Dr. Nopal - fairlife

Zum einen gibt es die Gruppe der Chaperone, die versuchen,
entfaltete Proteine wieder in ihren funktionellen Zustand zurückzuführen,
um sie so vor einer Denaturierung zu schützen.
Ist diese Reparatur nicht möglich, wird eine andere Gruppe von
Hitzeschockproteinen aktiv. Sie sorgen dafür, dass die irreparablen
Proteine zerlegt und damit unschädlich gemacht werden.
Es wird auch angenommen, dass die HSP in der Lage sind, dem
Immunsystem dabei zu helfen, erkrankte Zellen zu erkennen,
indem es die abnormalen Peptide (Aminosäureketten) an die
Oberfläche der Zelle befördert und so das Immunsystem auf die
kranke Zelle hinweist. Daraufhin sind die HSP in der Lage spezifische,
zellschädigende Lymphozyten zu aktivieren, die z.B.
auch bei Tumoren zum Einsatz kommen. Die HSP unterstützen
demnach das natürliche Immunsystem bei der Bekämpfung von
diversen Krebsarten.
Die hier beschriebene Reaktion ermöglicht dem Organismus
ein Überleben der Stress-Situation und resultiert häufig in
einer erhöhten Widerstandsfähigkeit gegen spätere Stresseinwirkungen.
Den Hitzeschockproteinen kommt eine zentrale Funktion
bei der Proteinbildung zu, insofern sie störende Einflüsse
vom Körper fernhalten.
HSP wird in jedem Organismus, gleich ob Pflanze - Tier
oder Mensch, im Bedarfsfall produziert. Beim Menschen sind drei
Stunden nachdem der Organismus einen Stress-Zustand erfährt,
Hitzeschockproteine nachweisbar. Geringe Mengen von HSP sind
immer im Organismus vorhanden. Diese sind jedoch nicht ausreichend,
um ernste Schäden bei entsprechend massiven Einflüssen
zu verhindern, bis körpereigene HSP in ausreichender Menge zur
Verfügung stehen. Die Konzentration der HSP bleibt nach dem
Stressreiz für vier bis fünf Stunden stabil, wobei diese Zeitspanne,
abhängig vom Verbrauch in der Zelle, abnehmen kann. Während
dieser 4-5 Stunden schützen die zirkulierenden HSP den Körper vor
jedem nachfolgenden Angriff, verbessern das Überleben einzelner
Zellen und minimieren zelluläre Gewebe- und Organschäden.
Kapitel 7
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