Seminar for PhD students - Max-Planck-Institut für biophysikalische ...

Berichte aus den Abteilungen 

Focusing on Mitochondria 

Christian A. Wurm, Stefan Stoldt, Roman Schmidt, Alexander Egner, 

Stefan W. Hell, and Stefan Jakobs 

Research Group Mitochondrial Structure and Dynamics 

Department of NanoBiophotonics 

Mitochondria are the powerhouses of 

eukaryotic cells. They form a highly dynamic 

network of elongated tubules that 

are frequently interconnected with each 

other (Fig. 1). These organelles are made 

up from two distinct membranes, the outer 

and the inner membrane. The outer membrane 

forms a smooth envelope, whereas 

the inner membrane has many infoldings, 

Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie 

MPIbpc News 

15. Jahrgang Göttingen Ausgabe Nr. 10 Oktober 2009 

the so-called cristae, which increase its total 

surface area (Fig. 2). Due to the wide 

use of electron microscopy it is now fi rmly 

established that the cristae are topologically 

complicated, varying from tubular 

structures to highly complex lamellar 

assemblies. 

Based on this architecture, the inner membrane, 

and likewise the intermembrane 

Fig. 1: Mitochondria – the powerhouses of the cell – build up a branched network within the cytoplasm 

of eukaryotic cells. Displayed is an epifl uorescence micrograph showing mitochondria (green), 

the actin cytoskeleton (red), and the nucleus (blue) of rat kangaroo (PtK2) cells. Scale bar: 20 µm. 

Abb. 1: Mitochondrien – die Kraftwerke der Zelle – bilden ein verzweigtes Netzwerk im Zytoplasma 

eukaryotischer Zellen. Gezeigt ist eine epifl uoreszenz-mikroskopische Aufnahme von Beutelratten 

(PtK2)-Zellen, auf der die Mitochondrien (grün), das Aktin-Zytoskelett (rot) und der Zellkern (blau) 

sichtbar sind. Größenstandard: 20 µm. 

space, can be morphologically subdivided 

into two domains. The fi rst domain is 

the inner boundary membrane (IBM). It is 

closely apposed to the outer membrane 

and may be considered as a second envelope. 

The second domain is the cristae 

membrane (CM). 

Although the various arrangements of 

the inner membrane are morphologically 

very well characterized, little is known to 

what extent the morphological sub-compartmentalization 

of the inner membrane 

also refl ects functional differences. Until 

recently it was even unknown whether 

the CM and the IBM have different protein 

compositions. Partly, this was due to 

the fact that mitochondria are very small. 

Typically, they have a diameter of 

200 to 400 nm which is close to the 

Inhalt 

RG Mitochondrial Structure & Dynamics 1-5 

Aktuelle Pressemeldungen 6-8 

Umbauarbeiten in der OHB 8 

Methodenentwicklung im Verbund 9-11 

Fundstücke 10 

Renovation of the OHB 11 

Abgänge 12 

Promotionen 12 

Neueinstellungen 12-13 

Gäste 13 

Max-Planck-Jubiläen 13 

GWDG-Info 14 

Publikationen 14-15 

Nachruf 15 

Qigong und T'ai Chi 15 

Independent Day 2009 16 

BR-Info "Praxis der Arbeitsgerichte" 16-17 

Gesellenprüfung 17 

Science Tent 2009 18-19 

Doktorandenseminare 20-24 

Verdienstkreuz für Peter Gruss 24 

Impressum 24

Fig. 3: The m-AAA protease processes the cytochrome 

c peroxidase preferentially at the inner boundary membrane 

of yeast mitochondria. (a) The submitochondrial 

distribution of the m-AAA protease was analyzed by 

fluorescence microscopy in genetically enlarged mitochondria 

(left) and by quantitative immuno-electron 

microscopy (right). Thereby, an enrichment of the 

m-AAA protease at the inner boundary membrane 

was observed. (b) Processing of the cytochrome c 

peroxidase (Ccp1) occurs preferentially at the inner 

boundary membrane. In cells lacking a functional 

m-AAA protease, precursor Ccp1 (pCcp1) is not further 

processed. We found that pCcp1 is enriched at 

the inner boundary membrane (upper panel). Only 

upon proteolytic processing by the m-AAA protease, 

the mature Ccp1 is released into the intermembrane 

space and evenly distributed (lower panel). (c) Model 

of the import and proteolytic processing of Ccp1. (1) 

pCcp1 is imported into mitochondria by the TOM 

complex. (2) The TIM23 complex inserts pCcp1 into 

the inner membrane. (3) After proteolytic processing 

by the m-AAA protease, mature Ccp1 is released into 

the intermembrane space. (4) In the absence of a 

functional m-AAA protease, pCcp1 is accumulated 

in the inner boundary membrane. Scale bars: 3 µm 

(light microscopy), 200 nm (electron microscopy). 

Abb. 3: Die proteolytische Prozessierung der Cytochrom 

c-Peroxidase (Ccp1) durch die m-AAA-Protease 

findet vorrangig an der inneren Grenzflächenmembran 

statt. (a) Die submitochondriale Verteilung der 

m-AAA-Protease wurde lichtmikroskopisch in genetisch 

vergrösserten Mitochondrien (links) und mittels 

quantitativer Immuno-Elektronenmikroskopie 

(rechts) analysiert. Dabei wurde eine Anreicherung 

der m-AAA-Protease in der inneren Grenzflächenmembran 

festgestellt. (b) Die Prozessierung der Cytochrom 

c-Peroxidase findet vorrangig an der inneren 

Grenzflächenmembran statt. In Zellen, die über keine 

funktionelle m-AAA-Protease verfügen, ist die unprozessierte 

Vorstufe von Ccp1 (pCcp1) in der inneren 

Grenzflächenmembran lokalisiert (obere Reihe). Erst 

nach der Prozessierung wird das maturierte Ccp1 in 

den Intermembranraum freigesetzt, in dem es sich 

verteilt (untere Reihe). (c) Modell des Imports und der 

proteolytischen Prozessierung von Ccp1. (1) pCcp1 

wird durch den TOM-Komplex in die Mitochondrien 

importiert. (2) Der TIM23-Komplex inseriert pCcp1 

in die innere Membran. (3) Nach der proteolytischen 

Prozessierung wird das fertige Ccp1 in den 

Intermembranraum entlassen. (4) Ohne funktionelle 

m-AAA-Protease wird pCcp1 nicht prozessiert, und es 

kommt zu einer Akkumulation von pCcp1 in der inneren 

Grenzflächenmembran. Größenstandard: 3 µm 

(Lichtmikroskopie), 200 nm (Elektronenmikroskopie). 

Fig. 2: Sketch of a mitochondrion. Mitochondria are built up of two membranes: A rather 

smooth outer membrane (grey) envelopes the organelle; underneath, the highly folded inner 

membrane (green) is located. It surrounds the largest reaction room of the mitochondrion, the 

mitochondrial matrix (blue). The inner membrane can be subdivided into two domains: The 

inner boundary membrane that parallels the outer membrane and the cristae membrane that 

builds up the characteristic infoldings called cristae. 

Abb. 2: Aufbau eines Mitochondriums. Mitochondrien besitzen zwei Membranen: Die glatte 

Außenmembran (grau) begrenzt das Organell. Darunter befindet sich die stark gefaltete 

Innenmembran (grün). Diese umgibt den größten Reaktionsraum der Mitochondrien, die 

mitochondriale Matrix (blau). Die Innenmembran kann morphologisch in zwei Bereiche untergliedert 

werden: die innere Grenzflächenmembran, welche der Außenmembran anliegt, 

und die Cristaemembran, welche die für Mitochondrien charakteristischen Einstülpungen, 

die Cristae, bildet. 

Seite 2

diffraction-limited resolution of fluorescence 

microscopy of around 250 nm. 

Hence conventional light microscopy 

cannot be used to study sub-mitochondrial 

protein distributions in wild-type cells. 

Nonetheless, recently two studies using 

the budding yeast Saccharomyces cerevisiae 

as a model organism demonstrated 

conclusively that the IBM and the CM 

have different protein compositions. 

Using live cell fluorescence microscopy 

in conjunction with genetically enlarged 

mitochondria (a detour to circumvent the 

problems associated with the diffraction 

barrier), we (Wurm and Jakobs, 2006) 

and Andreas Reichert and colleagues 

with quantitative immunogold electron 

microscopy (Vogel et al., 2006) demonstrated 

different protein compositions 

of the IBM and the CM. However, these 

initial studies primarily concentrated on 

proteins involved in protein import and 

oxidative phosphorylation. Hence we 

next focused on other cellular processes 

to analyze differences in the functions of 

both domains of the inner membrane. 

The m-AAA protease processes the cytochrome 

c peroxidase preferentially at 

the IBM 

Many proteins of the inner membrane 

assemble into large protein complexes. 

Such assembly processes require extensive 

quality control mechanisms to avoid 

the accumulation of deleterious malfolded 

or misassembled proteins. We determined 

Fig. 4: isoSTED nanoscopy enables the visualization of protein distributions 

within mitochondria of intact mammalian cells. (a) Distribution 

of the TOM complex. Shown is a confocal image (at the 

sides) and the corresponding isoSTED image (middle) taken at the 

center of the mitochondria of a PtK2 cell. The cell was decorated 

with antibodies against Tom20. The isoSTED image reveals that the 

TOM complexes line the envelope of the organelles (b) Two-color 

isoSTED imaging. The cells were decorated with antisera against 

Tom20 and mtHsp70. The proteins have distinct distributions. Displayed 

is an optical section (thickness ~50 nm) at the equatorial 

planes of the mitochondria. Scale bars, 500 nm (a) and 1 µm (b). 

Abb. 4: isoSTED-Nanoskopie ermöglicht die Abbildung von Proteinverteilungen 

innerhalb der Mitochondrien von Säugerzellen. (a) 

Verteilung des TOM-Komplexes. Gezeigt ist eine konfokale Abbildung 

(an den Seiten) und die entsprechende isoSTED-Abbildung (in 

der Mitte) der Mitochondrien einer PtK2-Zelle. Die Zelle wurde mit 

Antikörpern gegen das Protein Tom20 markiert. Das isoSTED-Bild 

zeigt, dass die TOM-Komplexe in der äußeren Membran aufgereiht 

sind. (b) Zweifarben-isoSTED-Nanoskopie. Die Zellen wurden mit 

Antikörpern gegen Tom20 und mtHsp70 markiert. Die isoSTED- 

Bilder belegen, dass beide Proteine unterschiedliche Verteilungen 

haben. Abgebildet ist ein optischer Schnitt (Dicke ~ 50 nm) in der 

Mitte der Mitochondrien. Größenstandards, 500 nm (a) und 1 µm (b). 

the inner membrane distribution of a central 

component of the proteolytic control 

system, namely the m-AAA protease, 

and its substrate cytochrome c peroxidase 

(Ccp1) within budding yeast mitochondria 

(Suppanz et al., 2009). For this study, we 

used the approaches mentioned above, 

namely fluorescence microscopy in conjunction 

with genetically enlarged mitochondria 

and quantitative immunogold 

electron microscopy. 

The m-AAA protease is a hetero-oligomeric 

complex composed of the homologous 

subunits AFG3L2 and paraplegin in 

humans and Yta10 (Afg3) and Yta12 (Rca1) 

in yeast. We found that both subunits of 

the m-AAA protease are preferentially, 

but not exclusively, localized in the IBM 

(Fig. 3a). Likewise, the membrane-anchored 

precursor form of Ccp1 accumulates in the 

IBM of mitochondria lacking a functional 

m-AAA protease (Fig. 3b, top). Only upon 

proteolytic cleavage the mature form 

mCcp1 moves into the cristae space 

(Fig. 3b, bottom). 

The preferential localization of the 

m-AAA protease in the IBM points to the 

intriguing idea that the insertion, assembly, 

and quality control of the proteins of 

the mitochondrial inner membrane may 

predominantly take place in the IBM, 

Seite 3 

suggesting that the functional differences 

of the IBM and the CM are more significant 

than previously anticipated. 

Concomitantly this study clearly demonstrated 

the limitations of the utilized 

methods for analyzing submitochondrial 

structures, most notably the time-consuming 

and painstaking sample preparation 

for electron microscopy, the difficulties 

when using two labels and the lack of a 

possibility to image submitochondrial dynamics. 

Many of these problems would be 

alleviated by light microscopy; however, 

wild-type mitochondria are too small, 

even for the best conventional fluorescence 

microscopes. 

