und erhalten, die
druckkraftresistente Komponente bilden die Proteoglycane. Ein hoher Proteoglycangehalt alleine
garantiert jedoch noch keine hohe Widerstandskraft des Knorpels. Es ist das Kollagennetzwerk,
welches die Elastizität des Knorpels unter Kompression kontrolliert. In dieser Hinsicht ist nicht
der Kollagengesamtgehalt, sondern die räumliche Anordnung und die Kreuzverbindung des
Kollagennetzwerks von Bedeutung.
Die Biosynthese des Kollagens ist ein mehrstufiger Prozess mit weitreichender enzymatischer
Modifikation. Viele dieser Modifikationen betreffen ganz speziell das Kollagen. Während der
Synthese führt die Hydroxylisierung von Prolin- und Lysinresten zur Bildung von Hydroxyprolin
und Hydroxylysin. Nach der Sekretion in den Interzellularraum werden die C- und N-terminalen
Propeptide durch Proteinasen beseitigt, was den Molekülen erlaubt, zu Fibrillen zu aggregieren.
Durch die Bildung von Hydroxylysylpyridinolin und Lysylpyridinolin Crosslinks werden die
Kollagenmoleküle kreuzverbunden. Der Proteoglycangehalt sowie der Stoffwechsel der
Knorpelmatrix variiert innerhalb der verschiedenen Gelenkbereiche und richtet sich nach der
jeweiligen biomechanischen Belastung. Die Autorengruppe konnte anhand der Knorpelpräparate
aus den Fesselgelenken von 53 Pferden im Alter von 4 bis 30 Jahren nachweisen, dass mit
zunehmendem Alter der Gehalt an nichtenzymatischen Pentosidin-crosslinks linear zunimmt,
was mit einem Elastizitätsverlust und Schwächung des Gewebes verbunden ist.
BRAMA et al. (1999a) führten weiterhin Untersuchungen zum Einfluss des Alters sowie
unterschiedlicher Bewegungsintensität auf die biochemische Zusammensetzung des unreifen
equinen Gelenkknorpels durch. Keiner der Kollagenparameter wurde durch die