Dissertation Martin Krause.pdf - KLUEDO - Universität Kaiserslautern
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Größenordnung kleiner als die des entsprechenden Komplexes von 25. Dies ist ein weiterer Hinweis<br />
für die intrinsisch höhere Anionenaffinität von 25 im Vergleich zu 1. Das Bestreben 2:1 Komplexe<br />
auszubilden ist bei 25 jedoch kleiner als bei 1, was darauf hinweist, dass Intra-Rezeptor<br />
Wechselwirkungen in Form von hydrophoben Wechselwirkungen zwischen zwei Untereinheiten von<br />
25 in den Anionenkomplexen dieses Pseudopeptids nicht so ausgeprägt sind wie bei 1.<br />
Im Gegensatz zu den Halogenidkomplexen von 25 ist der entsprechende Sulfatkomplex auch<br />
in wässrigen Lösungsmittelgemischen so stabil, dass er mittels ITC charakterisiert werden konnte. Die<br />
Bindungsisothermen zeigten hierbei, dass 25 mit Sulfat, welches eine höhere Ladung und aufgrund der<br />
Sauerstoffatome ein stärker koordinierendes Anion darstellt, 2:1 Komplexe ausbildet (Anhang III, S29<br />
+ S30). Dadurch sind die Bindungseigenschaften von 25 in diesem Fall direkt mit denen von 1<br />
vergleichbar (Tabelle 3.2).<br />
Tabelle 3.2: Stabilitätskonstanten K a, Freie Enthalpie ∆G, Enthalpie ∆H und Entropie T∆S der Komplexe von 1 und 25<br />
mit Tetrammethylammoniumsulfat in CH 3OH/H 2O Gemischen unterschiedlicher Zusammensetzung bei 25 °C (pH 6,7).<br />
CH3OH/H2O (v/v) Rezeptor Ka a ∆G b ∆H b T∆S b<br />
1:0<br />
4:1<br />
2:1<br />
1 K11 = n.d. c<br />
K 21 = n.d. c<br />
K T = 1,72 ± 0,03·10 10<br />
25 K 11 = 31200 ± 4730<br />
K 21 = 25230 ± 1600<br />
K T = 7,86 ± 1,14·10 8<br />
1 K 11 = 9060 ± 990<br />
K 21 = 18900 ± 1250<br />
K T = 1,70 ± 0,09·10 8<br />
25 K 11 = 5130 ± 810<br />
K 21 = 6190 ± 430<br />
K T = 3,18 ± 0,60·10 7<br />
1 K 11 = 360 ± 120<br />
K 21 = 26000 ± 8400<br />
K T = 8,81 ± 0,13·10 6<br />
25 K 11 = 1010 ± 470<br />
K 21 = 9650 ± 4080<br />
K T = 8,51 ± 0,60·10 6<br />
58<br />
-58,5 ± 0,1 -34,5 ± 0,2 24,0 ± 0,3<br />
-50,8 ± 0,2 -34,6 ± 1,0 16,2 ± 0,7<br />
-46,7 ± 0,1 -21,5 ± 0,1 25,2 ± 0,1<br />
-42,7 ± 0,7 -30,5 ± 0,9 12,2 ± 0,6<br />
-39,6 ± 0,2 -25,4 ± 0,1 14,2 ± 0,1<br />
-39,5 ± 0,2 -37,0 ± 2,2 2,5 ± 2,2<br />
a K11, K 21 in M -1 , K T in M -2 . b ∆G, ∆H, T∆S in kJ/mol; alle Resultate sind Durchschnittswerte von mind. drei Messungen. c Die<br />
steile Verlaufsform der Bindungsisotherme verhinderte die verlässliche Berechnung der einzelnen Bindungskonstanten.<br />
In allen untersuchten Lösungsmittelgemischen ist die Bindung der Rezeptoren 25 und 1 an Sulfat<br />
exotherm und entropisch günstig. Die Vermutung, dass die Intra-Rezeptor Wechselwirkungen in<br />
Verbindung 1 größer sind als bei Verbindung 25, konnte durch diese Messungen bestätigt werden. So<br />
ist die Stabilitätskonstante K21, welche die Bildung eines 2:1 Komplexes aus einem Cyclopeptid und