Resolving inner-mitochondrial protein 

distributions using isoSTED nanoscopy 

To facilitate a high (diffraction-unlimited) 

optical resolution in all three room 

dimensions at the same time, recently an 

isoSTED fluorescence nanoscope enabling 

a nearly spherical focal spot of 40-45 nm 

(l/16) in diameter was introduced (Schmidt 

et al., 2008). In the isoSTED nanoscope, 

the effective focus is produced by overlapping 

the excitation spot of two opposing 

oil immersion lenses with a hollow 

sphere of light for switching off the fluorescence 

by Stimulated Emission Depletion

(STED). The result is an isotropic optical 

resolution (therefore the name isoSTED). 

This nanoscope, which in essence can 

be operated like a conventional confocal 

microscope, allowed us to arbitrarily address 

any plane inside the cell. We first 

imaged mammalian (PtK2) cells labeled 

for a subunit (Tom20) of the translocase of 

the mitochondrial outer membrane (TOM) 

complex. The TOM complex, residing in 

the outer membrane, serves as the mitochondrial 

entry gate for the vast majority 

of nuclear-encoded protein precursors. 

We took several optical sections, each only 

40 nm thick, from a single mitochondrion. 

This allowed us to visualize the distributions 

of individual TOM complexes on the 

mitochondrial surface (Fig. 4a) . 

In the next step, we used the isoSTED 

nanoscope to image the spatial relationship 

of two differently labeled mitochondrial 

proteins. We decided to image in 

addition to Tom20 also the matrix protein 

mtHsp70 (also referred to as mortalin 

or GRP 75). mtHsp70 is a component 

of the protein import motor located at the 

matrix side of the inner membrane. Previous 

biochemical evidence demonstrated 

that mtHsp70 is involved in protein import 

by binding to the transported precursor 

proteins when they reach the matrix side 

of the translocase. The intermittent association 

of mtHsp70 with the import machinery 

may suggest that a sizeable fraction of 

the mtHsp70 pool is at any time associated 

with the inner membrane of the mitochondrion. 

However, we did not find a 

noticeable enrichment of mtHsp70 at the 

mitochondrial rim, indicating that the majority 

of mtHsp70 is located in the mitochondrial 

matrix (Fig 4b). 

These data demonstrate that with iso- 

STED nanoscopy we are able to analyze 

the distribution and co-localization of proteins 

within mitochondria, which would 

be impossible using conventional light 

microscopy due to its diffraction limited 

resolution. 

Seeing cristae with focused light 

But is it possible at all to visualize the 

folds of the inner membrane just relying 

on focused light? Clearly, from a light 

microscopists' point of view, the visualization 

of the cristae is a major challenge 

because of the pronounced convolution 

of the inner membrane in a very confined 

space. In fact, arguably, it is one of the most 

challenging structural elements in a cell to 

image with far field optical microscopy, 

Fig. 5: Light microscopic analysis of the arrangement of cristae inside mitochondria of intact PtK2 

cells using the isoSTED nanoscope. The mitochondrial inner membrane was labeled with antibodies 

directed against an abundant protein complex of the inner membrane, the F 1F 0-ATPase. (a) Overview 

and (b) close-up of an optical section of mitochondria recorded at their equatorial plane (thickness 

~ 30 nm). The brackets indicate regions in which the cristae are perpendicularly oriented to the longitudinal 

axis of the organelle, whereas the arrowheads point to inner-mitochondrial regions devoid 

of cristae. Scale bars: 500 nm. 

Abb. 5: Lichtmikroskopische Untersuchung der Anordnung der Cristae im Inneren von Mitochondrien 

intakter PtK2-Zellen. Die mitochondriale Innenmembran wurde mit Antikörpern gegen die 

F 1F 0-ATPase, eines häufigen Proteinkomplexes der Innenmembran, dekoriert. (a) Übersicht und 

(b) Detailvergrößerung eines optischen Schnittes (Dicke ~ 30 nm) durch die Mitte eines Mitochondriums. 

Die Klammern weisen auf Bereiche hin, in denen die Cristae senkrecht zur Längsachse 

des Organells ausgerichtet sind, wohingegen die Pfeilspitzen auf Bereiche zeigen, in denen keine 

Cristae vorkommen. Größenstandard: 500 nm. 

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and its imaging remained elusive. We 

solved this problem with isoSTED nanoscopy 

in combination with meticulously 

optimized labeling and fixation conditions 

(Schmidt et al., 2009). 

In general, the images revealed heterogeneous 

cristae arrangements even within 

a single mitochondrial tubule (Fig. 5). 

Regions of stacked cristae alternated with 

relatively large regions of up to ~10 5 nm 2 , 

which were devoid of cristae. These images 

demonstrate that it is indeed possible to 

visualize the intricate foldings of the mitochondrial 

membrane with focused light. 

Altogether, we have shown that the inner 

membrane of mitochondria is subcompartmentalized. 

The data suggest that the 

functional differences of the inner boundary 

membrane and the cristae membrane 

are more significant than previously anticipated. 

Using isoSTED nanoscopy we are 

now able to visualize sub-mitochondrial 

protein distributions, even individual cristae 

arrangements, in intact cells. Together 

with new GFP-based probes (Andresen 

et al., 2008), we strongly anticipate that 

these findings will facilitate the analysis 

of the molecular mechanisms determining 

the subcompartmentalization of the inner 

membrane of mitochondria and beyond. 

References: 

Andresen, M., A.C. Stiel, J. Folling, D. Wenzel, 

A. Schonle, A. Egner, C. Eggeling, S.W. Hell, 

and S. Jakobs. 2008. Photoswitchable fluorescent 

proteins enable monochromatic multi- 

label imaging and dual color fluorescence nano- 

scopy. Nature Biotechnol. 26:1035-1040. 

Schmidt, R., C.A. Wurm, S. Jakobs, J. Engelhardt, 

A. Egner, and S.W. Hell. 2008. Spherical nanosized 

focal spot unravels the interior of cells. 

Nature Methods. 5:539-544. 

Schmidt, R., C.A. Wurm, A. Punge, A. Egner, S. 

Jakobs, and S.W. Hell. 2009. Mitochondrial 

cristae revealed with focused light. Nano Lett. 

9:2508-2510. 

Suppanz, I.E., C.A. Wurm, D. Wenzel, and S. 

Jakobs. 2009. The m-AAA protease processes 

cytochrome c peroxidase preferentially at 

the inner boundary membrane of mitochondria. 

Mol Biol Cell. 20:572-580. 

Vogel, F., C. Bornhovd, W. Neupert, and A.S. 

Reichert. 2006. Dynamic subcompartmentalization 

of the mitochondrial inner membrane. 

J Cell Biol. 175:237-247. 

Wurm, C.A., and S. Jakobs. 2006. Differential 

protein distributions define two subcompartments 

of the mitochondrial inner membrane 

in yeast. FEBS Lett. 580:5628-5634.

Christian Wurm 

studied biology at the 

University of Darmstadt. 

In 2004, he 

joined the RG Mitochondrial 

Structure 

and Dynamics in the 

Department of Nano- 

Biophotonics and gra- 

duated in 2008 at the University of 

Heidelberg. Currently, he is working as a 

postdoctoral fellow in Stefan Jakobs group 

at the MPIbpc. 

Stefan Stoldt 

studied biology at the 

University of Göttingen. 

In 2005, he joined 

the RG Mitochondrial 

Structure and Dynamics, 

where he is currently 

carrying out his 

PhD thesis. 

Blick ins Innere der Zellkraftwerke 

Mitochondrien (Abb. 1) sind die „Kraftwerke“ 

der Zelle. Sie liefern die Energie, die den 

zellulären Stoffwechsel in Gang hält. Entsprechend 

fatal sind die Folgen, wenn diese 

Kraftwerke nicht richtig funktionieren: 

Defekte Mitochondrien können zu Erkrankungen 

wie Krebs, Parkinson oder Alzheimer 

führen. 

Aus elektronenmikroskopischen Studien 

weiß man seit langem, dass Mitochondrien 

eine sehr komplexe innere Architektur haben. 

Sie besitzen eine äußere Membran 

und eine stark gefaltete innere Membran, 

die die sogenannte Matrix umgibt (Abb. 2). 

Doch wie sind Proteine innerhalb der 

Mitochondrien, etwa innerhalb der inneren 

Membran, verteilt? Und welche molekularen 

Mechanismen stecken hinter ihrer 

Verteilung? Mitochondrien sind so klein, 

dass sich solche Fragen bisher nur mit dem 

Elektronenmikroskop untersuchen ließen. 

Entsprechend wenig weiß man darüber, 

was sich in den Mitochondrien lebender 

Zellen abspielt. 

Tatsächlich wurde erst vor kurzem 

durch uns und eine andere Forschungsgruppe 

gezeigt, dass verschiedene Bereiche 

der inneren Membran unterschiedliche 

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Stefan Jakobs 

studied biology in Kaiserslautern 

and Manchester. 

The research 

for his PhD, which he 

received from the University 

of Cologne in 

1999, was performed 

at the MPI for Plant 

Breeding Research, Cologne, and at the 

John Innes Centre, Norwich. From 1999 

to 2005, he was a postdoctoral fellow 

in the High Resolution Optical Micro- 

scopy Group (which became the Department 

of NanoBiophotonics) at the MPIbpc. 

In 2005, he became head of the RG 

Mitochondrial Structure and Dynamics. 

In 2007, Stefan Jakobs habilitated at the 

University of Göttingen. 

Proteinzusammensetzungen haben, dass 

die innere Membran also sub-kompartimentiert 

ist. Diese Untersuchungen wurden 

allerdings entweder mit Elektronenmikro- 

skopen oder mit Lichtmikroskopen an Mito- 

chondrien durchgeführt, die durch einen 

genetischen Trick vergrößert wurden. Um 

zukünftig auch die Mitochondrien unveränderter 

lebender Zellen untersuchen zu 

können, nutzen wir jetzt auch neue licht- 

mikroskopische Verfahren wie die Stimulated 

Emission Depletion (STED)-Mikroskopie, 

mit der sich die Bildschärfe um 

ein Vielfaches steigern lässt. Mithilfe eines 

isoSTED-Nanoskops, das die Auflösung in 

allen drei Raumrichtungen im Vergleich zu 

konventionellen Mikroskopen verbessert, 

waren wir nun zum ersten Mal in der Lage, 

lichtmikroskopisch Proteinverteilungen 

innerhalb unveränderter Mitochondrien 

(Abb. 4) und sogar individuelle Cristae, die 

Einfaltungen der inneren Membran (Abb. 5), 

abzubilden. 

Wir hoffen, dass es mit diesen Verfahren 

in Zukunft möglich sein wird, sogar die 

Bewegung einzelner Proteine und individueller 

Cristae in den Mitochondrien 

lebender Zellen direkt zu beobachten.

Aktuelle Pressemeldungen 

Wie in der Zelle sortiert wird 

Erstmals beobachten Göttinger Forscher mit einer neu entwickelten Untersuchungsmethode die Abläufe eines 

zellulären Sortiermechanismus. Dabei entdecken sie „Multitasking-fähige“ Proteine. 

Die Versorgung unserer Zellen mit Nährstoffen 

ist ein lebenswichtiger Prozess. Bereits 

bekannt sind die biologischen Details, 

wie Nährstoffe ins Zellinnere aufgenommen 

werden. Noch weitgehend ungeklärt 

ist, wie die importierten Nähr- und Botenstoffe 

anschließend sortiert werden und 

welche Moleküle daran beteiligt sind. Erstmals 

können Wissenschaftler am European 

Neuroscience Institute (ENI) und im Exzellenzcluster 

„Mikroskopie im Nanometer- 

bereich“ am DFG-Forschungszentrum 

Molekularphysiologie des Gehirns (CMPB) 

der Universitätsmedizin Göttingen diesen 

Sortiermechanismus beobachten. Sie nutzen 

dafür eine neu entwickelte Methode in 

Kombination mit Mikroskopie. „Mit dieser 

Untersuchungsmethode ist es uns zudem 

gelungen, wichtige Moleküle zu identifizieren, 

die an diesen Abläufen beteiligt 

sind“, sagt Dr. Silvio Rizzoli, Co-Leiter 

der Studie. Die Untersuchungen fanden in 

Zusammenarbeit mit der Abteilung Neuro- 

biologie von Prof. Dr. Reinhard Jahn am 

MPIbpc statt. (PNAS, 16. Juni 2009) 

Wie unsere Zellen Nährstoffe aufnehmen 

und diese sortieren 

Durch den Prozess der Endozytose 

nehmen Zellen Nähr- und Botenstoffe in 

ihr Inneres auf. Für diesen Import schnüren 

sich Fracht enthaltende „Bläschen“, so- 

genannte Vesikel, von der zellbegrenzenden 

Membran ab. Anschließend verbinden 

sich die Vesikel im Zellinneren mit der 

ersten Sortierstation (dem „frühen Endo- 

som“) innerhalb der Zelle. Dort wird der 

Vesikelinhalt getrennt und für seinen 

Zielort vorbereitet. So werden bestimmte 

„Frachtgüter“, z.B. Transporter für Nährstoffe, 

wieder aus der Zelle geschleust 

und recycelt. Andere Bestandteile hingegen 

werden zu sogenannten Lysosomen 

transportiert, wo sie durch deren Enzyme 

abgebaut werden (Degradation). So können 

ihre Einzelbestandteile von der Zelle verwertet 

werden. Proteine werden dadurch 

z.B. in ihre entsprechenden Aminosäuren 

zerlegt. Biologische Details zum Andocken 

der von der Zelle importierten Vesikel an 

das frühe Endosom sowie zum folgenden 

Fusionsprozess sind 

bereits bekannt. 

Wie die eingehende 

Fracht allerdings 

im frühen Endosom 

sortiert wird 

und sich in neuen 

Vesikeln wieder ablöst, 

das gab den 

Forschern noch Rätsel 

auf. Erschwerend 

kam hinzu, 

dass es bislang 

keine geeignete 

Methode gab, um 

diese Abläufe zu 

beobachten. 

Die neue Methode 

macht Einzelschritte 

in der Zelle erstmals 

sichtbar 

Um die Einzelschritte 

der biolo- 

gischen Abläufe bei 

der Nährstoff-Sortierung 

innerhalb 

der Zelle zu verfolgen, 

hat die 

Göttinger Forschergruppe 

um Dr. Rizzoli die beiden Proteine 

Transferrin und LDL (Low Density 

Lipoprotein) mit fluoreszenten Farbstoffen 

markiert und mit hochauflösender Licht- 

mikroskopie beobachtet. „Wir wissen, 

dass Transferrin vom frühen Endosom aus- 

gehend wieder recycelt wird. Dagegen 

schlägt LDL den Abbauweg zum Lysosom 

ein. So können wir beide Routen genau 

beobachten“, sagt Sina Barysch, Nachwuchswissenschaftlerin 

in dem Forschungs- 

projekt. Auf der Suche nach Molekülen, 

die diesen Sortiermechanismus sowie das 

anschließende Ablösen der Vesikel vom 

frühen Endosom steuern, haben die Wissen- 

schaftler zunächst bekannte Faktoren der 

initialen Andock- und Fusionsprozesse 

blockiert und deren Auswirkungen untersucht. 

Sie waren überrascht: Die Blockade 

von EEA1 (Early Endosome Autoantigen 

1) sowie NSF (N-ethylmaleimide sensitive 

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Sina Victoria Barysch (vorn), Silvio Rizzoli (hinten links) und Reinhard Jahn. 

factor) – beide gelten als wichtige Faktoren 

im Andocken und der Fusion eingehender 

Vesikel mit dem frühen Endosom – hat auch 

das anschließende Sortieren und Ablösen 

neuer Vesikel unterbunden. „Diese Faktoren 

scheinen also Multitasking-Fähigkeiten 

zu besitzen. Sie stellen eine unerwartete 

Verbindung zwischen den Prozessen Andocken 

und Fusion sowie Sortieren und 

Vesikelablösung her“, sagt Prof. Reinhard 

Jahn. 

(Pressemeldung der Universitätsmedizin 

Göttingen) 

Originalveröffentlichung: 

Barysch SV, Aggarwal S, Jahn R, Rizzoli SO 

(2009) Sorting in early endosomes reveals 

connections to docking- and fusion-associated 

factors. PNAS 106, 9697-9702.

Aktuelle Pressemeldungen 

Flinke Vermittler im Gehirn – 

was macht die Kommunikation zwischen Nervenzellen so schnell? 

Jede Reaktion, jeder Gedanke und jede Bewegung beruht auf der Weitergabe von Informationen zwischen 

Nervenzellen. Der gesamte Prozess der Signalübertragung ist äußerst schnell. Eine der entscheidenden Grundlagen, 

die eine schnelle Signalübertragung erst möglich machen, haben nun Wissenschaftler am MPIbpc 

gemeinsam mit ihren Kollegen an der Vrije Universiteit Amsterdam (Niederlande) aufgeklärt. 

(Cell, 27. August 2009; Neuron, 27. August 2009) 

Nicht nur Organismen müssen miteinander 

kommunizieren, um zu überleben: 

Auch auf zellulärer Ebene ist der Austausch 

von Informationen lebenswichtig. Ob wir 

lernen, einen Ball zu fangen, schnell auf 

ein warnendes Geräusch oder eine Gefahr 

zu reagieren, oder ein Musikstück zu 

spielen – erst durch die schnelle und 

genaue zeitliche Abstimmung der Signalübertragung 

zwischen den Nervenzellen 

unseres Gehirns werden derart komplexe 

Leistungen möglich. 

Nervenzellen nehmen Signale auf, 

verarbeiten sie und geben sie weiter. 

Gewöhnlich werden diese Signale über 

spezielle Botenstoffe übermittelt. Portionsweise 

liegen diese in kleine Membran- 

bläschen – synaptische Vesikel – verpackt 

in der Zelle bereit. Zeigen Signale an, dass 

eine Botschaft übermittelt werden soll, verschmelzen 

einige synaptische Vesikel mit 

der Zellmembran der „sendenden“ Zelle. 

Sie entleeren dabei ihren Inhalt nach außen 

und lösen in der „empfangenden“ Zelle 

ein Signal aus. Was diesen Prozess auslöst, 

ist seit langem bekannt: ein Anstieg 

der Kalziumionen-Konzentration in der 

Nervenendigung der sendenden Zelle. 

Membranbläschen sind aber weit mehr 

als Botenstoff-Behälter. Sie müssen Signale 

erkennen und Membranen verschmelzen. 

Hierbei spielen spezielle Proteine, die sogenannten 

SNAREs, eine wichtige Rolle. 

Der gesamte Prozess der Botenstoff- 

Freisetzung im Gehirn ist äußerst schnell 

und dauert nur wenige hunderte Mikrosekunden 

(10.000stel Sekunden). Was die 

Informationsvermittlung im Gehirn derart 

schnell macht, haben Wissenschaftler 

um Jakob Sørensen vom MPIbpc und 

Matthijs Verhage von der Vrije Universiteit 

Amsterdam (Niederlande) untersucht. 

Nicht alle Vesikel sind gleich 

„Eine Nervenzelle enthält typischerweise 

bis zu mehrere hundert Botenstoff-Vesikel, 

aber nicht alle sind für eine 

Verschmelzung mit der Membran gleich 

gut präpariert“, erklärt der Neurobiologe 

Jakob Sørensen, der bis vor kurzem als 

Gruppenleiter in der Abteilung Membran- 

biophysik von Herrn Neher forschte. 

Bei normalen Zellen sind die Vesikel nahe der Zellmembran positioniert (links), anders als bei 

Zellen, in denen der Docking-Prozess gestört ist (rechts). Bild: Sørensen/Verhage 

Seite 7 

Vielmehr müssen die Vesikel erst einen 

mehrstufigen Reifungsprozess durchlaufen, 

um in einen verschmelzungsbereiten Zustand 

zu gelangen – die Grundlage für die 

schnelle Signalübertragung. Helferproteine 

positionieren dazu Vesikel in einem ersten 

Schritt so nahe wie möglich an die Zellmembran 

und heften sie dort an. Wissenschaftler 

bezeichnen diesen Prozess als 

„Docking“. Doch welche Mechanismen 

dabei eine Rolle spielen, darüber war bisher 

erstaunlich wenig bekannt. 

Dem deutsch-niederländischen Forscher- 

team ist es jetzt gelungen, die am 

Docking beteiligten Komponenten auf- 

zuklären. Wie die Wissenschaftler heraus- 

fanden, besteht die minimale Docking- 

Maschinerie aus vier Proteinen. Eines 

dieser Proteine ist der Kalziumsensor 

Synaptotagmin-1, der in der Membran 

der Vesikel verankert ist. Der Kalzium- 

sensor wurde bisher mit der kalziumabhängigen 

Verschmelzung von Vesikel 

und Zellmembran in Verbindung gebracht. 

„Dass der Kalziumsensor bereits 

beim Docking eine entscheidende Rolle 

spielt, hatten wir nicht erwartet“, 

sagt Herr Sørensen. 

Wie die Forscher zeigen 

konnten, heftet der Kalzium- 

sensor das Vesikel an die 

Zellmembran an, indem 

es dort an zwei SNAREs 

(SNAP-25 und Syntaxin-1) 

bindet. Das vierte Protein, 

Munc18-1, wird für das 

Docking zwar nicht direkt 

benötigt, doch scheint es 

dabei eine wichtige „Überwacherfunktion“ 

zu übernehmen. 

Wie die Ergebnisse 

der Forscher nahelegen, 

dient der Komplex aus den 

vier genannten Molekülen 

als molekulare Plattform, an

die später ein weiteres 

Vesikelprotein 

(Synaptobrevin) andocken 

kann. 

Multitaskingfähiger 

Sensor 

Experimentelle 

Bestätigung für diese 

Jakob B. Sørensen 

überraschende Funktion 

des Kalziumsensors beim Docking- 

Prozess erhielten jetzt die Forscherkollegen 

Samuel Young und Erwin Neher am Institut. 

„Wenn wir den Kalziumsensor an bestimmten 

Stellen veränderten, so konnten 

die Fusionskomplexe nicht mehr zusammengebaut 

werden“, erklärt Herr Young. 

Aber das Repertoire des Synaptotagmins 

als Kalziumsensor und „Heftklammer“ 

scheint damit noch bei weitem nicht erschöpft. 

Wie die Göttinger Wissenschaftler 

herausfanden, sorgt der Kalziumsensor 

auch für die richtigen „Nachbarschaftsverhältnisse“: 

Die SNARE-Fusionskomplexe 

werden in unmittelbarer Nähe zu 

den Quellen des Kalziumionensignals – 

den Kalziumionenkanälen – positioniert. 

Liebe Kolleginnen und Kollegen, 

nach mehr als 12 Monate dauernden 

Bau- und Umbauarbeiten im Verwaltungsgebäude 

nähern sich die Arbeiten nun dem 

Ende. Eine letzte große Aktion steht in der 

Otto-Hahn-Bibliothek allerdings noch an. 

Ab Donnerstag, den 1. Oktober wird der 

Zeitschriften-Lesesaal der OHB renoviert. 

Es sind umfangreiche Arbeiten an Fußboden, 

Wänden und Beleuchtung geplant. 

Gleichzeitig erfolgt ein Wanddurchbruch 

zwischen Magazin und Lesesaal, der aus 

Gründen des Feuerschutzes wohl unerlässlich 

ist. Der Raum muss daher komplett leer 

geräumt werden. In den nächsten 3 bis 4 

Wochen stehen somit auch die Rechner- 

Arbeitsplätze der Bibliothek nicht zur Verfügung. 

Leider kann für diese Arbeitsplätze 

kein Ersatz angeboten werden. Wie schon 

während der gesamten Umbauzeit stehen 

Kontaktfreudige SNAREs 

Wenn eine erhöhte Kalziumkonzentration 

in der Nervenzelle schließlich das 

Signal gibt, wird der entstehende SNARE- 

Komplex vollständig ausgebildet. Dabei 

treten passende SNAREs miteinander in 

Kontakt, wodurch die Membranen einander 

so nahe gebracht werden, dass 

sie schließlich verschmelzen. „Durch 

die stufenweise Ausbildung des Fusions- 

Komplexes muss bei einem Signal der Verschmelzungsprozess 

nur noch zu Ende 

geführt werden. Dies 

könnte erklären, warum 

er so extrem 

schnell verläuft“, so 

Jakob Sørensen. 

C.R. 

Samuel M. Young 

Umbauarbeiten in der OHB vor dem Abschluss – 

Letzter Tatort: Zeitschriften-Lesesaal 

die Bestände der 

Bibliothek aber 

auch weiterhin 

in vollem Umfang 

zur Verfügung. 

Alle 

Monographien 

und Zeitschriften 

bleiben zugänglich. 

Ab 

sofort ist auch 

das Büro am gewohnten 

Platz 

im vorderen Bereich 

der OHB 

wieder besetzt. 

Renate Hägele, 

Reinhard Harbaum und Theo Köppen 

stehen Ihnen dort als Ansprechpartner zur 

Verfügung. Andrea Piepkorn und Bernhard 

Seite 8 

Rückfragen bitte an: 

Prof. Dr. Jakob B. Sørensen, 

Department of Neuroscience and Pharmacology, 

Faculty of Health Sciences, 

University of Copenhagen, Copenhagen 

Tel.: +45 3532 -7931 

E-Mail: jakobbs@sund.ku.dk 

Dr. Samuel M. Young, 

Abteilung Membranbiophysik 

Tel. -1297 

E-mail: syoung@gwdg.de 

Originalveröffentlichungen: 

Heidi de Wit, Alexander M. Walter, Ira Milosevic, 

Attila Gulyás-Kovács, Dietmar Riedel, Jakob B. 

Sørensen, Matthijs Verhage: Synaptotagmin-1 

docks secretory vesicles to syntaxin-1/SNAP-25 

acceptor complexes. Cell 138, 935-946 (2009). 

Samuel M. Young Jr., Erwin Neher: Synaptotagmin 

has an essential function in synaptic vesicle 

positioning for synchronous release in addition 

to its role as a calcium sensor. Neuron 63, 

482-496 (2009). 

Reuse sind künftig in den neu geschaffenen 

Büros im vorderen Teil des Lesesaals 

zu finden. 

Der Zugang zur OHB ist ab sofort auch 

wieder durch den offiziellen Eingang vom 

Foyer und der Kantine her möglich. Der 

„Hintereingang“ im unteren Verwaltungsflur 

wurde geschlossen. 

Sobald die Benutzerarbeitsplätze wieder 

zugänglich sind, erfolgt eine entsprechende 

Benachrichtigung. So lange bitten 

wir um etwas Geduld. 

Die Mitarbeiterinnen und Mitarbeiter 

der Bibliothek

Erfolgreiche Zusammenarbeit – Methodenentwicklung im Verbund 

In Zusammenarbeit mit den Werkstätten des MPIbpc entstand in der Biomedizinischen NMR Forschungs GmbH 

ein umgreifendes Arbeitsplatzkonzept, das einen effizienten Ablauf tierexperimenteller Arbeiten erlaubt – im Einklang 

mit dem Arbeitsschutz des Personals und dem tierschutzgemäßen Umgang mit Versuchstieren. 

Der Schwerpunkt der Arbeitsgruppe um 

Jens Frahm liegt vorrangig in der methodischen 

Weiterentwicklung der Magnetresonanz-Tomografie 

(MRT). Dabei steht die 

Verbesserung der spezifischen bildlichen 

Darstellung von Organsystemen, insbesondere 

des Gehirns, im Vordergrund. Die 

Biomedizinische NMR Forschungs GmbH 

(NMR I) besitzt zu diesem Zweck neben 

einem MRT-System zur humanen Anwendung 

(Feldstärke 3.0 T) zwei tierexperimentell 

genutzte MRT-Systeme mit tiefer, 

d.h. klinisch vergleichbarer (2.35 T) und 

hoher Feldstärke (9.4 T). 

Grundlegende Voraussetzung für MRT- 

Untersuchungen am zentralen Nerven- 

system lebender Tiere und ein Schlüssel 

zu reproduzierbaren Experimenten ist 

ein standardisierter Ablauf. Dazu gehören 

u.a. eine fachgerechte Narkose zur Im- 

mobilisierung der Tiere sowie die Aufrechterhaltung 

der Homöostase des anästhesierten 

Versuchstieres. 

Im Rahmen wissenschaftlicher Arbeiten 

stehen zeitsparenden Routinen und kommerziellen 

technischen Lösungen oft sehr 

spezielle Anforderungen gegenüber, die 

in keiner Weise auf den Arbeitsfluss eines 

Experimentallabors abgestimmt sind. 

Wir haben daher besondere Anstrengungen 

unternommen, um ein Arbeitskonzept 

aufzubauen, dessen Verwirklichung ohne 

die maßgebliche Unterstützung der Werkstätten 

des MPIbpc nicht möglich gewesen 

wäre. 

Auf der Grundlage vielfältiger Erfahrungen 

mit MRT-Untersuchungen an Labor- 

tieren wurde neben der Konstruktion spezieller 

Halterungen mit möglichst großen 

Freiheitsgraden (Gleiten, Kippen, Drehen) 

zur Positionierung des Kopfes und Ankopplung 

an die Empfängerspule auch eine Lösung 

für einen effizienten Versuchsablauf 

umgesetzt. 

Besondere Anforderungen an eine gute, 

präparative Arbeitstechnik ergeben sich 

nicht zuletzt durch Untersuchungen 

an genetisch veränderten Mäusen aus 

Forschungsvorhaben der translationalen 

Medizin. Die oft kostbaren Individuen 

lebensschwacher Mausmodelle, die aus 

kooperierenden Instituten und Abteilungen 

des MPIbpc stammen, werden zunehmend 

auch mittels nichtinvasiver MRT 

untersucht. Die hochaufgelöste Bildgebung 

solcher Tiere erfordert stets besondere 

Sorgfalt. Weiterhin wurde berücksichtigt, 

dass wandelnde Forschungsvorhaben einer 

interdisziplinären Arbeitsgruppe mit 

verschiedenartigen Ansprüchen und Fragestellungen 

sehr rasch zu lästigen und 

zeitraubenden Basteleien führen können. 

Bessere Arbeitssicherheit 

Neben den technischen Lösungen 

galt es auch, den Arbeitsablauf unter den 

Aspekten des Arbeitsschutzes und der 

Arbeitssicherheit zu optimieren. Das gelang 

beispielsweise durch die Einführung 

von Klemmsystemen, mit denen sich der 

Gebrauch von Instrumenten (Pinzetten, 

Schraubendrehern) und Klebeband zur 

Fixierung weitgehend vermeiden lässt. 

Von zentraler Bedeutung war dabei die 

Entwicklung eines Probenträger- und Zuführungssystems 

(s. Abb. 1), das für beide 

tierexperimentellen MRT-Systeme genutzt 

werden kann und sich gleichermaßen für 

eine Untersuchung von narkotisierten 

Tieren und chemischen Proben eignet. 

Das System kann flexibel an die 

Innendurchmesser der Gradientensysteme 

(200 und 120 mm) und der Sendespulen 

(72 mm) angepasst werden. Es erlaubt, 

Seite 9 

einmal präparierte Untersuchungsobjekte 

nacheinander mit der bildgebenden MRT 

oder der räumlich lokalisierten Magnet- 

Resonanz-Spektroskopie (MRS) sowohl 

im Niedrigfeld als auch im Hochfeld vergleichend 

zu untersuchen. 

Abb. 1. 3D-Zeichnung des Tierprobenträgers („Göttingen animal bed“), das in Zusammenarbeit mit 

den Feinmechanischen Werkstätten I entwickelt und dort gefertigt wurde. 

(Technische Zeichnung B. Henkner) 

Das Probenträgersystem fügt sich 

konzeptionell in einen standardisierten 

Arbeitsablauf der Tierpräparation zur MRT- 

Untersuchung ein. Ein Charakteristikum 

des Konzepts ist u.a. die geschlossene Wärmekette 

aus aufgereihten Wärmeeinheiten 

in den drei Liegeflächen des Tieres während 

der Präparation. Sie besteht aus einer 

speziellen Narkosekammer (s. Abb. 2A) aus 

getöntem Acryl und gewärmtem Boden, einer 

temperierten Hilfseinrichtung zur endo- 

trachealen Intubation der Maus (nicht abgebildet), 

einem Narkosearbeitsplatz mit 

Untertischabsauge (s. Abb. 2 B) und dem 

eigentlichen Tier- bzw. Probenträger. 

Ein Ergebnis der Verfeinerung tierexperimenteller 

MRT durch die applikativen 

Eigenentwicklungen zeigen die aktuellen 

Aufnahmen hochaufgelöster anatomischer 

Bilder des Gehirns von Mäusen durch 

Boretius et al. (2009). Diese erfordern 

neben optimierten Sequenzprotokollen 

einen hohen Grad an Bewegungsarmut 

des künstlich beatmeten Versuchstieres. 

Das Tierträgersystem bewährt sich auch 

bei weiteren Anwendungen wie der MR- 

Spektroskopie (Michaelis et al. 2009), bei

A B 

der die narkotisierten Tiere oft über Zeiträume 

von mehreren Stunden präzise und 

lebenserhaltend gelagert werden müssen. 

Das mit einem internationalen Patent 

versehene System wird inzwischen durch 

die Technologietransfergesellschaft der 

MPG, die Max-Planck-Innovation GmbH, 

München betreut. 

Für dessen bauliche wie konstruktionszeichnerische 

Umsetzung ebenso wie auch 

für einige andere der hier gezeigten Arbeiten 

möchten wir uns bei den Mitarbeitern 

der Feinmechanischen Werkstätten I 

(Leiter Rainer Schurkötter), vor allem bei 

den Herren Andreas Pucher-Diehl, Bernd 

Henkner und Frank Grabowski sehr bedanken. 

Unser Dank gilt ebenso Herrn Herbert 

Nolte (Glastechnik), den Mitarbeitern der 

Tischlerei (Leiter Peter Böttcher) sowie den 

Fachkräften der Schlosserei. 

Seite 10 

Abb. 2. (A) Bodenbeheizte Narkosekammer 

aus rotem Acryl 

mit Schiebedeckel. Mäuse 

nehmen die getönte Kammer 

als dunklen Fluchtort an und 

laufen zur hinteren Stirnseite, 

was das Schließen des Schiebedeckels 

erleichtert. Die Wärmeplatte 

des Kammerbodens 

ist einzeln verwendbar (Foto 

Tammer). (B) Hochwertiger 

Arbeitstisch mit HPL-Laborarbeitsplatte 

und integriertem 

Absaugemodul aus Edelstahl. 

Die versenkbare Schutzhaube 

ist zurückgeklappt und kann 

vollständig unter die Arbeitsplatte 

versenkt werden 

(Foto Goldmann). 

Abb. 3. (A) Die linke Hälfte der Abbildung zeigt 

ein T2-gewichtetes MR-Bild einer Gehirnhemisphäre 

der Maus in horizontaler Schichtführung. 

Die Aufl ösung beträgt 30 µm x 30 µm in der 

Bildebene und die Schichtdicke 300 µm. In der 

Bildreihe rechts daneben sind (von oben nach 

unten) Ausschnittsvergrößerungen der Hirnrinde, 

des Hippocampus und des Kleinhirns zu sehen 

(Aufnahme S.Boretius) 

Rückfragen bitte an: 

Dr. med. vet. Roland Tammer 

Biomedizinische NMR Forschungs GmbH 

Tel.: 1722; E-Mail: rtammer@gwdg.de 

Originalveröffentlichungen: 

Boretius S, Kasper L, Tammer R, Michaelis T, Frahm 

J. MRI of cellular layers in mouse brain in vivo. 

NeuroImage 2009; doi: 10.1016/j.neuroimage.2009. 

05.095. 

Michaelis T, Boretius S, Frahm J. Localized proton 

MRS of animal brain in vivo: models of 

human disorders. J Prog Nucl Magn Reson 

Spectrosc 2009; 55: 1-34. 

Es ist alles möglich in diesem Universum. Hauptsache es ist genügend unvernünftig. 

Niels Bohr

A winning team – magnetic resonance imaging meets precision engineering 

A tight collaboration between the animal researchers of the Biomedizinische NMR Forschungs GmbH and the 

mechanical workshop of the MPIbpc resulted in an optimized workfl ow, safety, and animal welfare that led to 

scientifi c advances in small animal MRI. 

Scientifi c interest of the biomedical 

NMR group (head Jens Frahm) focuses on 

the further development of refi ned magnetic 

resonance imaging (MRI) methods 

for noninvasive imaging of inner organs, 

in particular the brain. While human studies 

are performed with an MRI system operating 

at a fi eld strength of 3.0 T, small 

animal MRI employs both a small-bore 

system at 2.35 T, which facilitates translational 

research toward potential clinical 

applications, and a high-fi eld system at 9.4 

T, which optimizes the technical conditions 

for imaging small structures. 

A most important issue for studies of 

the central nervous system of living animals 

is the development of standardized 

procedures, including techniques for the 

immobilization and sustained homeostasis 

of anesthetized animals. Because commercially 

available solutions often fail to meet 

the actual experimental needs, we undertook 

considerable efforts to design a concept 

that on the one hand is tailored to our 

specifi c laboratory conditions, but on the 

other hand allows for a fl exible adaptation 

of diverse experimental requirements. All 

hardware components were developed in 

close collaboration with the mechanical 

workshop Feinmechanik I (head Rainer 

Schurkötter). 

A key element of our concept was the 

design and implementation of an MRI-compatible 

animal and sample carrier system 

(Fig. 1). It is based on our long-lasting experience 

in MRI of laboratory animals and fi ts 

both the low-fi eld and high-fi eld MRI magnets. 

The system offers a simple exchange 

of animals and samples, and lends itself 

to complementary as well as comparative 

experiments at different fi eld strengths. The 

patented system is currently managed by 

Max Planck Innovation, Munich. 

The mouse carrier system, together with 

a chamber for anesthesia (Fig. 2) and a device 

to assist endotracheal intubation (not 

shown), is part of a “warming chain”. All 

surfaces in contact with the (premedicated) 

anesthetized animal are warmed to avoid 

hypothermia (body temperatures < 36.5 °C). 

This holds true for preparation periods as 

well as during MRI examinations, which 

then may last for several hours. Because 

animals are anesthetized with volatile anesthetics, 

the system requires a constant 

gas fl ow. A specially designed extractor 

Renovation of the Otto Hahn Library – 

Last Scene: the Journal Reading Room 

After more than 12 months of reconstruction 

work in the administration building 

and the library, the rebuilding activities 

are coming close to an end. The last huge 

action has now been started in the library: 

the renovation of the journal reading room. 

For this purpose, all shelves and desks have 

to be removed including the computers. 

This means that, unfortunately, they will 

not be available for the next 3 to 4 weeks. 

However, all monographs and journals and 

the copy machines will be accessible. 

The main entrance of the library is now 

open again. The back entrance will therefore 

be shut as of today. In the renovated 

offi ce opposite to the entrance you fi nd 

Seite 11 

hood (Fig. 3) is part of the workstation 

and enables endotracheal intubation of the 

mouse, while avoiding inadequate chronic 

exposure to waste gas. 

Not only in industry but also in basic 

science the organization of an optimized 

workfl ow and the use of state-of-the-art 

methodology pave the way to progress. 

Only recently, our in-house developments 

together with improved MRI sequences 

summed up to a fi rst outstanding achievement. 

Figure 4 shows an in vivo image of 

the mouse brain with an in-plane resolution 

of 30 µm x 30 µm, which unravels 

cell layers in the cortex and subcortical 

structures (Boretius et al. 2009). 

It is important to note that realization of 

a multitude of individual technical solutions 

within a reasonable time scale could 

not have been accomplished without the 

substantial technical skills and support 

of the Feinmechanik workshop. Special 

thanks go to Andreas Pucher-Diehl, Bernd 

Henkner, and Frank Grabowski. We also 

thank Herbert Nolte (former glas workshop) 

and the members of the carpentry 

and machine fi tter’s workshops. 

our colleagues Renate Haegele, Reinhard 

Harbaum and Theo Koeppen. Andrea Piepkorn 

and Bernhard Reuse moved to the 

new offi ces downstairs in the reading room. 

Notice will be given immediately after 

the completion of the renovation work 

and after the computer workstations will 

be accessible again. Again we ask you for 

your patience. 

Your library team

Abgänge 

Abt. Gene und Verhalten (Eichele) 

Dr. Murat Yaylaoglu, zum 24.9.2009. 

Dr. Xunlei Zhou, zum 30.9.2009; Universität 

Tübingen. 

Abt. Theoretische und computergestützte 

Biophysik (Grubmüller) 

Dr. Udo Schmitt, zum 30.9.2009. 

Abt. NanoBiophotonik (Hell) 

Dr. Vadim Boyarskiy, zum 31.08.2009; 

Universität St. Petersburg. 

Peggy Findeisen, zum 14.9.2009. 

Dr. Kirill Kolmakov, zum 31.8.2009; 

Universität St. Petersburg. 

Emeritus-Abteilung Labor für Zelluläre 

Dynamik (Jovin) 

Ingrid Belser, zum 31.10.2009. 

Dr. Ziba Kiafard, zum 31.10.2009. 

FG Molekulare Zelldifferenzierung 

(Mansouri) 

Dr. Willem van den Akker, zum 

31.8.2009. 

Allgemeine Dienste (Tischlerei) 

Astrid Kliewes, zum 31.8.2009. 

Sven Woiwade, zum 31.8.2009. 

Promotionen 


Dr. Harun Budak, Promotion mit dem 

Thema „Characterization of Tip60 

gen in the mammalian circadian system“, 

Atatürk Universität, Erzurum 

(Türkei), 14.8.2009. 

AG Dreidimensionale Kryo-Elektronenmikroskopie 

(Stark) 

Burkhard Heisen, Promotion mit dem 

Thema „New Algorithms for Macromolecular 

Structure Determination“ 

im Fachbereich Biologie der Universität 

Göttingen, 08.09.2009. 

Neueinstellungen 


Christina Ahlbrecht 

Abt. Gene und Verhalten 

(Eichele) 

Tierpflegerin 

Tel. 2761, seit 17.8.2009 

Dr. Andrea Vaiana 

Abt. Theoretische und computergestützte 

Biophysik (Grubmüller) 

Postdoc 

Molekulardynamiksimulation 

an Ribosomen 

Tel. 2304, seit 1.9.2009 

Sukrit Srivastava 

Abt. Zelluläre Biochemie 

(Lührmann) 

Doktorand 

Structural studies of the 

spliceosomal Prp19 related 

proteins 

Tel. 1591, seit 10.9.2009 

Seite 12 

Carl Burmeister 

Martin Höfling 

Abt. Theoretische und computer- Abt. Theoretische und computergestützte 

Biophysik (Grubmüller) gestützte Biophysik (Grubmüller) 

Doktorand 

Doktorand 

Primary Effects of X-ray Radiation Molecular Dynamics as a 

on Biomolecules: Computer tool to reveal the processes in 

Simulations of Electron Dyna- nanoscale experiments on the 

mics upon Photoionization atomistic scale 

Tel. 2307, seit 1.9.2009 Tel. 2314, seit 20.9.2009 

Dr. Mina Lee 

Abt. NanoBiophotonik 

(Hell) 

Postdoc 

Photoimaging of Molecules 

Tel. 2600, seit 1.9.2009 

Sejeong Lee 

Abt. Physikalische Biochemie 

(Rodnina) 

Doktorandin 

Function of the Signal 

Recognition Particle from E.coli 

Tel. 2913, seit 1.10.2009 

Anzhalika Sidarovich 

Abt. Zelluläre Biochemie 

(Lührmann) 

Diplomandin 

Untersuchungen zur 

Struktur des Spleißosoms aus S. 

cerevisiae 

Tel. 1972, seit 15.9.2009 

Lydia Abdelhalim 

Emeritus-Abteilung Labor für 

Zelluläre Dynamik (Jovin) 

Tel. 1384, seit 1.9.2009

Mehdi Pirouz 

FG Entwicklungsbiologie 

(Kessel) 

Doktorand 

Keimzellen in Mausmutanten 

Tel. 1752, seit 1.8.2009 

Jan Zelmer 



Allgemeine Dienste 

(Feinmechanik) 

Azubi Feinwerkmechaniker 

Tel. 1462, seit 1.9.2009 

Maja Lindemann 


(Verwaltung) 

Azubi Bürokommunikation 

seit 1.8.2009 

Erdem Erikci 

PG Molekulare Neuroentwicklungsbiologie 

(Chowdhury) 

Doktorand 

Functional Analysis of the 

microRNA-212/132 mouse 

mutants 

Tel. 1567, seit 1.9.2009 

Carla Enchelmaier 


(Tischlerei) 

Azubi Tischlerin 

seit 1.9.2009 

Lea Nolte 


(Verwaltung) 

Praktikantin 

seit 1.8.2009 

Florian Franke 


(Feinmechanik) 

Azubi Feinwerkmechaniker 

Tel. 1462, seit 1.9.2009 

Michael Kamlot 


(Verwaltung) 

Pförtner 

seit 1.9.2009 

Seite 13 

Gäste 


Shi Wen Chu, National Taiwan University; 

Tel. 2503, 20.8. - 21.8.2009. 

Sven Hippe, Universität Bochum; 

Tel. 2511, 24.8.- 25.8.2009. 

Kaspar Leuenberger, EPFL Lausanne; 

Tel. 2555, 31.8. - 05.09.2009. 

Computerbasierte biomolekulare 

Chemie (Groenhof) 

Ricardo Matute, University of Chile; 

Tel. 2320, 4.9. - 31.10.2009. 

25 

MAX-PLANCK-JUBILÄEN 

Am 29.6. 2009 beging 

Herr Jens Schimpfhauser 

(AG Reaktionsdynamik) 

sein 25-jähriges Dienstjubiläum. 

Am 1.9. 2009 beging 

Herr Hubertus Kopp 

(Abt. Neurobiologie) 

sein 25-jähriges Dienstjubiläum.

Die GWDG informiert 

Durch die Änderung 

der Passwort- 

Verschlüsselung auf 

den UNIX-Systemen 

ist es erforderlich, dass 

alle Benutzerinnen und 

Benutzer, die ihr Passwort 

seit dem 1. Juni 2006 nicht mehr 

geändert haben, diese aus Sicherheitsgründen 

längst fällige Passwort-Änderung 

spätestens bis zum 31.10.2009 über das 

Benutzerportal https://benutzer-portal. 

gwdg.de vornehmen. 

Seit dem 28.8.2009 ist das neue Betriebssystem 

Mac OS X 10.6, auch bekannt 

unter dem Namen Snow Leopard, auf dem 

Markt. Äußerlich unterscheidet es sich nur 

wenig vom Vorgänger, die entscheidenden 

Neuerungen betreffen eher den Systemkern. 

Im Wesentlichen wurden die vorhandenen 

Funktionalitäten überarbeitet und 

verbessert. 

Die GWDG hat in den vergangenen 

Monaten für ihren Maschinenraum ein 

Überwachungsnetz für die technische 

Infrastruktur aufgebaut, das die bereichsweise 

Kontrolle von Temperaturen, 

Luftfeuchtigkeit und Kondensatbildung ermöglicht. 

Auch die Qualität der Stromversorgung 

wird kontinuierlich gemessen. Der 

Betriebsstatus der geschlossenen Serverschränke 

mit integrierter Wasserkühlung 

kann ebenso abgerufen werden wie der 

Status der USVen. Weitere Schritte für 

den Ausbau des Überwachungsnetzes 

sind geplant. 

Weitere Informationen finden Sie in den 

GWDG-Nachrichten 9/2009. Alle Ausgaben 

der GWDG-Nachrichten finden Sie 

im WWW unter dem URL 

http://www.gwdg.de/GWDG-nr 

Thomas Otto, GWDG 

© GWDG 

Publikationen 


Szabo, N.E., T. Zhao, X. Zhou, and G. Alvarez-Bolado: The role of Sonic hedgehog 

of neural origin in thalamic differentiation in the mouse. J. Neurosci. 29, 2453- 

2466 (2009). 

Szabo, N.E., T. Zhao, X. Zhou, and G. Alvarez-Bolado: Role of neuroepithelial 

Sonic hedgehog in hypothalamic patterning. J. Neurosci. 29, 6989-7002 (2009). 

Abt. Theoretische und computergestützte Biophysik (Grubmüller) 

Goette, M, M.C. Stumpe, R. Ficner, and H. Grubmüller: Molecular determinants 

of snurportin 1 ligand affinity and structural response upon binding. Biophys. J. 

97, 581-589 (2009). 

Haas, J., E. Vöhringer-Martinez, A. Bögehold, D. Matthes, A. Pelah, B. Abel, and 

H. Grubmüller: Primary steps of pH-dependent insulin aggregation kinetics are 

governed by conformational flexibility. ChemBioChem. 10, 1816-1822 (2009). 


Rankin, B., and S.W. Hell: STED microscopy with a MHz pulsed stimulated-Ramanscattering 

source. Opt. Exp. 17, 15679-15684 (2009). 

Wildanger, D., J. Bückers, V. Westphal, S.W. Hell, and L. Kastrup: A STED microscope 

aligned by design. Opt. Exp. 17, 16100-16110 (2009). 

Hell, S.W., R. Schmidt, and A. Egner: Diffraction-unlimited three-dimensional optical 

nanoscopy with opposing lenses. Nature Photon. 3, 381-387 (2009). 

Strack, R.L., B. Hein, D. Bhattacharyya, S.W. Hell, R.J. Keenan, and B.S. Glick: A 

Rapidly Maturing Far-Red Derivative of DsRed-Express2 for Whole-Cell Labeling. 

Biochemistry 48, 8279-8281 (2009). 

Abt. Neurobiologie (Jahn) 

Rummel, A., K. Häfner, S. Mahrhold, N. Darashchonak, M. Holt, R. Jahn, S. Beermann, 

T. Karnath, H. Bigalke, and T. Binz: Botulinum neurotoxins C, E and F bind 

gangliosides via conserved binding site prior to stimulation-dependent uptake with 

botulinum neurotoxin F utilising the three isoforms of SV2 as second receptor. J. 

Neurochem. 110, 1942-1954 (2009). 

Hosoi, N., M. Holt, and T. Sakaba: Calcium Dependence of Exo- and Endocytotic 

Coupling at a Glutamatergic Synapse. Neuron 63, 216-229 (2009). 

Abt. Zelluläre Biochemie (Lührmann) 

Pena, V., S.M. Jovin, P. Fabrizio, J. Orlowski, J.M. Bujnicki, R. Lührmann, and M.C. 

Wahl: Common design principles in the spliceosome RNA helicase Brr2 and in 

the Hel308 DNA helicase. Mol. Cell 35, 454-466 (2009). 

Emeritus-Abteilung Labor für Zelluläre Dynamik (Jovin) 

Celej, M.S., W. Caarls, A. Demchenko, and T.M. Jovin: A triple emission fluorescent 

probe reveals distinctive amyloid fibrillar polymorphism of wild-type α-synuclein 

and its familial Parkinson’s disease-mutants. Biochem. 48, 7465-7472 | DOI: 

10.1021/bi9003843 (2009). 

Caarls, W., M.S. Celej, A.P. Demchenko, and T.M. Jovin: Characterization of coupled 

ground state and excited state equilibria by fluorescence spectral deconvolution. 

J. Fluorescence. On Line. | DOI 10.1007/s10895-009-0536-1 (2009). 

Botelho, M.G., X. Wang, D.J. Arndt-Jovin, D. Becker, and T.M. Jovin: Induction of 

terminal differentiation in melanoma cells on downregulation of b-amyloid precursor 

protein. J. Investigative Dermatology. On Line | DOI:10.1038/jid.2009.296 (2009). 

Seite 14

Publikationen Chinesisches 

Emeritus-Abteilung Spektroskopie und photochemische Kinetik (Troe) 

Meindl, K., J. Henn, N. Kocher, D. Leusser, K.A. Zachariasse, G.M. Sheldrick, 

T. Koritsanszky and D. Stalke: Experimental charge density studies of disordered 

N-phenylpyrrole and N-(4-fluorophenyl)pyrrole. J. Phys. Chem. A 113, 9684- 

9691 (2009). 

Guzzi, R., R. Bartucci, L. Sportelli, M. Esmann and D. Marsh: Conformational heterogeneity 

and spin-labeled –SH groups: pulsed EPR of Na,K-ATPase. Biochemistry 

48, 8343-8354 (2009). 

FG Computergestützte biomolekulare Dynamik (de Groot) 

Hub, J.S., and B.L. de Groot: Detection of functional modes in protein dynamics. 

PLoS Computational Biology 5: e1000480 (2009). 

Biomedizinische NMR Forschungs GmbH (Frahm) 

Gadjanski, I., S. Boretius, S.K. Williams, P. Lingor, J. Knöferle, M.B. Sättler, R. Fairless, 

S. Hochmeister, K.-W. Sühs, T. Michaelis, J. Frahm, M.K. Storch, M. Bähr, and R. 

Diem: Role of N-type voltage-dependent calcium channels in autoimmune optic 

neuritis. Ann. Neurol. 66, 81-93 (2009). 

AG Bioanalytische Massenspektrometrie (Urlaub) 

Palfi, Z., N. Jaé, C. Preusser, K.H. Kaminska, J.M. Bujnicki, J.H. Lee, A. Günzl, 

C. Kambach, H. Urlaub, and A. Bindereif: SMN-assisted assembly of snRNPspecific 

Sm cores in trypanosomes. Genes Dev. 23, 1650-1664 (2009). 

Lakomek, K., A. Dickmanns, M. Kettwig, H. Urlaub, R. Ficner, and T. Lübke: Initial 

insight into the function of the lysosomal 66.3 kDa protein from mouse by means 

of X-ray crystallography. BMC Struct. Biol. 9, 56 (2009). 

FG Molekulare Zelldifferenzierung (Mansouri) 

Collombat, P., X. Xu, P. Rassard, B. Sosa-Pineda, S. Dussaud, N. Billestrup, 

O.D. Madsen, P. Serup, H. Heimberg, and A. Mansouri : The ectopic expression 

of Pax4 in the mouse pancreas converts progenitor cells into α and subsequently 

b cells. Cell 138, 449-462, (2009). 

SNWG Biophysik der synaptischen Übertragung (Sakaba) 

Hosoi, N., M. Holt, and T. Sakaba: Calcium Dependence of Exo- and Endocytotic 

Coupling at a Glutamatergic Synapse. Neuron 63, 216-229 (2009). 

Nachruf 

Am 28.08.2009 verstarb unser ehemaliger Mitarbeiter 

Arthur Lübeck 

im Alter von 85 Jahren. 

Wir haben Herrn Lübeck in den Jahren seiner langjährigen Tätigkeit als einen 

überaus pflichtbewussten, kompetenten Mitarbeiter kennengelernt, der sehr 

geschätzt wurde. Unser Mitgefühl gilt seiner Familie. 

Wir werden Herrn Lübeck ein ehrendes Andenken bewahren. 


Institutsleitung * Betriebsrat * Mitarbeiter 

Seite 15 

Yoga 

(Qigong und T’ai Chi Movement) 

Gesundheitsvorsorgekurs am 

MPIbpc 

Alle Mitarbeiterinnen und Mitarbeiter 

sind herzlich eingeladen, an diesem Kurs 

teilzunehmen, um das Energieniveau und 

damit auch ihre Vitalität, Wachheit und 

Wohlbefinden zu steigern. 

Interessenten melden sich bitte per Email 

bei Cornelia Maggs (cmaggs@gwdg). 

Wo der Kurs stattfindet, wird den Teilnehmerinnen 

und Teilnehmern wegen 

unvorhersehbarer Göttinger Wetterverhältnisse 

kurzfristig per E-mail bekannt 

gegeben (Dachterasse, Waldrand oder 

Seminarraum/Hörsaal). 

Der Kurs findet seit 15. September 2009 

jeweils Dienstags und Donnerstags um 

12:30 Uhr statt und wird von Holger 

Bartels geleitet. Bei Fragen zum Kurs wenden 

Sie sich bitte an holger.bartels@mpibpc. 

mpg.de. 

Chineseyoga 

(Qigong and T’ai Chi Movement) 

Health class at the MPIbpc 

All members of staff are cordially invited 

to take part in this class in order to raise 

the energy level and thus increase your 

vitality, alertness and well-being. 

If you are interested, please contact 

Cornelia Maggs (cmaggs@gwdg.de). 

Due to unpredictable Göttingen weather 

conditions, we will inform you of the location 

per e-mail shortly before the event 

(roof terrace, edge of the woods or seminar 

room). 

The class has started on 15th September 

2009. It will take place on Tuesdays and 

Thursdays, 12.30 pm, and will be run by 

Holger Bartels. If you have any questions 

with regard to the class, please contact 

holger.bartels@mpibpc.mpg.de

Independent Day 2009 

Sixty-two years ago, on August 15 th 1947, 

at the stroke of midnight, when the world 

was asleep, a historical event has changed 

the world forever. It was the triumph of 

human values over tyrannical and imperialist 

hegemony; it heralded the strength 

of peace and non-violence as governing 

Der Betriebsrat informiert 

Wie hätten Sie geurteilt? 

Aus der Praxis der Arbeitsgerichte 

Fall 1: 

Folgender Fall wurde vor dem Landesarbeitsgericht (LAG) Rheinland-Pfalz 

verhandelt: 

Ein Arbeitnehmer (AN) gerät in Streit mit seinem Vorgesetzten 

und verlässt wutentbrannt den Betrieb. Dabei äußert er sich 

vor Arbeitskollegen (Zeugen) lautstark, dass er nicht mehr in 

diesem Unternehmen arbeiten wolle. 

Einige Tage später meldet er sich krank, indem er die Arbeits- 

unfähigkeitsbescheinigung seines Arztes beim Arbeitgeber (AG) 

einreicht. 

Der AG erkennt diese Krankmeldung nicht an und argumentiert, 

dass der AN nicht mehr leistungswillig gewesen sei und 

die Erkrankung vorgeschoben habe. Damit entfalle der Anspruch 

auf Lohnfortzahlung im Krankheitsfalle. 

Damit ist der AN allerdings überhaupt nicht einverstanden 

und klagt vor dem Arbeitsgericht. 

Er verliert seinen Prozess vor dem Arbeitsgericht und geht in 

Revision vor dem LAG. Er verklagt seinen AG auf Lohnfortzahlung 

mit der Begründung, dass er ja krank gewesen sei, was die 

Arbeitsunfähigkeitsbescheinigung des Arztes beweise. 

principles of modern society. Above all, it 

was the dawn of world’s largest democracy 

on the face earth – the free and independent 

India. 

To commemorate the struggle and sacrifice 

of millions, and to celebrate the hope 

and promise of future, Indian students and 

Liebe Kolleginnen und Kollegen, 

der Betriebsrat möchte Ihnen in dieser Ausgabe der MPIbpc News zwei Fälle aus der Praxis der Arbeitsgerichte vorstellen und Sie 

zum Nachdenken anregen unter dem Motto: „Wie hätte ich geurteilt, wenn ich Richter gewesen wäre“. 

Seite 16 

scientists in Goettingen have gathered for a 

flag-hoisting ceremony in the open grounds 

of MPIbpc. The program began with flag 

hoisting, followed by national anthem, 

patriotic songs, and ended with Indian 

sweets (of course!). Prof. Dr. N. Siva 

Kumar, visiting scientist of the Biochemistry 

Department, University of Goettingen, 

hoisted the flag. In addition, there was 

a small talk given by Dr. Ramesh Ahuja 

(Director, Goettingen Liaison Office India) 

to promote Goettingen-India co-operation 

initiatives. 

Continuing the trend of previous years, 

administrative staff of the MPIbpc played 

an instrumental and supportive role for organizing 

the event. ‘Our sincere thanks to 

all the people who helped us,’ said one of 

the organizers of the event. 

Madhu Babu Gajula Balija 

Betriebsrat 


Fall 2: 

Private Post auf Kosten der Arbeitgebers (AG): 

Der Arbeitnehmer (AN) hatte die Aufgabe, die Korrespondenz 

mit den Kunden zu erledigen, Briefe zu verfassen und diese zum 

Frankieren in die zentrale Poststelle zu geben. 

Einer Mitarbeiterin in der Poststelle fiel auf, dass einige Briefe 

handschriftlich und nicht, wie sonst üblich, maschinenschriftlich 

adressiert waren. Der AN wurde daraufhin zu einem klärenden 

Personalgespräch gebeten, in dem er zugab, dass es sich um 

seine Privatpost handelte. Dies sei nichts Besonderes und es sei 

nichts dabei, dies zu tun. 

Dem AN wurde daraufhin seitens des AG wegen seines Verhaltens 

fristlos gekündigt. 

Der AN war der Meinung, dass sein Verhalten weder eine 

ordentliche noch eine außerordentliche (fristlose) Kündigung 

rechtfertige und reichte eine Kündigungsschutzklage beim Arbeitsgericht 

ein. Der Prozess endete schließlich vor dem LAG 

Hessen. 

Der Richter hatte über einen Fall zu urteilen, bei dem der AN 

seinem AG einen Schaden von unter 5 Euro verursacht hatte. 

Wenn Sie der Arbeitsrichter gewesen wären, wie hätte Ihr Urteil gelautet? 

Das Urteil der Richter zu den beiden Fällen finden Sie auf der nächsten Seite.

So haben die Richter geurteilt 

Auflösung des Falles 1: 

Urteil des Gerichts 

Fakt ist: Ein Arbeitnehmer, der krank ist, hat zwangsläufig Anspruch 

auf Lohnfortzahlung (Anmerkung: Im Bereich des TVöD- 

Bund sind es 6 Wochen). 

Die Krankheit muss der einzige Grund sein, warum eine geschuldete 

Arbeitsleistung nicht mehr erbracht werden kann. 

Urteil: 

Der Richter gab dem Arbeitgeber recht. Der AN (Kläger) verlor 

den Prozess. Es ging nicht darum, ob der AN krank gewesen 

sei. Entscheidend sei, dass der AN vor Zeugen deutlich gemacht 

habe, nicht mehr im Unternehmen arbeiten zu wollen. Durch 

seine (Anm.: in der Wut gemachten) Äußerungen habe er den 

Anspruch auf Lohnfortzahlung verloren. 

Anmerkung: Ob dem AN gekündigt worden ist, geht aus dem 

Urteil nicht hervor, denn der Richter hatte nur über die Lohnfortzahlung 

zu urteilen. Es ist sehr wahrscheinlich, denn durch 

Entfernen von seinem Arbeitsplatz hat er seinen Arbeitsvertrag 

schwerwiegend verletzt. 

Gesellenprüfung im Tischlerhandwerk 2009 

Es ist immer eine Herausforderung für die 

angehenden Gesellen, sich in der Arbeits- 

probe zu beweisen und am Gesellenstück 

zu zeigen, was sie können. Der 

theoretische Teil und die Fachgespräche 

sind die beiden anderen Bereiche der 

Gesellenprüfung. 

Dieses Jahr musste sich Herr Sven 

Woiwade dieser Herausforderung stellen. 

Er hat mit Abschluss der Arbeitsprobe 

seine Prüfung am 26.8.2009 bestanden. 

Dazu gratulieren wir ihm herzlich. 

Das erste Ausbildungsjahr BGJ Holz absolvierte 

er auf der BBS 2 in Göttingen. 

Von 2007 bis 2009 wechselte er dann für 

die beiden anderen Ausbildungsjahre an 

unser Institut. 

Der Gesellenbrief wurde ihm am 

30.8.2009 auf der feierlichen Freisprechung 

überreicht. Zuvor konnten alle Gesellenstücke 

in der Ausstellung der BBS 

2 besichtigt werden – eine Ausstellung, 

über die auch die lokale Presse berichtete. 

Als Gesellenstück fertigte Herr Woiwade 

eine Anrichte aus Esche in Massivholz. 

Rund 106 Arbeitsstunden benötigte er dafür. 

Und muss zudem auch die Materialkosten 

selbst tragen: rund 500,- € fielen 

dafür an. 

Die übliche Ausstellung des Gesellenstücks 

am Institut ist in diesem Jahr leider 

nicht möglich, da sich das Foyer noch 

im Umbau befindet. Eine ausgiebige Foto- 

Sven Woiwade 

Seite 17 

Auflösung des Falles 2: 

Urteil des Richters 

Vor Gericht lautet die Argumentation des AN: Sein Verhalten 

sei mit einem Diebstahlsversuch nicht zu vergleichen, da er 

nichts verheimlicht und seine Post aus Zeitmangel in die Briefpost 

gegeben habe. Eine fristlose ebenso wie eine ordentliche 

Kündigung sei deshalb unverhältnismäßig. 

Die Argumentation des AG lautete: Das Verhalten des AN belege, 

dass dieser auch künftig vergleichbare Verfehlungen begehen 

werde. 

Urteil: 

Das Gericht befand die fristlose Kündigung für gerechtfertigt. 

Durch sein Fehlverhalten habe er das Vertrauen(!!!) des AG in 

seine Redlichkeit als AN zerstört und sei damit für die Firma 

nicht mehr tragbar. Selbst eine Abmahnung sei nicht erforderlich 

(Anm.: wie sie vor einer ordentlichen Kündigung hätte 

erfolgen müssen), denn jeder AN wisse, dass NUR zum betrieblichen 

Gebrauch bestimmte Sachen nicht für private 

Zwecke genutzt werden dürfen. 

Liebe Kolleginnen und Kollegen, natürlich hatte der Betriebsrat bei der Abfassung dieser zwei Fälle auch Hintergedanken. Nächstes 

Jahr im März stehen die Betriebsratswahlen an, und der Wahlvorstand wird sich ab Ende des Jahres auf Kandidatensuche begeben. 

Vielleicht haben Sie durch diese Urteile Lust auf Betriebsratsarbeit bekommen, denn rechtliche Angelegenheiten machen einen 

großen Teil der BR-Arbeit aus und können, glauben Sie mir, sehr interessant sein. 

Für den Betriebsrat Werner Zeiß 

serie ist jedoch auf der Pinnwand vor der 

Tischlerei zu sehen. 

Mit der Freisprechung der jungen Gesellen 

endet das Ausbildungsverhältnis. 

Herr Woiwade verlässt das Institut zum 

31.8.2009. Für seine Zukunft wünschen 

wir ihm alles Gute! 

P. Böttcher

Science Tent 2009 

The organizers: Dr. W. Fischle, Dr. C. Höbartner, Dr. H. Shcherbata 

Seite 18 

Dr. A. Lange 

Dr. T. Burg Prof. E. Neher

Prof. H. Jäckle 

Seite 19 

Dr. H. Oster 

Prof. Tom A. Rapoport

Genetic screen for modifiers of muscular dystrophy in 

Drosophila melanogaster 

Muscular dystrophy (MD) is a general 

term that describes a group of inherited and 

gradually progressing myogenic disorders 

that are frequently associated with cardiomyopathy 

and brain disorders. Genetically 

the pattern of inheritance can be X-linked 

recessive as in Duchenne or Becker muscular 

dystrophy (DMD/BMD), autosomal 

dominant as in limb-girdle muscular dystrophy 

type 1 (LGMD type 1), or autosomal 

recessive as in limb-girdle muscular dystrophy 

type 2 (LGMD type 2) (Campbell, 

1995; Straub, Campbell, 1997). DMD is 

a severe progressive muscle-wasting 

disease affecting approximately 1 out of 

3500 males (Blake et al, 2002). 

One of the most important advances 

in understanding the molecular genetics 

of neuromuscular diseases has been 

the cloning of the gene encoding dystrophin, 

the protein absent in muscle of DMD 

patients. In the last few years the role of 

dystrophin in skeletal muscle has been 

studied, and several dystrophin-associated 

proteins that form a Dystrophin-Glyco- 

protein Complex (DGC) have been identified. 

The DGC consists of dystrophin, 

the dystroglycans, the sarcoglycans, 

sarcospan, the syntrophins and dystrobrevin 

(Durbeej and Campbell, 2002). The 

DGC components are now being characterized 

and evidence is beginning to indicate 

that proteins of this complex may 

be responsible for other forms of muscular 

dystrophy (Campbell, 1995). 

Unfortunately all known cases of MD 

belong to the category of incurable, therefore 

further studying of the DGC function is 

very important. A number of animal models 

have been established for DMD, but 

severe muscular dystrophy in the absence 

of dystrophin alone has only been observed 

in dogs (reviewed in Collins and Morgan, 

2003). Mice and C.elegans exhibit muscle 

degeneration in the absence of dystrophin 

when also lacking myoD (Gieseler 

et al., 2000; Megeney et al., 1996), a 

gene required for muscle regeneration. 

This fact makes it difficult to study the 

mechanisms of MD utilizing such models, 

Doktorandenseminar - Seminar for PhD students 

Organizing team: W. Fischle, G. Groenhof, C. Höbartner, S. Jakobs, A. Lange 

Summary of the “Seminar for PhD Students“ by Mariya Kucherenko, 

Max Planck Research Group of Gene expression and signaling, 12.8.2009 

hence development of a new remarkably 

good model for genetic manipulations 

remains an open task. 

Drosophila melanogaster was used as 

a model for human diseases previously. 

Characterization of the fly DGC shows 

that the fruit fly retains all essential components 

of the DGC, but with substantially 

less diversity (Greener and Roberts, 2000). 

Furthermore, regions and domains known 

to mediate interactions between members 

of the complex are highly conserved between 

human and fly, suggesting that the 

overall structure of the complex is identical 

(Neuman et al, 2005). Recently, a 

model for muscular dystrophy caused by 

Dystrophin (Dys) and Dystroglycan (Dg) 

deficiency was established in Drosophila 

melanogaster and phenotypes similar with 

human neuromuscular diseases were 

described (Shcherbata et al, 2007). Mutations 

in Drosophila Dystrophin and Dystroglycan 

genes cause shortened lifespan and 

reduced mobility as a result of age dependent 

muscle degeneration. In addition, the 

(+) inretaction; (-) no interaction; (En) enhancement. 

Seite 20 

reduction of Dys and Dg leads to defects in 

eye development as manifested by altered 

photoreceptor axon path-finding. 

To review new components that interact 

with the DGC or regulate its function we 

used a Drosophila melanogaster model for 

muscular dystrophy and performed genetic 

interaction screens to identify dominant 

modifiers of Dg and Dys related mutant 

phenotypes. In the primary large scale 

screen we looked for modifications of 

an easily score-able phenotype such as 

alterations in the posterior crossvein. 

Using this screening strategy we have found 

38 modifiers that belong to different functional 

groups: genes involved in muscle 

function, neuronal/cell migration and 

motor function as well as cytoskeletal 

components and components of the TGFbeta, 

EGFR and Notch signaling pathways 

(Kucherenko et al, 2008). 

In order to shed light on the mechanisms 

of muscle degeneration caused by Dys and 

Dg down regulation a secondary screen 

in muscle tissue was performed (Figure 

Table 1. Modifiers of muscle degeneration phenotype caused by reduced level of Dys and Dg.

Doktorandenseminar - Seminar for PhD students 


1). In this genetic screen the Dys and Dg 

loss-of-function alleles (Dg 323 , Dg O86 and 

DysDf) were used to identify heterozygous 

interactions. To find suppressors and/ 

or enhancers of muscle degeneration we 

used both Dg/Dys and RNAi mutants 

(Dys RNAi :act-Gal4 and Dg RNAi :tub-Gal4), 

which show a moderate degeneration 

phenotype (Figure 1, C). The pre-selected 

primary screen modifiers were crossed 

to Dys and Dg mutants and the muscle 

structure of F1 progeny was analyzed. The 

paraffin sections of Drosophila indirect 

flight muscles were stained with 

hematoxyline and eosine and analyzed 

utilizing light microscopy. As 

a result of the secondary screen, 11 

modifiers that enhanced the muscle 

degeneration phenotype were identified 

(Figure 1, Table 1). Further studies of identified 

components showed their requirement 

in either muscle or nervous tissue, where 

specific interaction with the DGC components 

may occur. The novel components 

that contribute to DGC dependent muscle 

maintenance are being analyzed. 

References: 

Blake, DJ., Weir, A., Newey, SE., Davies, KE. Function 

and genetics of dystrophin and dystrophin-related 

proteins in muscle. Physiol Rev 

82: 291–329 

Campbell, KP. Three muscular dystrophies: loss 

of cytoskeleton-extracellular matrix linkage. 

Cell. 1995 Mar 10;80(5):675–679 

Collins, CA., Morgan, JE. Duchenne‘s muscular 

dystrophy: animal models used to investigate 

pathogenesis and develop therapeutic strategies. 

Int J Exp Pathol 84: 165–172 

Durbeej, M. and Campbell, K.P. Muscular Dystrophies 

Involving the Dystrophin-Glycoprotein 

Complex: and overview of Current Mouse 

Models. Current Opinion in Genetics & Development 

12:3:349-361, 2002 

Fig. 1. Enhancement of muscle degeneration phenotype caused by reduced levels of Dys and Dg. (A) 

Location of transverse section of Drosophila indirect flight muscles (IFM). (B) The muscle section of 

a wild type fly. (C) The muscle section of Dystrophin RNAi mutant. (D) Enhancement of Dystrophin 

phenotype by reduction of one copy of mbl. (E) Enhancement of Dystroglycan phenotype by reduction 

of one copy of chif. 

Gieseler, K., Grisoni, K., Segalat, L. Genetic suppression 

of phenotypes arising from mutations 

in dystrophin-related genes in Caenorhabditis 

elegans. Curr Biol 10: 1092–1097 

Greener, MJ., Roberts, RG. Conservation of components 

of the dystrophin complex in Drosophila. 

FEBS letters 2000; 482(1-2):13-8 

Kucherenko, MM., Pantoja, M., Yatsenko, AS., 

Shcherbata, HR., Fischer, KA., Maksymiv, 

DV., Chernyk, YI., Ruohola-Baker H. Genetic 

modifier screens reveal new components that 

interact with the Drosophila dystroglycan-dystrophin 

complex. PLoS One. 2008 Jun 11; 3(6): 

e2418 

Megeney, L., Rudnicki, MA. Determination 

versus differentiation and the MyoD family 

of transcription factors. Biochem. Cell Biol. 

1995;73:723–732 

Seite 21 

Neuman, S., Kovalio, M., Yaffe, D., Nudel, U. 

The Drosophila homologue of the dystrophin 

gene - introns containing promoters are major 

contributors to the large size of the gene. 

FEBS Lett 579: 5365–5371 

Shcherbata, HR., Yatsenko, AS., Patterson, L., 

Sood, VD., Nudel, U., Yaffe, D., Baker, D., 

Ruohola-Baker, H. Dissecting muscle and 

neuronal disorders in a Drosophila model 

of muscular dystrophy. EMBO J. 2007 Jan 

24;26(2):481-93 

Straub, V., and Campbell, K.P. 1997. Muscular 

dystrophies and the dystrophin-glycoprotein 

complex. Curr. Opin. Neurol. 10: 168-175

Thomas Güttler 

Cellular Logistics 

Nuclear transport proceeds through nuclear 

pore complexes (NPCs), which are 

embedded in the nuclear envelope. Most 

nuclear transport pathways are mediated 

by importin b-like nuclear transport receptors 

that include import mediators 

(importins) as well as exportins. CRM1/ 

Exportin1 is the cell‘s most versatile exportin. 

It ferries numerous unrelated cargoes, 

which may carry a short leucine-rich 


Cargo recognition by the nuclear export receptor CRM1/Exportin1 

Thomas Güttler 1 , Thomas Monecke 2 , Piotr Neumann 2 , Tobias Madl 3,4 , Lorenzo Corsini 3,4 , Achim Dickmanns 2 , Michael Sattler 3,4 , Ralf Ficner 2 , and Dirk Görlich 1 

(1) Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie, Abteilung Zelluläre Logistik, Am Fassberg 11, 37077 Göttingen, Germany 

(2) Institut für Mikrobiologie und Genetik, Abteilung für Molekulare Strukturbiologie, Georg-August-Universität Göttingen, Justus-von-Liebig-Weg 11, 37077 Göttingen, Germany 

(3) Center for Integrated Protein Science Munich, Department Chemie, Technische Universität München, Lichtenbergstrasse 4, 85747 Garching, Germany 

(4) Institut für Strukturbiologie, Helmholtz Zentrum München, Ingolstädter Landstrasse 1, 85764 Neuherberg, Germany 

nuclear export signal or export signatures 

that include folded domains. CRM1 

recruits its cargo at high RanGTP levels 

in the nucleus, traverses the NPC as ternary 

cargo·CRM1·RanGTP complex and 

releases its cargo upon GTP hydrolysis in 

the cytoplasm. Combining X-ray crystallography 

and NMR spectroscopy, we aim to 

discover how CRM1 can reconcile specificity 

with versatility in cargo recognition 

Seite 22 

Seminar 

Seminar for 

for PhD 

PhD students 

students 

7.10.2009 

17:00 c.t. 

Large seminar room 

and how Ran governs cargo loading and 

unloading. 

The first part of the presentation will focus on 

the first crystal structure of a CRM1 export 

complex – the snurportin1·CRM1·RanGTP 

complex. Snurportin1 is a nuclear import 

adapter for cytoplasmically assembled, 

m 3G-capped spliceosomal U snRNPs. The 

structure shows how CRM1 can specifically 

return the cargo-free form of snurportin1 

to the cytoplasm. The extensive contact area 

includes five hydrophobic residues at 

the snurportin1 N-terminus that dock into 

a hydrophobic cleft of CRM1, as well 

as numerous polar contacts of CRM1 to 

m 3G cap-binding domain and C-terminal 

residues of snurportin1. The structure suggests 

that RanGTP promotes cargo binding 

to CRM1 solely through long-range 

conformational changes in the exportin. 

The second part of the talk will center on 

the question as to how CRM1 recognizes 

other export cargoes. 

References for further reading: 

Monecke, T.*, Güttler, T.*, Neumann, P., Dickmanns, 

A., Görlich, D., and Ficner, R. (2009) 

Crystal structure of the nuclear export receptor 

CRM1 in complex with Snurportin1 and 

RanGTP. Science 324, 1087-1091. 

(*) equal contribution

Jörg Mittelstät 

Physical Biochemistry 


Induced fit in biological recognition: GTPase activation of 

translation elongation factor Tu on the ribosome 

The ribosome synthesizes proteins from 

aminoacyl-tRNAs (aa-tRNAs) based on the 

sequence of codons of an mRNA template. 

During decoding, aa-tRNA is delivered to 

the ribosome in a very tight complex with 

elongation factor Tu (EF-Tu) and GTP. The 

release of aa-tRNA from EF-Tu requires 

GTP hydrolysis which, in turn, is allowed 

only when codon recognition has taken 

place. The mechanism of coupling is induced 

fit. After initial binding, the anticodon 

of the aa-tRNA in the complex with 

EF-Tu probes the mRNA codon presented 

in the decoding site of the ribosome 

(Fig. 1). When the anticodon matches the 

codon, rapid GTP hydrolysis is triggered, 

which is an important checkpoint for tRNA 

selection. If the codon-anticodon duplex 

contains mismatches, activation of GTP 

hydrolysis is very slow which allows the 

ribosome to reject the incorrect substrate. 

How codon recognition is signaled from 

the decoding center to the GTP binding 

pocket of EF-Tu, which is located more 

than 75 Å away, is not understood. Transient 

distortions of the aa-tRNA were suggested 

to have an active role in signaling 

and in this study we tested this hypothesis. 

Transient conformational changes 

of tRNA during binding of the EF-Tu 

GTP·aminoacyl-tRNA complex can be followed 

in a stopped-flow apparatus monitoring 

the fluorescence intensity changes 

of a proflavin label attached to aa-tRNA. 

When a codon complementary to the 

aa-tRNA is found in the A site, the tRNA assumes 

a short-lived conformation of higher 

fluorescence (Fig. 1A), which is due to the 

distortion of the tRNA molecule. The higher 

sensitivity of the fluorophore against 

quenching by potassium iodide (Fig. 1A) 

indicates that the tRNA molecule in the 

transient state has a somewhat more open 

conformation. A similar distortion is observed 

also upon aa-tRNA binding at a 

near-cognate codon (Fig. 1B and C), however, 

only for a very small fraction of the 

tRNA molecules, which correlates with 

Seite 23 

Seminar 

Seminar for 

for PhD 

PhD students 

students 

21.10.2009 

17:00 c.t. 

Large seminar room 

the level of misreading at the initial selection 

step, i.e. before GTP is hydrolyzed. 

Our data favors a model in which tRNA 

distortion is required for the GTPase activation 

in EF-Tu, and is involved in communicating 

the signal from the decoding site 

to the factor. Aa-tRNA enters the decoding 

site and samples the mRNA codon in 

a non-distorted conformation; formation 

of the cognate codon-anticodon complex 

induces conformational changes of the 

ribosome, aa-tRNA and EF-Tu resulting 

in the activation of GTP hydrolysis by 

EF-Tu – an example of how induced fit can 

be used for substrate selection. 

References for further reading: 

Rodnina, M.V. (2009a) Long-range signalling in 

activation of the translational GTPase EF-Tu. 

EMBO J 28: 619-620. 

Rodnina, M. V. (2009b) Visualizing the protein 

synthesis machinery: New focus on the translational 

GTPase elongation factor Tu. Proc Natl 

Acad Sci USA 106: 969-70. 

Schuette, J.-C., Murphy, F. V., Kelley, A. C., Weir, 

J. R., Giesebrecht, J., Connell, S. R., Loerke, J., 

Mielke, T., Zhang, W., Penczek, P. A., Ramakrishnan 

V., and Spahn, C. M. T. (2009) GTPase 

activation of elongation factor EF-Tu by the ribosome 

during decoding. EMBO J 28: 755-765. 

Villa, E., Sengupta, J., Trabuco, L. G., LeBarron, 

J., Baxter, W. T., Shaikh, T. R., Grassucci, R. 

A., Nissen, P., Ehrenberg, M., Schulten, K. and 

Frank, J. (2009) Ribosome-induced changes 

in elongation factor Tu conformation control 

GTP hydrolysis. Proc Natl Acad Sci USA 106: 

1063-1068. 

Fig. 1: A. Sequence of steps during GTPase activation of EF-Tu on the ribosome (modified from Rodnina et al., 2009a). E, P and A denote the three 

tRNA binding sites of the ribosome. GTP* denotes the GTPase-activated conformation of EF-Tu. Distortion of the tRNA molecule is indicated by a kink. 

B-D. Distortion of the aa-tRNA during A-site binding monitored by transient fluorescence quenching. B) Cognate codon. C) Near-cognate codon with 

a single mismatch in the codon-anticodon duplex. The topmost trace (dark blue) is the unquenched signal while the lower traces (blue to light blue) are 

obtained by increasing the concentration of potassium iodide (KI) in the reaction. D) Analysis of the differential amplitudes of the high-fluorescence intermediates 

according to the Stern-Volmer equation in the following form: A 0 - A = A0(1-1/(1+K SV[KI])), where A 0-A is the amplitude of the fluorescence 

increase determined from differential curves (not shown), yields quenching constants (K SV) of 11 ± 3 M -1 for the cognate and 22 ± 6 M -1 for the nearcognate 

codon. Compared to a quenching constant of 5 ± 0.1 M -1 determined for the free tRNA, this indicates a distorted, more open conformation of 

the tRNA in both cases. However, only a small fraction of the tRNA molecules undergoes the distortion at a near-cognate codon.

Seminar for PhD Students 

The Presentations in 

October are: 

07.10.2009 

Thomas Güttler, 

Cellular Logistics 

Cargo recognition by the nuclear 

export receptor CRM1/Exportin1 

21.10.2009 

Jörg Mittelstät, 

Physical Biochemistry 

Induced fit in biological recognition: 

GTPase activation of translation elongation 

factor Tu on the ribosome 

The seminar will take place every fortnight 

on Wednesdays at 17:00 c.t. in 

the large seminar room. Please make 

your suggestions (with title and short 

abstract) to: 

Antje Erdmann 

Tel: 2322, Fax: 2302 

email: imprs-pbcs.@gwdg.de 

Dr. Gerrit Groenhof 

Tel: 2321, Fax: 2302 

email: ggroenh@gwdg.de 

Impressum 

Redaktion 

pr@mpibpc.mpg.de 

C. Rotte Tel 1304 

Mitarbeit 

E.M. Hölscher Tel 1638 

Layout 

CP. Adam Tel 1474 

Fotos 

I. Böttcher Tel 1135 

P. Goldmann Tel 1423 

H. Wegener Tel 1095 

Internet 

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Druck 

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Am Fassberg 11, 37077 Göttingen 

Tel +49 551 201-0 

Fax +49 551 201-1222 

http: //www.mpibpc.mpg.de 

Verdienstkreuz für Peter Gruss 

Bundespräsident Horst Köhler verleiht am 5. Oktober 2009 Prof. Peter Gruss, 

Präsident der Max-Planck-Gesellschaft, im Schloss Bellevue das Verdienstkreuz 

1. Klasse. „Dass die Gesellschaft nach internationalen Rankings zu 

den führenden Forschungseinrichtungen in der Welt zählt und sich mit 

Institutionen wie Stanford, Harvard und dem MIT messen kann, ist ihm mit 

zu verdanken”, heißt es in der Begründung. Als Mittler zwischen Wissen- 

schaft und Wirtschaft fördere Peter Gruss die Übertragung wissenschaftlicher 

Erkenntnisse in wirtschaftlich nutzbare Produkte, und setze sich 

für die Schaffung adäquater Rahmenbedingungen für Wissenschaft und 

Forschung ein. 

Seit 2002 ist der Molekularbiologe 

Peter Gruss Präsident 

der Max-Planck-Gesellschaft. 

Zuvor leitete Herr Gruss als 

Direktor am MPI für biophysikalische 

Chemie die Abteilung 

für Molekulare Zellbiologie 

und leistete dort Pionierarbeit 

in der Erforschung der moleku- 

laren Mechanismen der Wirbel- 

tierentwicklung. 

Es gelang ihm unter anderem 

jene Gene zu charakterisieren, 

die zur Regelung des Blutzuckerspiegels 

erforderlich sind. Seine 

Forschungsleistungen wurden 

1994 mit dem Leibniz-Preis 

der Deutschen Forschungsgemeinschaft 

und 1995 mit dem 

Luis-Jeantet-Preis für Medizin 

gewürdigt. 

Für die anwendungsorientierte 

Umsetzung von Ergebnissen 

aus der Grundlagenforschung erhielt 

Peter Gruss gemeinsam mit 

seinem Kollegen Herbert Jäckle 

im Jahr 1999 den Deutschen Zukunftspreis 

des Bundespräsidenten. 

Seit seinem Amtsantritt als Präsident 

der Max-Planck-Gesellschaft 2002 treibt 

Herr Gruss die Aktivitäten der Gesellschaft 

im nationalen wie im internationalen Bereich 

wesentlich voran. So hat er beispielsweise 

im Inland die Zusammenarbeit mit 

den Universitäten weiter gestärkt, und es 

ist ihm gelungen, Mittel privater Mäzene 

für die Forschungsarbeiten zu gewinnen. 

Zugleich intensiviert Peter Gruss das 

Engagement der Max- Planck-Gesellschaft 

im Ausland, um auch das wissenschaftliche 

Potenzial internationaler Standorte für 

die deutsche Forschung zu erschließen. 

Für seine Bemühungen, die Beziehungen 

zu China zu fördern, zeichnete ihn die 

Chinesische Regierung 2008 mit dem 

“National Award for International Cooperation 

in Science and Technology of China” 

aus, dem höchsten an Ausländer verlie- 

henen Wissenschaftspreis Chinas. 

(nach einer Pressemeldung der 

Max-Planck-Gesellschaft) 

Redaktionsschluss für die nächste Ausgabe - 12.10.2009 - deadline for the next edition 

Seite 24 

© Max-Planck-Gesellschaft

Seminar for PhD students - Max-Planck-Institut für biophysikalische ...

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